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- EMDB-18303: Low resolution cryo-EM structure of FHF bound to KIF1C stalk Hook... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-18303
タイトルLow resolution cryo-EM structure of FHF bound to KIF1C stalk Hook3 binding domain
マップデータMain map for FHF-KIF1C stalk structure
試料
  • 複合体: The Fts-Hook3(451-718)-FHIP1B complex bound to KIF1C Hook3 binding domain (KIF1C 647-922)
    • タンパク質・ペプチド: Hook3(451-718)
    • タンパク質・ペプチド: FHIP1B
    • タンパク質・ペプチド: Fts
    • タンパク質・ペプチド: KIF1C(674-922)
キーワードmotor proteins / molecular motors / cargo adaptors / bidirectional transport / microtubules / cytoskeleton. / PROTEIN TRANSPORT
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.8 Å
データ登録者Abid Ali F / Cartera AP
資金援助 英国, 2件
OrganizationGrant number国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom) 英国
Wellcome Trust 英国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2025
タイトル: KIF1C activates and extends dynein movement through the FHF cargo adapter.
著者: Ferdos Abid Ali / Alexander J Zwetsloot / Caroline E Stone / Tomos E Morgan / Richard F Wademan / Andrew P Carter / Anne Straube /
要旨: Cellular cargos move bidirectionally on microtubules by recruiting opposite polarity motors dynein and kinesin. These motors show codependence, where one requires the activity of the other, although ...Cellular cargos move bidirectionally on microtubules by recruiting opposite polarity motors dynein and kinesin. These motors show codependence, where one requires the activity of the other, although the mechanism is unknown. Here we show that kinesin-3 KIF1C acts as both an activator and a processivity factor for dynein, using in vitro reconstitutions of human proteins. Activation requires only a fragment of the KIF1C nonmotor stalk binding the cargo adapter HOOK3. The interaction site is separate from the constitutive factors FTS and FHIP, which link HOOK3 to small G-proteins on cargos. We provide a structural model for the autoinhibited FTS-HOOK3-FHIP1B (an FHF complex) and explain how KIF1C relieves it. Collectively, we explain codependency by revealing how mutual activation of dynein and kinesin occurs through their shared adapter. Many adapters bind both dynein and kinesins, suggesting this mechanism could be generalized to other bidirectional complexes.
履歴
登録2023年8月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年9月11日-
マップ公開2024年9月11日-
更新2025年4月23日-
現状2025年4月23日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_18303.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_18303.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 65.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Main map for FHF-KIF1C stalk structure
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.52 Å/pix.
x 258 pix.
= 392.184 Å		1.52 Å/pix.
x 258 pix.
= 392.184 Å		1.52 Å/pix.
x 258 pix.
= 392.184 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.52009 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.00908
最小 - 最大-0.014492597 - 0.057999473
平均 (標準偏差)0.000098642326 (±0.0014652268)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ258258258
Spacing258258258
セルA=B=C: 392.184 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_18303_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half-map 2 for FHF-KIF1C stalk structure

ファイルemd_18303_half_map_1.map
注釈Half-map 2 for FHF-KIF1C stalk structure
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half-map 1 for FHF-KIF1C stalk structure

ファイルemd_18303_half_map_2.map
注釈Half-map 1 for FHF-KIF1C stalk structure
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : The Fts-Hook3(451-718)-FHIP1B complex bound to KIF1C Hook3 bindin...

全体名称: The Fts-Hook3(451-718)-FHIP1B complex bound to KIF1C Hook3 binding domain (KIF1C 647-922)
要素
  • 複合体: The Fts-Hook3(451-718)-FHIP1B complex bound to KIF1C Hook3 binding domain (KIF1C 647-922)
    • タンパク質・ペプチド: Hook3(451-718)
    • タンパク質・ペプチド: FHIP1B
    • タンパク質・ペプチド: Fts
    • タンパク質・ペプチド: KIF1C(674-922)

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超分子 #1: The Fts-Hook3(451-718)-FHIP1B complex bound to KIF1C Hook3 bindin...

超分子名称: The Fts-Hook3(451-718)-FHIP1B complex bound to KIF1C Hook3 binding domain (KIF1C 647-922)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 430 KDa

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分子 #1: Hook3(451-718)

分子名称: Hook3(451-718) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: SDSLAAEIVT PEIREKLIRL QHENKMLKLN QEGSDNEKIA LLQSLLDDAN LRKNELETEN RLVNQRLLEV QSQVEELQKS LQDQGSKAED SVLLKKKLEE HLEKLHEANN ELQKKRAIIE DLEPRFNNSS LKIEELQEAL RKKEEEMKQM EERYKKYLEK AKSVIRTLDP ...文字列:
SDSLAAEIVT PEIREKLIRL QHENKMLKLN QEGSDNEKIA LLQSLLDDAN LRKNELETEN RLVNQRLLEV QSQVEELQKS LQDQGSKAED SVLLKKKLEE HLEKLHEANN ELQKKRAIIE DLEPRFNNSS LKIEELQEAL RKKEEEMKQM EERYKKYLEK AKSVIRTLDP KQNQGAAPEI QALKNQLQER DRLFHSLEKE YEKTKSQREM EEKYIVSAWY NMGMTLHKKA AEDRLASTGS GQSFLARQRQ ATSSRRSYPG HVQPATAR

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分子 #2: FHIP1B

分子名称: FHIP1B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MERMNWLSRL ASRGPGHRIP QGANLQTPVM ADPETCLMVF KNHWSQVVRI LERQGPRAAP GGADDLSAVR NHTYQMLTLL AEDRAVPSAP TGPGPLLEFA LHEDLLTRVL TWQLQWDELG DGVEERRAEQ LKLFEMLVSE ARQPLLRHGP VREALLTLLD ACGRPVPSSP ...文字列:
MERMNWLSRL ASRGPGHRIP QGANLQTPVM ADPETCLMVF KNHWSQVVRI LERQGPRAAP GGADDLSAVR NHTYQMLTLL AEDRAVPSAP TGPGPLLEFA LHEDLLTRVL TWQLQWDELG DGVEERRAEQ LKLFEMLVSE ARQPLLRHGP VREALLTLLD ACGRPVPSSP ALDEGLVLLL SQLCVCVAQE PSLLEFFLQP PPEPGAAPRL LLFSRLVPFV HLEGTLGQQA RDALLLLMAL SAGSPTVGRY IADHSYFCPV LATGLSALYS SLPRKIEVPG DDWHCLRRED WLGVPALALF MSSLEFCNAV IQVAHPLVQK QLVDYIHNGF LVPVMGPALH KTSVEEMIAS TAYLELFLRS ISEPALLRTF LRFLLLHRHD THTILDTLVA RIGSNSRLCM VSLSLFRTLL NLSCEDVLLQ LVLRYLVPCN HVMLSQKPAV RDVDLYGRAA DKFLSLIPRC CRHHAPSPPR PEHASWARGP GSPSVDSSSV TTVPRPSTPS RLALFLRQQS LGGSESPGPA PCSPGLSASP ASSPGRRPTP AEEPGELEDN YLEYLREARR GVDRCVRACR TWSAPYDGER PSPEPSPFGS RTKKRSLLPE EDRNNVGEGE EEELGRRGRA GGAGEGPGHL PPPQLNGVPG SWPEGAKKVR LVPKEGAGEL LEGISEGMAG LEGFGQELRE LEVALSNGGT GSESPLEPPL PLEEEEAYES FTCPPEPPGP FLSSPLRTLN QLPSQPFTGP FMAVLFAKLE NMLQNSVYVN FLLTGLVAQL ACHPQPLLRS FLLNTNMVFQ PSVKSLLQVL GSVKNKIENF AASQEDFPAL LSKAKKYLIA RGKLDWAEGP AAGPAPRRSD PLVKSRRPSL GELLLRHAHS PTRARQAAQL VLQPGRDGAG LGLSGGSPGA STPVLLTRGG APERQGEALR VKNAVYCAVI FPEFLKELAA ISQAHAVTSP FLLETSEEGS GPLISGCGPL NP

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分子 #3: Fts

分子名称: Fts / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MNPFWSMSTS SVRKRSEGEE KTLTGDVKTS PPRTAPKKQL PSIPKNALPI TKPTSPAPAA QSTNGTHASY GPFYLEYSLL AEFTLVVKQK LPGVYVQPSY RSALMWFGVI FIRHGLYQDG VFKFTVYIPD NYPDGDCPRL VFDIPVFHPL VDPTSGELDV KRAFAKWRRN ...文字列:
MNPFWSMSTS SVRKRSEGEE KTLTGDVKTS PPRTAPKKQL PSIPKNALPI TKPTSPAPAA QSTNGTHASY GPFYLEYSLL AEFTLVVKQK LPGVYVQPSY RSALMWFGVI FIRHGLYQDG VFKFTVYIPD NYPDGDCPRL VFDIPVFHPL VDPTSGELDV KRAFAKWRRN HNHIWQVLMY ARRVFYKIDT ASPLNPEAAV LYEKDIQLFK SKVVDSVKVC TARLFDQPKI EDPYAISFSP WNPSVHDEAR EKMLTQKKPE EQHNKSVHVA GLSWVKPGSV QPFSKEEKTV AT

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分子 #4: KIF1C(674-922)

分子名称: KIF1C(674-922) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSPILGYWKI KGLVQPTRLL LEYLEEKYEE HLYERDEGDK WRNKKFELGL EFPNLPYYID GDVKLTQSMA IIRYIADKHN MLGGCPKERA EISMLEGAVL DIRYGVSRIA YSKDFETLKV DFLSKLPEML KMFEDRLCHK TYLNGDHVTH PDFMLYDALD VVLYMDPMCL ...文字列:
MSPILGYWKI KGLVQPTRLL LEYLEEKYEE HLYERDEGDK WRNKKFELGL EFPNLPYYID GDVKLTQSMA IIRYIADKHN MLGGCPKERA EISMLEGAVL DIRYGVSRIA YSKDFETLKV DFLSKLPEML KMFEDRLCHK TYLNGDHVTH PDFMLYDALD VVLYMDPMCL DAFPKLVCFK KRIEAIPQID KYLKSSKYIA WPLQGWQATF GGGDHPPKSD LEVLFQGPLG SENLYFQGDY DIPTTENLYF QGESDSGDDS DKRSCEESWR LISSLREQLP PTTVQTIVKR CGLPSSGKRR APRRVYQIPQ RRRLQGKDPR WATMADLKMQ AVKEICYEVA LADFRHGRAE IEALAALKMR ELCRTYGKPD GPGDAWRAVA RDVWDTVGEE EGGGAGSGGG SEEGARGAEV EDLRAHIDKL TGILQEVKLQ NSSKDRELQA LRDRMLRMER VIPLAQDHED ENEEGGEVPW APPEGSEAAE EAAPSDRMPS ARPPSPPLSS WEAAALEHHH HHH

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.2
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 43.6 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 26.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 16.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: de novo
最終 再構成アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 507489
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model / 詳細: Initial model based on alphafold prediction of FHF
精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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