[日本語] English
万見
- EMDB-18289: TH(DA)-DNAJC12 Complex 3D reconstruction -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-18289
タイトルTH(DA)-DNAJC12 Complex 3D reconstruction
マップデータTH-DNAJC12 DA 3DR
試料
  • 複合体: TH(DA)-DNAJC12 Complex
    • タンパク質・ペプチド: Tyrosine hydroxilase
    • タンパク質・ペプチド: DNAJC12
キーワードDNAJC12 Hsp40 Hsp70 Tyrosine hydroxylate deficiency / CHAPERONE
機能・相同性
機能・相同性情報


tyrosine 3-monooxygenase / tyrosine 3-monooxygenase activity / dopamine biosynthetic process from tyrosine / embryonic camera-type eye morphogenesis / epinephrine biosynthetic process / Catecholamine biosynthesis / norepinephrine biosynthetic process / hyaloid vascular plexus regression / eye photoreceptor cell development / melanosome membrane ...tyrosine 3-monooxygenase / tyrosine 3-monooxygenase activity / dopamine biosynthetic process from tyrosine / embryonic camera-type eye morphogenesis / epinephrine biosynthetic process / Catecholamine biosynthesis / norepinephrine biosynthetic process / hyaloid vascular plexus regression / eye photoreceptor cell development / melanosome membrane / synaptic transmission, dopaminergic / mating behavior / eating behavior / dopamine biosynthetic process / pigmentation / regulation of heart contraction / smooth endoplasmic reticulum / anatomical structure morphogenesis / heart morphogenesis / visual perception / animal organ morphogenesis / learning / locomotory behavior / memory / cytoplasmic side of plasma membrane / synaptic vesicle / heart development / cytoplasmic vesicle / response to ethanol / perikaryon / response to hypoxia / neuron projection / iron ion binding / axon / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
J domain-containing protein 1-like / Tyrosine 3-monooxygenase / Tyrosine hydroxylase, conserved site / Tyrosine 3-monooxygenase, catalytic domain / : / Tyrosine hydroxylase N terminal / Tyrosine 3-monooxygenase-like, ACT domain / Tyrosine 3-monooxygenase-like / Aromatic amino acid hydroxylase, iron/copper binding site / Biopterin-dependent aromatic amino acid hydroxylases signature. ...J domain-containing protein 1-like / Tyrosine 3-monooxygenase / Tyrosine hydroxylase, conserved site / Tyrosine 3-monooxygenase, catalytic domain / : / Tyrosine hydroxylase N terminal / Tyrosine 3-monooxygenase-like, ACT domain / Tyrosine 3-monooxygenase-like / Aromatic amino acid hydroxylase, iron/copper binding site / Biopterin-dependent aromatic amino acid hydroxylases signature. / Aromatic amino acid hydroxylase / Aromatic amino acid hydroxylase, C-terminal / Aromatic amino acid monoxygenase, C-terminal domain superfamily / Aromatic amino acid hydroxylase superfamily / Biopterin-dependent aromatic amino acid hydroxylase / Biopterin-dependent aromatic amino acid hydroxylase family profile. / DnaJ domain / ACT-like domain / DnaJ molecular chaperone homology domain / dnaJ domain profile. / Chaperone J-domain superfamily / DnaJ domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine 3-monooxygenase / DnaJ homolog subfamily C member 12
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.3 Å
データ登録者Ochoa L / Tai MDS / Muntaner J / Santiago C / Valpuesta JM / Martinez A / Cuellar J
資金援助 スペイン, ノルウェー, 2件
OrganizationGrant number国
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesPID2019-105872GB-I00/AEI/10.13039/ 501100011033 スペイン
Research Council of NorwayFRIMEDBIO 261826 ノルウェー
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: 3D Reconstruction of TH(DA)-DNAJC12 Complex
著者: Tai MDS / Ochoa L / Flydal MI / Velasco L / Muntaner J / Santiago C / Jung-KC K / Stove SI / Moro F / Kallio JP / Muga A / Valpuesta JM / Cuellar J / Martinez A
履歴
登録2023年8月22日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年2月5日-
マップ公開2025年2月5日-
更新2025年2月5日-
現状2025年2月5日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_18289.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_18289.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈TH-DNAJC12 DA 3DR
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.57 Å/pix.
x 70 pix.
= 179.886 Å		2.57 Å/pix.
x 70 pix.
= 179.886 Å		2.57 Å/pix.
x 70 pix.
= 179.886 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.5698 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0961
最小 - 最大-0.23842938 - 0.6042455
平均 (標準偏差)0.0153871495 (±0.05099901)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ707070
Spacing707070
セルA=B=C: 179.88599 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
ハーフマップ: TH-DNAJC12 DA Halfmap 1

ファイルemd_18289_half_map_1.map
注釈TH-DNAJC12 DA Halfmap 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: TH-DNAJC12 DA Halfmap 2

ファイルemd_18289_half_map_2.map
注釈TH-DNAJC12 DA Halfmap 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : TH(DA)-DNAJC12 Complex

全体名称: TH(DA)-DNAJC12 Complex
要素
  • 複合体: TH(DA)-DNAJC12 Complex
    • タンパク質・ペプチド: Tyrosine hydroxilase
    • タンパク質・ペプチド: DNAJC12

-
超分子 #1: TH(DA)-DNAJC12 Complex

超分子名称: TH(DA)-DNAJC12 Complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 265 KDa

-
分子 #1: Tyrosine hydroxilase

分子名称: Tyrosine hydroxilase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: In the presence of dopamine / 光学異性体: DEXTRO / EC番号: tyrosine 3-monooxygenase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: GAMGPTPDAT TPQAKGFRRA VSELDAKQAE AIMSPRFIGR RQSLIEDARK EREAAVAAAA AAVPSEPGDP LEAVAFEEKE GKAMLNLLFS PRATKPSALS RAVKVFETFE AKIHHLETRP AQRPRAGGPH LEYFVRLEVR RGDLAALLSG VRQVSEDVRS PAGPKVPWFP ...文字列:
GAMGPTPDAT TPQAKGFRRA VSELDAKQAE AIMSPRFIGR RQSLIEDARK EREAAVAAAA AAVPSEPGDP LEAVAFEEKE GKAMLNLLFS PRATKPSALS RAVKVFETFE AKIHHLETRP AQRPRAGGPH LEYFVRLEVR RGDLAALLSG VRQVSEDVRS PAGPKVPWFP RKVSELDKCH HLVTKFDPDL DLDHPGFSDQ VYRQRRKLIA EIAFQYRHGD PIPRVEYTAE EIATWKEVYT TLKGLYATHA CGEHLEAFAL LERFSGYRED NIPQLEDVSR FLKERTGFQL RPVAGLLSAR DFLASLAFRV FQCTQYIRHA SSPMHSPEPD CCHELLGHVP MLADRTFAQF SQDIGLASLG ASDEEIEKLS TLYWFTVEFG LCKQNGEVKA YGAGLLSSYG ELLHCLSEEP EIRAFDPEAA AVQPYQDQTY QSVYFVSESF SDAKDKLRSY ASRIQRPFSV KFDPYTLAID VLDSPQAVRR SLEGVQDELD TLAHALSAIG

UniProtKB: Tyrosine 3-monooxygenase

-
分子 #2: DNAJC12

分子名称: DNAJC12 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MDAILNYRSE DTEDYYTLLG CDELSSVEQI LAEFKVRALE CHPDKHPENP KAVETFQKLQ KAKEILTNEE SRARYDHWRR SQMSMPFQQW EALNDSVKTS MHWVVRGKKD LMLEESDKTH TTKMENEECN EQRERKKEEL ASTAEKTEQK EPKPLEKSVS PQNSDSSGFA ...文字列:
MDAILNYRSE DTEDYYTLLG CDELSSVEQI LAEFKVRALE CHPDKHPENP KAVETFQKLQ KAKEILTNEE SRARYDHWRR SQMSMPFQQW EALNDSVKTS MHWVVRGKKD LMLEESDKTH TTKMENEECN EQRERKKEEL ASTAEKTEQK EPKPLEKSVS PQNSDSSGFA DVNGWHLRFR WSKDAPSELL RKFRNYEI

UniProtKB: DnaJ homolog subfamily C member 12

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度1.85 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
30.0 mMC8H18N2O4SHepes
200.0 mMNaClSodium chloride
2.0 %C3H8O3Glycerol
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 295.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
デジタル化 - サイズ - 横: 3456 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4092 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 12996 / 平均露光時間: 2.1 sec. / 平均電子線量: 41.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 2474620
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

7a2g


詳細: Cryosparc, RANSAC initial model and filtered atomic structures
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 31837
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
ソフトウェア: (名称: RELION (ver. 3.0), cryoSPARC (ver. 3.0))
詳細: Relion and Cryosparc
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 詳細: Relion
最終 3次元分類クラス数: 3 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る