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- EMDB-18946: Cryo-EM structure of the FIGNL1 AAA hexamer bound to RAD51 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-18946
タイトルCryo-EM structure of the FIGNL1 AAA hexamer bound to RAD51
マップデータAn unsharpened post-processed map of the FIGNL1-RAD51 complex from RELION 4.0
試料
  • 複合体: FIGNL1 hexamer bound to the N-terminus of RAD51
    • タンパク質・ペプチド: Fidgetin-like protein 1
    • タンパク質・ペプチド: DNA repair protein RAD51 homolog 1
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードAAA / ATPase / DNA repair / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


microtubule severing ATPase activity / presynaptic intermediate filament cytoskeleton / mitotic recombination-dependent replication fork processing / osteoblast proliferation / chromosome organization involved in meiotic cell cycle / cellular response to camptothecin / telomere maintenance via telomere lengthening / positive regulation of DNA ligation / male meiotic nuclear division / nuclear ubiquitin ligase complex ...microtubule severing ATPase activity / presynaptic intermediate filament cytoskeleton / mitotic recombination-dependent replication fork processing / osteoblast proliferation / chromosome organization involved in meiotic cell cycle / cellular response to camptothecin / telomere maintenance via telomere lengthening / positive regulation of DNA ligation / male meiotic nuclear division / nuclear ubiquitin ligase complex / double-strand break repair involved in meiotic recombination / cellular response to hydroxyurea / DNA recombinase assembly / lateral element / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange / telomere maintenance via recombination / DNA strand invasion / regulation of DNA damage checkpoint / mitotic recombination / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / DNA strand exchange activity / single-stranded DNA helicase activity / reciprocal meiotic recombination / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / ATP-dependent DNA damage sensor activity / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / nuclear chromosome / DNA unwinding involved in DNA replication / replication fork processing / Transcriptional Regulation by E2F6 / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / ATP-dependent activity, acting on DNA / interstrand cross-link repair / DNA polymerase binding / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / condensed chromosome / ATP metabolic process / condensed nuclear chromosome / male germ cell nucleus / meiotic cell cycle / cellular response to ionizing radiation / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / regulation of protein phosphorylation / double-strand break repair via homologous recombination / HDR through Homologous Recombination (HRR) / PML body / Meiotic recombination / osteoblast differentiation / site of double-strand break / single-stranded DNA binding / double-stranded DNA binding / DNA recombination / chromosome, telomeric region / regulation of cell cycle / hydrolase activity / mitochondrial matrix / DNA repair / centrosome / DNA damage response / chromatin binding / chromatin / nucleolus / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / DNA recombination/repair protein Rad51 / Vps4 oligomerisation, C-terminal / : / Vps4 C terminal oligomerisation domain / DNA recombination and repair protein, RecA-like / DNA recombination and repair protein Rad51-like, C-terminal / Rad51 / DNA recombination and repair protein RecA, monomer-monomer interface / RecA family profile 2. ...: / DNA recombination/repair protein Rad51 / Vps4 oligomerisation, C-terminal / : / Vps4 C terminal oligomerisation domain / DNA recombination and repair protein, RecA-like / DNA recombination and repair protein Rad51-like, C-terminal / Rad51 / DNA recombination and repair protein RecA, monomer-monomer interface / RecA family profile 2. / DNA recombination and repair protein RecA-like, ATP-binding domain / RecA family profile 1. / DNA repair Rad51/transcription factor NusA, alpha-helical / Helix-hairpin-helix domain / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA repair protein RAD51 homolog 1 / Fidgetin-like protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Carver A / Yates LA / Zhang X
資金援助 英国, 2件
OrganizationGrant number国
Breast Cancer Now 英国
Wellcome Trust 英国
引用ジャーナル: bioRxiv / 年: 2024
タイトル: Molecular basis of FIGNL1 in dissociating RAD51 from DNA and chromatin.
著者: Alexander Carver / Tai-Yuan Yu / Luke A Yates / Travis White / Raymond Wang / Katie Lister / Maria Jasin / Xiaodong Zhang /
要旨: Maintaining genome integrity is an essential and challenging process. RAD51 recombinase, the central player of several crucial processes in repairing and protecting genome integrity, forms filaments ...Maintaining genome integrity is an essential and challenging process. RAD51 recombinase, the central player of several crucial processes in repairing and protecting genome integrity, forms filaments on DNA. RAD51 filaments are tightly regulated. One of these regulators is FIGNL1, that prevents persistent RAD51 foci post-damage and genotoxic chromatin association in cells. The cryogenic electron microscopy structure of FIGNL1 in complex with RAD51 reveals that the FIGNL1 forms a non-planar hexamer and RAD51 N-terminus is enclosed in the FIGNL1 hexamer pore. Mutations in pore loop or catalytic residues of FIGNL1 render it defective in filament disassembly and are lethal in mouse embryonic stem cells. Our study reveals a unique mechanism for removing RAD51 from DNA and provides the molecular basis for FIGNL1 in maintaining genome stability.
履歴
登録2023年11月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年9月4日-
マップ公開2024年9月4日-
更新2024年9月4日-
現状2024年9月4日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_18946.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_18946.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 27 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈An unsharpened post-processed map of the FIGNL1-RAD51 complex from RELION 4.0
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.1 Å/pix.
x 192 pix.
= 211.2 Å		1.1 Å/pix.
x 192 pix.
= 211.2 Å		1.1 Å/pix.
x 192 pix.
= 211.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.00889
最小 - 最大-0.021833094 - 0.057311345
平均 (標準偏差)0.00010495787 (±0.0021694482)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ192192192
Spacing192192192
セルA=B=C: 211.20001 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_18946_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map 2

ファイルemd_18946_half_map_1.map
注釈half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map 1

ファイルemd_18946_half_map_2.map
注釈half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : FIGNL1 hexamer bound to the N-terminus of RAD51

全体名称: FIGNL1 hexamer bound to the N-terminus of RAD51
要素
  • 複合体: FIGNL1 hexamer bound to the N-terminus of RAD51
    • タンパク質・ペプチド: Fidgetin-like protein 1
    • タンパク質・ペプチド: DNA repair protein RAD51 homolog 1
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: FIGNL1 hexamer bound to the N-terminus of RAD51

超分子名称: FIGNL1 hexamer bound to the N-terminus of RAD51 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 190 KDa

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分子 #1: Fidgetin-like protein 1

分子名称: Fidgetin-like protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 46.154504 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MAHHHHHHSS GLEVLFQGPK EDSSLPTFKT AKEQLWVDQQ KKYHQPQRAS GSSYGGVKKS LGASRSRGIL GKFVPPIPKQ DGGEQNGGM QCKPYGAGPT EPAHPVDERL KNLEPKMIEL IMNEIMDHGP PVNWEDIAGV EFAKATIKEI VVWPMLRPDI F TGLRGPPK ...文字列:
MAHHHHHHSS GLEVLFQGPK EDSSLPTFKT AKEQLWVDQQ KKYHQPQRAS GSSYGGVKKS LGASRSRGIL GKFVPPIPKQ DGGEQNGGM QCKPYGAGPT EPAHPVDERL KNLEPKMIEL IMNEIMDHGP PVNWEDIAGV EFAKATIKEI VVWPMLRPDI F TGLRGPPK GILLFGPPGT GKTLIGKCIA SQSGATFFSI SASSLTSKWV GEGEKMVRAL FAVARCQQPA VIFIDQIDSL LS QRGDGEH ESSRRIKTEF LVQLDGATTS SEDRILVVGA TNRPQEIDEA ARRRLVKRLY IPLPEASARK QIVINLMSKE QCC LSEEEI EQIVQQSDAF SGADMTQLCR EASLGPIRSL QTADIATITP DQVRPIAYID FENAFRTVRP SVSPKDLELY ENWN KTFGC GKSAWSHPQF EK

UniProtKB: Fidgetin-like protein 1

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分子 #2: DNA repair protein RAD51 homolog 1

分子名称: DNA repair protein RAD51 homolog 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 37.009125 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MAMQMQLEAN ADTSVEEESF GPQPISRLEQ CGINANDVKK LEEAGFHTVE AVAYAPKKEL INIKGISEAK ADKILAEAAK LVPMGFTTA TEFHQRRSEI IQITTGSKEL DKLLQGGIET GSITEMFGEF RTGKTQICHT LAVTCQLPID RGGGEGKAMY I DTEGTFRP ...文字列:
MAMQMQLEAN ADTSVEEESF GPQPISRLEQ CGINANDVKK LEEAGFHTVE AVAYAPKKEL INIKGISEAK ADKILAEAAK LVPMGFTTA TEFHQRRSEI IQITTGSKEL DKLLQGGIET GSITEMFGEF RTGKTQICHT LAVTCQLPID RGGGEGKAMY I DTEGTFRP ERLLAVAERY GLSGSDVLDN VAYARAFNTD HQTQLLYQAS AMMVESRYAL LIVDSATALY RTDYSGRGEL SA RQMHLAR FLRMLLRLAD EFGVAVVITN QVVAQVDGAA MFAADPKKPI GGNIIAHAST TRLYLRKGRG ETRICKIYDS PCL PEAEAM FAINADGVGD AKD

UniProtKB: DNA repair protein RAD51 homolog 1

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分子 #3: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 6 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #4: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 5 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #5: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
100.0 mMNaClSodium chloride
1.0 mMC10H16N5O13P3Adenosine triphosphate
5.0 mMMgCl2Magnesium chloride
1.0 mMC9H15O6PTCEP
20.0 mMC4H11NO3Tris
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 時間: 10 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 詳細: Harrick Plasma Cleaner
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 15406 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.1 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.7000000000000001 µm
倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1800000
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / In silico モデル: Ab-initio in cryoSPARC
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0) / 使用した粒子像数: 57484
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0)
最終 3次元分類クラス数: 6 / 平均メンバー数/クラス: 40000 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER
得られたモデル

PDB-8r64:
Cryo-EM structure of the FIGNL1 AAA hexamer bound to RAD51

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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