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万見
- EMDB-18460: mt-LSU assembly intermediate in GTPBP8 knock-out cells, state 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-18460
タイトルmt-LSU assembly intermediate in GTPBP8 knock-out cells, state 1
マップデータmt-LSU assembly intermediate in GTPBP8 knock-out cells, state 1
試料
  • 複合体: mt-SSU assembly intermediate in GTPBP8 knock-out cells, state 2
キーワードMitochondria / Assembly / GTPBP8 / RIBOSOME
機能・相同性
機能・相同性情報


rRNA import into mitochondrion / Mitochondrial translation elongation / Mitochondrial translation termination / Mitochondrial translation initiation / mitochondrial large ribosomal subunit / mitochondrial ribosome / mitochondrial translation / Mitochondrial protein degradation / cellular response to leukemia inhibitory factor / fibrillar center ...rRNA import into mitochondrion / Mitochondrial translation elongation / Mitochondrial translation termination / Mitochondrial translation initiation / mitochondrial large ribosomal subunit / mitochondrial ribosome / mitochondrial translation / Mitochondrial protein degradation / cellular response to leukemia inhibitory factor / fibrillar center / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / mitochondrial inner membrane / cytoplasmic translation / rRNA binding / negative regulation of translation / ribosome / structural constituent of ribosome / mitochondrial matrix / ribonucleoprotein complex / translation / protein domain specific binding / mRNA binding / mitochondrion / RNA binding / extracellular space / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L37/S30 / Mitochondrial 28S ribosomal protein S30 (PDCD9) / Ribosomal protein L35, mitochondrial / Ribosomal protein L47, mitochondrial / MRP-L47 superfamily, mitochondrial / Mitochondrial 39-S ribosomal protein L47 (MRP-L47) / Phosphatidylethanolamine-binding protein / Phosphatidylethanolamine-binding protein / Phosphatidylethanolamine-binding protein, eukaryotic / PEBP-like superfamily ...Ribosomal protein L37/S30 / Mitochondrial 28S ribosomal protein S30 (PDCD9) / Ribosomal protein L35, mitochondrial / Ribosomal protein L47, mitochondrial / MRP-L47 superfamily, mitochondrial / Mitochondrial 39-S ribosomal protein L47 (MRP-L47) / Phosphatidylethanolamine-binding protein / Phosphatidylethanolamine-binding protein / Phosphatidylethanolamine-binding protein, eukaryotic / PEBP-like superfamily / : / Ribosomal protein L11, bacterial-type / Ribosomal protein L10-like domain superfamily / Ribosomal protein L10 / Ribosomal protein L10P / Ribosomal protein L11, N-terminal / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, C-terminal / Ribosomal protein L11, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11, RNA binding domain / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L28/L24 superfamily / Ribosomal protein L9, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L9 / Ribosomal protein L9, N-terminal / Ribosomal protein L9, N-terminal domain / Ribosomal protein L9/RNase H1, N-terminal / Ribosomal protein L35 / Ribosomal protein L35 superfamily / Ribosomal protein L35 / Ribosomal L28 family / Ribosomal protein L33 / Ribosomal protein L33 / Ribosomal protein L28/L24 / Ribosomal protein L18 / Ribosomal L18 of archaea, bacteria, mitoch. and chloroplast / Ribosomal protein L33 superfamily / Ribosomal protein L30, bacterial-type / : / Ribosomal protein L16 / L28p-like / Ribosomal protein L20 / Ribosomal protein L20 / Ribosomal protein L20, C-terminal / Ribosomal protein L21 / Ribosomal protein L27 / Ribosomal L27 protein / Ribosomal protein L19 / Ribosomal protein L19 superfamily / Ribosomal protein L19 / Ribosomal proteins 50S L24/mitochondrial 39S L24 / Ribosomal protein L17 / Ribosomal protein L17 superfamily / Ribosomal protein L17 / Ribosomal protein L21-like / L21-like superfamily / Ribosomal prokaryotic L21 protein / Ribosomal L32p protein family / Ribosomal protein L24 / Ribosomal protein L32p / Ribosomal protein L34 / Ribosomal protein L34 / Ribosomal protein L13, bacterial-type / Ribosomal protein L3, bacterial/organelle-type / Ribosomal protein L15, bacterial-type / 50S ribosomal protein uL4 / : / Ribosomal protein L10e/L16 / Ribosomal protein L10e/L16 superfamily / Ribosomal protein L16p/L10e / Ribosomal protein L13, conserved site / Ribosomal protein L13 signature. / Ribosomal Proteins L2, C-terminal domain / Ribosomal protein L2, C-terminal / Ribosomal Proteins L2, C-terminal domain / Ribosomal protein L24 signature. / Ribosomal Proteins L2, RNA binding domain / Ribosomal Proteins L2, RNA binding domain / Ribosomal protein L24/L26, conserved site / Ribosomal Proteins L2, RNA binding domain / KOW (Kyprides, Ouzounis, Woese) motif. / Ribosomal protein L2 / Ribosomal protein L13 / Ribosomal protein L13 / Ribosomal protein L13 superfamily / Ribosomal protein S11 superfamily / Ribosomal protein L30, ferredoxin-like fold domain / Ribosomal protein L23 / Ribosomal protein L30p/L7e / Ribosomal protein L15 / Ribosomal protein L25/L23 / Ribosomal protein L30, ferredoxin-like fold domain superfamily / Ribosomal proteins 50S-L15, 50S-L18e, 60S-L27A / Ribosomal protein L14p/L23e / Ribosomal protein L14P / Ribosomal protein L14 superfamily / Ribosomal protein L14p/L23e / Ribosomal protein L26/L24, KOW domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Large ribosomal subunit protein bL33m / Large ribosomal subunit protein uL3m / Large ribosomal subunit protein bL19m / Large ribosomal subunit protein bL28m / Large ribosomal subunit protein uL23m / Large ribosomal subunit protein uL2m / Large ribosomal subunit protein uL14m / Large ribosomal subunit protein bL21m / Large ribosomal subunit protein uL10m / Large ribosomal subunit protein uL30m ...Large ribosomal subunit protein bL33m / Large ribosomal subunit protein uL3m / Large ribosomal subunit protein bL19m / Large ribosomal subunit protein bL28m / Large ribosomal subunit protein uL23m / Large ribosomal subunit protein uL2m / Large ribosomal subunit protein uL14m / Large ribosomal subunit protein bL21m / Large ribosomal subunit protein uL10m / Large ribosomal subunit protein uL30m / Large ribosomal subunit protein uL24m / Large ribosomal subunit protein mL38 / Large ribosomal subunit protein bL34m / Large ribosomal subunit protein bL32m / Large ribosomal subunit protein bL20m / Large ribosomal subunit protein uL13m / Large ribosomal subunit protein bL9m / Large ribosomal subunit protein uL4m / Large ribosomal subunit protein mL37 / Large ribosomal subunit protein uL18m / Large ribosomal subunit protein uL29m / Large ribosomal subunit protein bL17m / Large ribosomal subunit protein uL22m / Large ribosomal subunit protein uL16m / Large ribosomal subunit protein bL35m / Large ribosomal subunit protein uL15m / Large ribosomal subunit protein bL27m / Large ribosomal subunit protein uL11m
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.74 Å
データ登録者Valentin Gese G / Cipullo M / Rorbach J / Hallberg BM
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: GTPBP8 plays a role in mitoribosome formation in human mitochondria.
著者: Miriam Cipullo / Genís Valentín Gesé / Shreekara Gopalakrishna / Annika Krueger / Vivian Lobo / Maria A Pirozhkova / James Marks / Petra Páleníková / Dmitrii Shiriaev / Yong Liu / ...著者: Miriam Cipullo / Genís Valentín Gesé / Shreekara Gopalakrishna / Annika Krueger / Vivian Lobo / Maria A Pirozhkova / James Marks / Petra Páleníková / Dmitrii Shiriaev / Yong Liu / Jelena Misic / Yu Cai / Minh Duc Nguyen / Abubakar Abdelbagi / Xinping Li / Michal Minczuk / Markus Hafner / Daniel Benhalevy / Aishe A Sarshad / Ilian Atanassov / B Martin Hällberg / Joanna Rorbach /
要旨: Mitochondrial gene expression relies on mitoribosomes to translate mitochondrial mRNAs. The biogenesis of mitoribosomes is an intricate process involving multiple assembly factors. Among these ...Mitochondrial gene expression relies on mitoribosomes to translate mitochondrial mRNAs. The biogenesis of mitoribosomes is an intricate process involving multiple assembly factors. Among these factors, GTP-binding proteins (GTPBPs) play important roles. In bacterial systems, numerous GTPBPs are required for ribosome subunit maturation, with EngB being a GTPBP involved in the ribosomal large subunit assembly. In this study, we focus on exploring the function of GTPBP8, the human homolog of EngB. We find that ablation of GTPBP8 leads to the inhibition of mitochondrial translation, resulting in significant impairment of oxidative phosphorylation. Structural analysis of mitoribosomes from GTPBP8 knock-out cells shows the accumulation of mitoribosomal large subunit assembly intermediates that are incapable of forming functional monosomes. Furthermore, fPAR-CLIP analysis reveals that GTPBP8 is an RNA-binding protein that interacts specifically with the mitochondrial ribosome large subunit 16 S rRNA. Our study highlights the role of GTPBP8 as a component of the mitochondrial gene expression machinery involved in mitochondrial large subunit maturation.
履歴
登録2023年9月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年6月26日-
マップ公開2024年6月26日-
更新2024年7月17日-
現状2024年7月17日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_18460.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_18460.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 824 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈mt-LSU assembly intermediate in GTPBP8 knock-out cells, state 1
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.01 Å/pix.
x 600 pix.
= 606. Å		1.01 Å/pix.
x 600 pix.
= 606. Å		1.01 Å/pix.
x 600 pix.
= 606. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.01 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.3
最小 - 最大-0.8394839 - 2.125514
平均 (標準偏差)-0.00075633446 (±0.052801598)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ600600600
Spacing600600600
セルA=B=C: 606.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_18460_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: mt-LSU assembly intermediate in GTPBP8 knock-out cells, state...

ファイルemd_18460_half_map_1.map
注釈mt-LSU assembly intermediate in GTPBP8 knock-out cells, state 1, half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: mt-LSU assembly intermediate in GTPBP8 knock-out cells, state...

ファイルemd_18460_half_map_2.map
注釈mt-LSU assembly intermediate in GTPBP8 knock-out cells, state 1, half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : mt-SSU assembly intermediate in GTPBP8 knock-out cells, state 2

全体名称: mt-SSU assembly intermediate in GTPBP8 knock-out cells, state 2
要素
  • 複合体: mt-SSU assembly intermediate in GTPBP8 knock-out cells, state 2

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超分子 #1: mt-SSU assembly intermediate in GTPBP8 knock-out cells, state 2

超分子名称: mt-SSU assembly intermediate in GTPBP8 knock-out cells, state 2
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 1.7 MDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 48.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.2 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 404181
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.74 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.1) / 使用した粒子像数: 41197
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.1)
最終 3次元分類クラス数: 5 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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