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- EMDB-1866: Structure of the yeast eisosome core component Lsp1 filament -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1866
タイトルStructure of the yeast eisosome core component Lsp1 filament
マップデータThis is a map of Lsp1 filament with helical symmetry parameters turn -136 degrees, rise 5.2 A
試料
  • 試料: Lsp1
  • タンパク質・ペプチド: Yeast eisosome core component Lsp1 filament
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 29.0 Å
データ登録者Karotki L / Huiskonen JT / Stefan CJ / Roth R / Surma MA / Aguilar PS / Krogan NJ / Emr SD / Heuser J / Gruenewald K / Walther TC
引用ジャーナル: J Cell Biol / 年: 2011
タイトル: Eisosome proteins assemble into a membrane scaffold.
著者: Lena Karotki / Juha T Huiskonen / Christopher J Stefan / Natasza E Ziółkowska / Robyn Roth / Michal A Surma / Nevan J Krogan / Scott D Emr / John Heuser / Kay Grünewald / Tobias C Walther /
要旨: Spatial organization of membranes into domains of distinct protein and lipid composition is a fundamental feature of biological systems. The plasma membrane is organized in such domains to ...Spatial organization of membranes into domains of distinct protein and lipid composition is a fundamental feature of biological systems. The plasma membrane is organized in such domains to efficiently orchestrate the many reactions occurring there simultaneously. Despite the almost universal presence of membrane domains, mechanisms of their formation are often unclear. Yeast cells feature prominent plasma membrane domain organization, which is at least partially mediated by eisosomes. Eisosomes are large protein complexes that are primarily composed of many subunits of two Bin-Amphiphysin-Rvs domain-containing proteins, Pil1 and Lsp1. In this paper, we show that these proteins self-assemble into higher-order structures and bind preferentially to phosphoinositide-containing membranes. Using a combination of electron microscopy approaches, we generate structural models of Pil1 and Lsp1 assemblies, which resemble eisosomes in cells. Our data suggest that the mechanism of membrane organization by eisosomes is mediated by self-assembly of its core components into a membrane-bound protein scaffold with lipid-binding specificity.
履歴
登録2011年1月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2011年11月11日-
マップ公開2012年1月27日-
更新2016年4月20日-
現状2016年4月20日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.94
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1.94
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd-1866.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1866.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 12.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is a map of Lsp1 filament with helical symmetry parameters turn -136 degrees, rise 5.2 A
ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.42 Å
密度
表面レベル登録者による: 1.94 / ムービー #1: 1.94
最小 - 最大-5.80455923 - 7.03617477
平均 (標準偏差)0.000000001658808 (±0.99999982)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ150150150
Spacing150150150
セルA=B=C: 663.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.424.424.42
M x/y/z150150150
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z663.000663.000663.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ454586
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS150150150
D min/max/mean-5.8057.0360.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Lsp1

全体名称: Lsp1
要素
  • 試料: Lsp1
  • タンパク質・ペプチド: Yeast eisosome core component Lsp1 filament

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超分子 #1000: Lsp1

超分子名称: Lsp1 / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: Filament / Number unique components: 1

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分子 #1: Yeast eisosome core component Lsp1 filament

分子名称: Yeast eisosome core component Lsp1 filament / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Lsp1 filament / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Baker's Yeast / 細胞: Yeast
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 組換プラスミド: pGEX-6P-1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
詳細: 150mM KoAc, 2mM MgAc, 20mM HEPES pH 7.4, 5% Glycerol
グリッド詳細: Cflat CF-2/1-2C
凍結凍結剤: NITROGEN / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
温度平均: 80 K
詳細low dose imaging
撮影カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: FEI EAGLE (4k x 4k) / 平均電子線量: 20 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 68180 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: Side entry / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 5.2 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 136.0 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 29.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: IHRSR
CTF補正詳細: Phase flip for each particle

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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