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- EMDB-1851: EM map of the negative stained SMG-1-9 complex. -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1851
タイトルEM map of the negative stained SMG-1-9 complex.
マップデータThis is the EM map of the negative stained SMG-1-9 complex.
試料
  • 試料: Human SMG-1 kinase bound to SMG-9
  • タンパク質・ペプチド: SMG-1
  • タンパク質・ペプチド: SMG-9
キーワードNonsense-mediated mRNA decay / NMD / SMG-1 / SMG-8 / SMG-9 / SMG1C / 3D-Electron Microscopy
機能・相同性nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay
機能・相同性情報
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 24.0 Å
データ登録者Arias-Palomo E / Yamashita A / Fernandez IS / Nunez-Ramirez R / Bamba Y / Izumi N / Ohno S / Llorca O
引用ジャーナル: Genes Dev / 年: 2011
タイトル: The nonsense-mediated mRNA decay SMG-1 kinase is regulated by large-scale conformational changes controlled by SMG-8.
著者: Ernesto Arias-Palomo / Akio Yamashita / Israel S Fernández / Rafael Núñez-Ramírez / Yumi Bamba / Natsuko Izumi / Shigeo Ohno / Oscar Llorca /
要旨: Nonsense-mediated mRNA decay (NMD) is a eukaryotic surveillance pathway that regulates the degradation of mRNAs harboring premature translation termination codons. NMD also influences the expression ...Nonsense-mediated mRNA decay (NMD) is a eukaryotic surveillance pathway that regulates the degradation of mRNAs harboring premature translation termination codons. NMD also influences the expression of many physiological transcripts. SMG-1 is a large kinase essential to NMD that phosphorylates Upf1, which seems to be the definitive signal triggering mRNA decay. However, the regulation of the kinase activity of SMG-1 remains poorly understood. Here, we reveal the three-dimensional architecture of SMG-1 in complex with SMG-8 and SMG-9, and the structural mechanisms regulating SMG-1 kinase. A bent arm comprising a long region of HEAT (huntington, elongation factor 3, a subunit of PP2A and TOR1) repeats at the N terminus of SMG-1 functions as a scaffold for SMG-8 and SMG-9, and projects from the C-terminal core containing the phosphatidylinositol 3-kinase domain. SMG-9 seems to control the activity of SMG-1 indirectly through the recruitment of SMG-8 to the N-terminal HEAT repeat region of SMG-1. Notably, SMG-8 binding to the SMG-1:SMG-9 complex specifically down-regulates the kinase activity of SMG-1 on Upf1 without contacting the catalytic domain. Assembly of the SMG-1:SMG-8:SMG-9 complex induces a significant motion of the HEAT repeats that is signaled to the kinase domain. Thus, large-scale conformational changes induced by SMG-8 after SMG-9-mediated recruitment tune SMG-1 kinase activity to modulate NMD.
履歴
登録2010年12月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2011年1月21日-
マップ公開2011年12月23日-
更新2011年12月23日-
現状2011年12月23日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.056
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.056
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD1851.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1851.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is the EM map of the negative stained SMG-1-9 complex.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
4.2 Å/pix.
x 80 pix.
= 336. Å		4.2 Å/pix.
x 80 pix.
= 336. Å		4.2 Å/pix.
x 80 pix.
= 336. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.2 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.056 / ムービー #1: 0.056
最小 - 最大-0.0301789 - 0.175758
平均 (標準偏差)0.00161832 (±0.0109802)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-40-40-40
サイズ808080
Spacing808080
セルA=B=C: 336 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.24.24.2
M x/y/z808080
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z336.000336.000336.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-30-24-70
NX/NY/NZ6149141
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-40-40-40
NC/NR/NS808080
D min/max/mean-0.0300.1760.002

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Human SMG-1 kinase bound to SMG-9

全体名称: Human SMG-1 kinase bound to SMG-9
要素
  • 試料: Human SMG-1 kinase bound to SMG-9
  • タンパク質・ペプチド: SMG-1
  • タンパク質・ペプチド: SMG-9

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超分子 #1000: Human SMG-1 kinase bound to SMG-9

超分子名称: Human SMG-1 kinase bound to SMG-9 / タイプ: sample / ID: 1000
集合状態: One molecule of SMG-1 binds to one molecule of SMG-9
Number unique components: 2
分子量理論値: 470 KDa

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分子 #1: SMG-1

分子名称: SMG-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: SMG-1 / コピー数: 1 / 集合状態: Monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
分子量理論値: 410 KDa
組換発現生物種: 293T cells / 組換プラスミド: pEF_Flag-HA-SBP
配列GO: nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay

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分子 #2: SMG-9

分子名称: SMG-9 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: SMG-9 / コピー数: 1 / 集合状態: Monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
分子量理論値: 60 KDa
組換発現生物種: 293T Cells / 組換プラスミド: pSR_Strep-HA
配列GO: nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
詳細: 10 mM HEPES-KOH at pH7.5, 150 mM NaCl, 20% glycerol, 10 mM MgCl2
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: Protein was adsorbed for 1 minute, washed in two water drops and stained with 2% w/v uranyl formate for 1 minute.
グリッド詳細: 400 mesh copper grid
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 1230
温度平均: 294 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 80,000 times magnification
詳細Microscope JEOL JEM-1230
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: OTHER / デジタル化 - サンプリング間隔: 10.5 µm / 詳細: Scanner MINOLTA Dimage Scan Multi PRO / ビット/ピクセル: 16
Tilt angle min0
電子線加速電圧: 100 kV / 電子線源: TUNGSTEN HAIRPIN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.9 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: Side entry single tilt holder / 試料ホルダーモデル: JEOL / Tilt angle max: 20

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画像解析

詳細Particles were collected manually.
CTF補正詳細: Each micrograph
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 24.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN, Xmipp / 使用した粒子像数: 15608

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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