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- EMDB-18269: P301S Tau Filaments from the Brains of Tg2541 Transgenic Mouse Line -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-18269
タイトルP301S Tau Filaments from the Brains of Tg2541 Transgenic Mouse Line
マップデータ
試料
  • 組織: P301S Tau Protein Filament (Tg2541)
    • タンパク質・ペプチド: Isoform Tau-E of Microtubule-associated protein tau
    • タンパク質・ペプチド: Unknown protein
    • タンパク質・ペプチド: Unknown protein
キーワードP301S tau / Frontotemporal dementia and parkinsonism linked to chromosome 17 / Transgenic mice / Electron cryo-microscopy (低温電子顕微鏡法) / PROTEIN FIBRIL
機能・相同性
機能・相同性情報


Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / negative regulation of intracellular transport / positive regulation of long-term synaptic depression / regulation of microtubule-based movement / PKR-mediated signaling / axo-dendritic transport / axon extension / adult walking behavior / mitochondrion transport along microtubule / negative regulation of establishment of protein localization to mitochondrion ...Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / negative regulation of intracellular transport / positive regulation of long-term synaptic depression / regulation of microtubule-based movement / PKR-mediated signaling / axo-dendritic transport / axon extension / adult walking behavior / mitochondrion transport along microtubule / negative regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / neurofibrillary tangle / positive regulation of protein localization to synapse / microtubule lateral binding / tubulin complex / main axon / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / negative regulation of tubulin deacetylation / positive regulation of protein localization / intracellular distribution of mitochondria / 微小管 / axoneme / lipoprotein particle binding / glial cell projection / negative regulation of mitochondrial membrane potential / apolipoprotein binding / protein polymerization / negative regulation of mitochondrial fission / axolemma / intracellular transport / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / mRNA transport / positive regulation of axon extension / axonal growth cone / regulation of microtubule cytoskeleton organization / supramolecular fiber organization / regulation of cellular response to heat / regulation of calcium-mediated signaling / positive regulation of microtubule polymerization / somatodendritic compartment / synapse assembly / heat shock protein binding / 軸索誘導 / nuclear periphery / response to nutrient / : / positive regulation of superoxide anion generation / protein phosphatase 2A binding / regulation of autophagy / response to lead ion / synapse organization / neuron migration / Hsp90 protein binding / protein homooligomerization / cytoplasmic side of plasma membrane / 記憶 / microtubule cytoskeleton organization / positive regulation of neuron projection development / SH3 domain binding / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / neuron projection development / microtubule cytoskeleton / cell body / protein-folding chaperone binding / 成長円錐 / microtubule binding / 微小管 / amyloid fibril formation / postsynaptic density / learning or memory / nuclear speck / neuron projection / 脂質ラフト / 神経繊維 / negative regulation of gene expression / neuronal cell body / DNA damage response / 樹状突起 / protein-containing complex binding / protein kinase binding / enzyme binding / DNA binding / extracellular region / identical protein binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
: / Microtubule associated protein, tubulin-binding repeat / タウタンパク質 / Tau and MAP protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat signature. / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
タウタンパク質
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.09 Å
データ登録者Schweighauser M / Murzin AG / Macdonald J / Lavenir I / Crowther RA / Scheres SHW / Goedert M
資金援助 英国, 2件
OrganizationGrant number
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC-UP-A025-1013 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC-U105184291 英国
引用ジャーナル: Acta Neuropathol Commun / : 2023
タイトル: Cryo-EM structures of tau filaments from the brains of mice transgenic for human mutant P301S Tau.
著者: Manuel Schweighauser / Alexey G Murzin / Jennifer Macdonald / Isabelle Lavenir / R Anthony Crowther / Sjors H W Scheres / Michel Goedert /
要旨: Mice transgenic for human mutant P301S tau are widely used as models for human tauopathies. They develop neurodegeneration and abundant filamentous inclusions made of human mutant four-repeat tau. ...Mice transgenic for human mutant P301S tau are widely used as models for human tauopathies. They develop neurodegeneration and abundant filamentous inclusions made of human mutant four-repeat tau. Here we used electron cryo-microscopy (cryo-EM) to determine the structures of tau filaments from the brains of Tg2541 and PS19 mice. Both lines express human P301S tau (0N4R for Tg2541 and 1N4R for PS19) on mixed genetic backgrounds and downstream of different promoters (murine Thy1 for Tg2541 and murine Prnp for PS19). The structures of tau filaments from Tg2541 and PS19 mice differ from each other and those of wild-type tau filaments from human brains. The structures of tau filaments from the brains of humans with mutations P301L, P301S or P301T in MAPT are not known. Filaments from the brains of Tg2541 and PS19 mice share a substructure at the junction of repeats 2 and 3, which comprises residues I297-V312 of tau and includes the P301S mutation. The filament core from the brainstem of Tg2541 mice consists of residues K274-H329 of tau and two disconnected protein densities. Two non-proteinaceous densities are also in evidence. The filament core from the cerebral cortex of line PS19 extends from residues G271-P364 of tau. One strong non-proteinaceous density is also present. Unlike the tau filaments from human brains, the sequences following repeat 4 are missing from the cores of tau filaments from the brains of Tg2541 and PS19 mice.
履歴
登録2023年8月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年10月11日-
マップ公開2023年10月11日-
更新2023年10月18日-
現状2023年10月18日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_18269.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 40.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.15 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.025
最小 - 最大-0.046236455 - 0.12216287
平均 (標準偏差)0.0004340104 (±0.005403687)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ220220220
Spacing220220220
セルA=B=C: 253.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_18269_msk_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_18269_half_map_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_18269_half_map_2.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : P301S Tau Protein Filament (Tg2541)

全体名称: P301S Tau Protein Filament (Tg2541)
要素
  • 組織: P301S Tau Protein Filament (Tg2541)
    • タンパク質・ペプチド: Isoform Tau-E of Microtubule-associated protein tau
    • タンパク質・ペプチド: Unknown protein
    • タンパク質・ペプチド: Unknown protein

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超分子 #1: P301S Tau Protein Filament (Tg2541)

超分子名称: P301S Tau Protein Filament (Tg2541) / タイプ: tissue / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: Human P301S tau filaments extracted from the brains of transgenic mouse line Tg2541
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) / : Tg2541 / 器官: Brain / 組織: Brainstem

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分子 #1: Isoform Tau-E of Microtubule-associated protein tau

分子名称: Isoform Tau-E of Microtubule-associated protein tau / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) / : Tg2541 / 器官: Brain / 組織: Brainstem
分子量理論値: 5.961934 KDa
配列文字列:
KVQIINKKLD LSNVQSKCGS KDNIKHVSGG GSVQIVYKPV DLSKVTSKCG SLGNIH

UniProtKB: タウタンパク質

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分子 #2: Unknown protein

分子名称: Unknown protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) / : Tg2541 / 器官: Brain / 組織: Brainstem
分子量理論値: 1.039273 KDa
配列文字列:
(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)

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分子 #3: Unknown protein

分子名称: Unknown protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) / : Tg2541 / 器官: Brain / 組織: Brainstem
分子量理論値: 869.063 Da
配列文字列:
(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス(公称値): 2.4 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.8 µm / 倍率(公称値): 105000
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 34.2 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 4.75 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -0.83 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.09 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.1) / 使用した粒子像数: 22760
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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