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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | Ndc80c microtubule complex | |||||||||
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![]() | Kinetochore / microtubule / error correction / chromosome segregation / CELL CYCLE | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.11 Å | |||||||||
![]() | Muir KW / Barford D | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural mechanism of outer kinetochore Dam1-Ndc80 complex assembly on microtubules. 著者: Kyle W Muir / Christopher Batters / Tom Dendooven / Jing Yang / Ziguo Zhang / Alister Burt / David Barford / ![]() 要旨: Kinetochores couple chromosomes to the mitotic spindle to segregate the genome during cell division. An error correction mechanism drives the turnover of kinetochore-microtubule attachments until ...Kinetochores couple chromosomes to the mitotic spindle to segregate the genome during cell division. An error correction mechanism drives the turnover of kinetochore-microtubule attachments until biorientation is achieved. The structural basis for how kinetochore-mediated chromosome segregation is accomplished and regulated remains an outstanding question. In this work, we describe the cryo-electron microscopy structure of the budding yeast outer kinetochore Ndc80 and Dam1 ring complexes assembled onto microtubules. Complex assembly occurs through multiple interfaces, and a staple within Dam1 aids ring assembly. Perturbation of key interfaces suppresses yeast viability. Force-rupture assays indicated that this is a consequence of impaired kinetochore-microtubule attachment. The presence of error correction phosphorylation sites at Ndc80-Dam1 ring complex interfaces and the Dam1 staple explains how kinetochore-microtubule attachments are destabilized and reset. #1: ![]() タイトル: Mechanism of outer kinetochore assembly on microtubules and its regulation by mitotic error correction 著者: Muir KW / Batters C / Dendooven T / Yang J / Zhang Z / Burt A / Barford D | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 482.6 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 16.1 KB 16.1 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 168.9 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 4.3 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 482.7 MB 482.7 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 19.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 23.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.06 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_18485_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_18485_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Outer kinetochore Dam1 protomer monomer with staple and Ndc80-Nuf...
全体 | 名称: Outer kinetochore Dam1 protomer monomer with staple and Ndc80-Nuf2 coiled-coils |
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要素 |
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-超分子 #1: Outer kinetochore Dam1 protomer monomer with staple and Ndc80-Nuf...
超分子 | 名称: Outer kinetochore Dam1 protomer monomer with staple and Ndc80-Nuf2 coiled-coils タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#12 |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 673772.36 MDa |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 6.8 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | TFS KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均電子線量: 40.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.2 µm |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: INSILICO MODEL |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.11 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 110704 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD ソフトウェア: (名称: cryoSPARC (ver. 3.3.2), RELION (ver. 4.0-dev)) |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2) |
-原子モデル構築 1
初期モデル | Chain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model |
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詳細 | Initial rigid body fitting was performed in chimera, with manual correction in coot and real-space refinement in PHENIX |
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: OTHER / 温度因子: 540.98 |