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- EMDB-18302: Cryo-EM structure of Fts-Hook3-FHIP1B at 3.2 A resolution. -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-18302
タイトルCryo-EM structure of Fts-Hook3-FHIP1B at 3.2 A resolution.
マップデータCryo-EM structure of FHF, comprising a C-terminal fragment of Hook3 (amino acids 571-718). B-factor applied: -116.705.
試料
  • 複合体: The Fts-Hook3-FHIP1B complex
    • タンパク質・ペプチド: Protein Hook homolog 3
    • タンパク質・ペプチド: FHF complex subunit HOOK-interacting protein 1B
    • タンパク質・ペプチド: AKT-interacting protein
キーワードmotor proteins / molecular motors / cargo adaptors / bidirectional transport / microtubules / cytoskeleton. / PROTEIN TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


FHF complex / interkinetic nuclear migration / Golgi localization / protein localization to perinuclear region of cytoplasm / microtubule anchoring at centrosome / dynein light chain binding / cytoskeleton-dependent intracellular transport / neuronal stem cell population maintenance / endosome organization / early endosome to late endosome transport ...FHF complex / interkinetic nuclear migration / Golgi localization / protein localization to perinuclear region of cytoplasm / microtubule anchoring at centrosome / dynein light chain binding / cytoskeleton-dependent intracellular transport / neuronal stem cell population maintenance / endosome organization / early endosome to late endosome transport / cis-Golgi network / protein localization to centrosome / postreplication repair / dynein light intermediate chain binding / dynein intermediate chain binding / lysosome organization / endosome to lysosome transport / pericentriolar material / ubiquitin conjugating enzyme activity / dynactin binding / protein K63-linked ubiquitination / cytoplasmic microtubule organization / negative regulation of neurogenesis / centriolar satellite / positive regulation of protein binding / protein transport / positive regulation of protein phosphorylation / microtubule binding / microtubule / apoptotic process / centrosome / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
FHF complex subunit HOOK interacting protein / FHF complex subunit HOOK interacting protein, KELAA motif / FHF complex subunit HOOK interacting protein, C-terminal / Retinoic acid induced 16-like protein / KELAA motif / Family of unknown function (DUF5917) / Hook, C-terminal / HOOK protein coiled-coil region / HOOK, N-terminal / HOOK domain ...FHF complex subunit HOOK interacting protein / FHF complex subunit HOOK interacting protein, KELAA motif / FHF complex subunit HOOK interacting protein, C-terminal / Retinoic acid induced 16-like protein / KELAA motif / Family of unknown function (DUF5917) / Hook, C-terminal / HOOK protein coiled-coil region / HOOK, N-terminal / HOOK domain / : / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein Hook homolog 3 / FHF complex subunit HOOK-interacting protein 1B / AKT-interacting protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Abid Ali F / Carter AP
資金援助 英国, 2件
OrganizationGrant number国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom) 英国
Wellcome Trust 英国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2025
タイトル: KIF1C activates and extends dynein movement through the FHF cargo adapter.
著者: Ferdos Abid Ali / Alexander J Zwetsloot / Caroline E Stone / Tomos E Morgan / Richard F Wademan / Andrew P Carter / Anne Straube /
要旨: Cellular cargos move bidirectionally on microtubules by recruiting opposite polarity motors dynein and kinesin. These motors show codependence, where one requires the activity of the other, although ...Cellular cargos move bidirectionally on microtubules by recruiting opposite polarity motors dynein and kinesin. These motors show codependence, where one requires the activity of the other, although the mechanism is unknown. Here we show that kinesin-3 KIF1C acts as both an activator and a processivity factor for dynein, using in vitro reconstitutions of human proteins. Activation requires only a fragment of the KIF1C nonmotor stalk binding the cargo adapter HOOK3. The interaction site is separate from the constitutive factors FTS and FHIP, which link HOOK3 to small G-proteins on cargos. We provide a structural model for the autoinhibited FTS-HOOK3-FHIP1B (an FHF complex) and explain how KIF1C relieves it. Collectively, we explain codependency by revealing how mutual activation of dynein and kinesin occurs through their shared adapter. Many adapters bind both dynein and kinesins, suggesting this mechanism could be generalized to other bidirectional complexes.
履歴
登録2023年8月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年9月4日-
マップ公開2024年9月4日-
更新2025年4月23日-
現状2025年4月23日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_18302.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM structure of FHF, comprising a C-terminal fragment of Hook3 (amino acids 571-718). B-factor applied: -116.705.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 256 pix.
= 271.104 Å		1.06 Å/pix.
x 256 pix.
= 271.104 Å		1.06 Å/pix.
x 256 pix.
= 271.104 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.059 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0185
最小 - 最大-0.06736556 - 0.12794802
平均 (標準偏差)0.000038062037 (±0.003249672)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 271.104 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_18302_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : The Fts-Hook3-FHIP1B complex

全体名称: The Fts-Hook3-FHIP1B complex
要素
  • 複合体: The Fts-Hook3-FHIP1B complex
    • タンパク質・ペプチド: Protein Hook homolog 3
    • タンパク質・ペプチド: FHF complex subunit HOOK-interacting protein 1B
    • タンパク質・ペプチド: AKT-interacting protein

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超分子 #1: The Fts-Hook3-FHIP1B complex

超分子名称: The Fts-Hook3-FHIP1B complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 305 KDa

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分子 #1: Protein Hook homolog 3

分子名称: Protein Hook homolog 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 17.394662 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
DLEPRFNNSS LKIEELQEAL RKKEEEMKQM EERYKKYLEK AKSVIRTLDP KQNQGAAPEI QALKNQLQER DRLFHSLEKE YEKTKSQRE MEEKYIVSAW YNMGMTLHKK AAEDRLASTG SGQSFLARQR QATSSRRSYP GHVQPATAR

UniProtKB: Protein Hook homolog 3

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分子 #2: FHF complex subunit HOOK-interacting protein 1B

分子名称: FHF complex subunit HOOK-interacting protein 1B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 105.64232 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MERMNWLSRL ASRGPGHRIP QGANLQTPVM ADPETCLMVF KNHWSQVVRI LERQGPRAAP GGADDLSAVR NHTYQMLTLL AEDRAVPSA PTGPGPLLEF ALHEDLLTRV LTWQLQWDEL GDGVEERRAE QLKLFEMLVS EARQPLLRHG PVREALLTLL D ACGRPVPS ...文字列:
MERMNWLSRL ASRGPGHRIP QGANLQTPVM ADPETCLMVF KNHWSQVVRI LERQGPRAAP GGADDLSAVR NHTYQMLTLL AEDRAVPSA PTGPGPLLEF ALHEDLLTRV LTWQLQWDEL GDGVEERRAE QLKLFEMLVS EARQPLLRHG PVREALLTLL D ACGRPVPS SPALDEGLVL LLSQLCVCVA QEPSLLEFFL QPPPEPGAAP RLLLFSRLVP FVHLEGTLGQ QARDALLLLM AL SAGSPTV GRYIADHSYF CPVLATGLSA LYSSLPRKIE VPGDDWHCLR REDWLGVPAL ALFMSSLEFC NAVIQVAHPL VQK QLVDYI HNGFLVPVMG PALHKTSVEE MIASTAYLEL FLRSISEPAL LRTFLRFLLL HRHDTHTILD TLVARIGSNS RLCM VSLSL FRTLLNLSCE DVLLQLVLRY LVPCNHVMLS QKPAVRDVDL YGRAADKFLS LIPRCCRHHA PSPPRPEHAS WARGP GSPS VDSSSVTTVP RPSTPSRLAL FLRQQSLGGS ESPGPAPCSP GLSASPASSP GRRPTPAEEP GELEDNYLEY LREARR GVD RCVRACRTWS APYDGERPSP EPSPFGSRTK KRSLLPEEDR NNVGEGEEEE LGRRGRAGGA GEGPGHLPPP QLNGVPG SW PEGAKKVRLV PKEGAGELLE GISEGMAGLE GFGQELRELE VALSNGGTGS ESPLEPPLPL EEEEAYESFT CPPEPPGP F LSSPLRTLNQ LPSQPFTGPF MAVLFAKLEN MLQNSVYVNF LLTGLVAQLA CHPQPLLRSF LLNTNMVFQP SVKSLLQVL GSVKNKIENF AASQEDFPAL LSKAKKYLIA RGKLDWAEGP AAGPAPRRSD PLVKSRRPSL GELLLRHAHS PTRARQAAQL VLQPGRDGA GLGLSGGSPG ASTPVLLTRG GAPERQGEAL RVKNAVYCAV IFPEFLKELA AISQAHAVTS PFLLETSEEG S GPLISGCG PLNP

UniProtKB: FHF complex subunit HOOK-interacting protein 1B

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分子 #3: AKT-interacting protein

分子名称: AKT-interacting protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 33.173977 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MNPFWSMSTS SVRKRSEGEE KTLTGDVKTS PPRTAPKKQL PSIPKNALPI TKPTSPAPAA QSTNGTHASY GPFYLEYSLL AEFTLVVKQ KLPGVYVQPS YRSALMWFGV IFIRHGLYQD GVFKFTVYIP DNYPDGDCPR LVFDIPVFHP LVDPTSGELD V KRAFAKWR ...文字列:
MNPFWSMSTS SVRKRSEGEE KTLTGDVKTS PPRTAPKKQL PSIPKNALPI TKPTSPAPAA QSTNGTHASY GPFYLEYSLL AEFTLVVKQ KLPGVYVQPS YRSALMWFGV IFIRHGLYQD GVFKFTVYIP DNYPDGDCPR LVFDIPVFHP LVDPTSGELD V KRAFAKWR RNHNHIWQVL MYARRVFYKI DTASPLNPEA AVLYEKDIQL FKSKVVDSVK VCTARLFDQP KIEDPYAISF SP WNPSVHD EAREKMLTQK KPEEQHNKSV HVAGLSWVKP GSVQPFSKEE KTVAT

UniProtKB: AKT-interacting protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.2
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 43.6 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 26.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 16.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: de novo
最終 再構成アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 273204
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model / 詳細: Initial model based on alphafold prediction of FHF
精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER
得られたモデル

PDB-8qat:
Cryo-EM structure of Fts-Hook3-FHIP1B at 3.2 A resolution.

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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