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万見
- EMDB-18149: GBP1 bound by 14-3-3sigma -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-18149
タイトルGBP1 bound by 14-3-3sigma
マップデータ
試料
  • 複合体: GBP1 bound by 14-3-3sigma
    • タンパク質・ペプチド: Guanylate-binding protein 1
    • タンパク質・ペプチド: 14-3-3 protein sigma
キーワードProtein complex / Phosphorylation / IMMUNE SYSTEM
機能・相同性
機能・相同性情報


GDP phosphatase activity / non-canonical inflammasome complex assembly / protein localization to vacuole / negative regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / symbiont cell surface / cytolysis in another organism / positive regulation of pyroptotic inflammatory response / vesicle membrane / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / negative regulation of interleukin-2 production ...GDP phosphatase activity / non-canonical inflammasome complex assembly / protein localization to vacuole / negative regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / symbiont cell surface / cytolysis in another organism / positive regulation of pyroptotic inflammatory response / vesicle membrane / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / negative regulation of interleukin-2 production / spectrin binding / regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / keratinization / defense response to protozoan / cytokine binding / regulation of cell-cell adhesion / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / Regulation of localization of FOXO transcription factors / keratinocyte proliferation / cellular response to interleukin-1 / phosphoserine residue binding / negative regulation of keratinocyte proliferation / Activation of BAD and translocation to mitochondria / regulation of protein localization to plasma membrane / establishment of skin barrier / negative regulation of protein localization to plasma membrane / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / negative regulation of stem cell proliferation / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / positive regulation of protein localization / RHO GTPases activate PKNs / regulation of calcium-mediated signaling / negative regulation of innate immune response / protein sequestering activity / protein kinase A signaling / protein export from nucleus / positive regulation of cell adhesion / release of cytochrome c from mitochondria / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / positive regulation of protein export from nucleus / stem cell proliferation / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / lipopolysaccharide binding / negative regulation of protein kinase activity / Hsp90 protein binding / cytoplasmic vesicle membrane / G protein activity / cellular response to type II interferon / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / GDP binding / Interferon gamma signaling / protein localization / actin cytoskeleton / cellular response to tumor necrosis factor / regulation of protein localization / actin binding / positive regulation of cell growth / cytoplasmic vesicle / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / defense response to virus / regulation of cell cycle / defense response to bacterium / cadherin binding / Golgi membrane / innate immune response / GTPase activity / GTP binding / protein kinase binding / Golgi apparatus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / enzyme binding / signal transduction / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Guanylate-binding protein, C-terminal / Guanylate-binding protein/Atlastin, C-terminal / Guanylate-binding protein, C-terminal domain / Guanylate-binding protein, N-terminal / Guanylate-binding protein, C-terminal domain superfamily / Guanylate-binding protein, N-terminal domain / GB1/RHD3-type guanine nucleotide-binding (G) domain / GB1/RHD3-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / 14-3-3 protein sigma / 14-3-3 proteins signature 2. ...Guanylate-binding protein, C-terminal / Guanylate-binding protein/Atlastin, C-terminal / Guanylate-binding protein, C-terminal domain / Guanylate-binding protein, N-terminal / Guanylate-binding protein, C-terminal domain superfamily / Guanylate-binding protein, N-terminal domain / GB1/RHD3-type guanine nucleotide-binding (G) domain / GB1/RHD3-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / 14-3-3 protein sigma / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
14-3-3 protein sigma / Guanylate-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.12 Å
データ登録者Pfleiderer MM / Liu X / Fisch D / Anastasakou E / Frickel EM / Galej WP
資金援助 ドイツ, フランス, European Union, 英国, 9件
OrganizationGrant number国
Boehringer Ingelheim Fonds (BIF) ドイツ
Human Frontier Science Program (HFSP)LT0006/2022-L フランス
European Molecular Biology Organization (EMBO)ALTF 491-2022European Union
Wellcome Trust217202/Z/19/Z 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/V030930/1 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/T029323/1 英国
Wellcome TrustFC001076 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)FC001076 英国
Cancer Research UKFC001076 英国
引用ジャーナル: Science / 年: 2023
タイトル: PIM1 controls GBP1 activity to limit self-damage and to guard against pathogen infection.
著者: Daniel Fisch / Moritz M Pfleiderer / Eleni Anastasakou / Gillian M Mackie / Fabian Wendt / Xiangyang Liu / Barbara Clough / Samuel Lara-Reyna / Vesela Encheva / Ambrosius P Snijders / ...著者: Daniel Fisch / Moritz M Pfleiderer / Eleni Anastasakou / Gillian M Mackie / Fabian Wendt / Xiangyang Liu / Barbara Clough / Samuel Lara-Reyna / Vesela Encheva / Ambrosius P Snijders / Hironori Bando / Masahiro Yamamoto / Andrew D Beggs / Jason Mercer / Avinash R Shenoy / Bernd Wollscheid / Kendle M Maslowski / Wojtek P Galej / Eva-Maria Frickel /
要旨: Disruption of cellular activities by pathogen virulence factors can trigger innate immune responses. Interferon-γ (IFN-γ)-inducible antimicrobial factors, such as the guanylate binding proteins ...Disruption of cellular activities by pathogen virulence factors can trigger innate immune responses. Interferon-γ (IFN-γ)-inducible antimicrobial factors, such as the guanylate binding proteins (GBPs), promote cell-intrinsic defense by attacking intracellular pathogens and by inducing programmed cell death. Working in human macrophages, we discovered that GBP1 expression in the absence of IFN-γ killed the cells and induced Golgi fragmentation. IFN-γ exposure improved macrophage survival through the activity of the kinase PIM1. PIM1 phosphorylated GBP1, leading to its sequestration by 14-3-3σ, which thereby prevented GBP1 membrane association. During infection, the virulence protein TgIST interfered with IFN-γ signaling and depleted PIM1, thereby increasing GBP1 activity. Although infected cells can restrain pathogens in a GBP1-dependent manner, this mechanism can protect uninfected bystander cells. Thus, PIM1 can provide a bait for pathogen virulence factors, guarding the integrity of IFN-γ signaling.
履歴
登録2023年8月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年10月11日-
マップ公開2023年10月11日-
更新2023年10月18日-
現状2023年10月18日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_18149.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_18149.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 824 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.64 Å/pix.
x 600 pix.
= 382.8 Å		0.64 Å/pix.
x 600 pix.
= 382.8 Å		0.64 Å/pix.
x 600 pix.
= 382.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.638 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0402
最小 - 最大-0.057743937 - 0.177641
平均 (標準偏差)-0.00032096676 (±0.0032856034)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ600600600
Spacing600600600
セルA=B=C: 382.80002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_18149_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_18149_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : GBP1 bound by 14-3-3sigma

全体名称: GBP1 bound by 14-3-3sigma
要素
  • 複合体: GBP1 bound by 14-3-3sigma
    • タンパク質・ペプチド: Guanylate-binding protein 1
    • タンパク質・ペプチド: 14-3-3 protein sigma

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超分子 #1: GBP1 bound by 14-3-3sigma

超分子名称: GBP1 bound by 14-3-3sigma / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 120 KDa

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分子 #1: Guanylate-binding protein 1

分子名称: Guanylate-binding protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 66.275539 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MTGPMCLIEN TNGRLMANPE ALKILSAITQ PMVVVAIVGL YRTGKSYLMN KLAGKKKGFS LGSTVQSHTK GIWMWCVPHP KKPGHILVL LDTEGLGDVE KGDNQNDSWI FALAVLLSST FVYNSIGTIN QQAMDQLYYV TELTHRIRSK SSPDENENEV E DSADFVSF ...文字列:
MTGPMCLIEN TNGRLMANPE ALKILSAITQ PMVVVAIVGL YRTGKSYLMN KLAGKKKGFS LGSTVQSHTK GIWMWCVPHP KKPGHILVL LDTEGLGDVE KGDNQNDSWI FALAVLLSST FVYNSIGTIN QQAMDQLYYV TELTHRIRSK SSPDENENEV E DSADFVSF FPDFVWTLRD FSLDLEADGQ PLTPDEYLTY SLKLKKGTSQ KDETFNLPRL CIRKFFPKKK CFVFDRPVHR RK LAQLEKL QDEELDPEFV QQVADFCSYI FSNSKTKTLS GGIQVNGPRL ESLVLTYVNA ISSGDLPCME NAVLALAQIE NSA AVQKAI AHYEQQMGQK VQLPTETLQE LLDLHRDSER EAIEVFIRSS FKDVDHLFQK ELAAQLEKKR DDFCKQNQEA SSDR CSALL QVIFSPLEEE VKAGIYSKPG GYRLFVQKLQ DLKKKYYEEP RKGIQAEEIL QTYLKSKESM TDAILQTDQT LTEKE KEIE VERVKAESAQ ASAKMLQEMQ RKNEQMMEQK ERSYQEHLKQ LTEKMENDRV QLLKEQERTL ALKLQEQEQL LKEGFQ KES RIMKNEIQDL QTKM

UniProtKB: Guanylate-binding protein 1

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分子 #2: 14-3-3 protein sigma

分子名称: 14-3-3 protein sigma / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 26.139461 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MERASLIQKA KLAEQAERYE DMAAFMKGAV EKGEELSCEE RNLLSVAYKN VVGGQRAAWR VLSSIEQKSN EEGSEEKGPE VREYREKVE TELQGVCDTV LGLLDSHLIK EAGDAESRVF YLKMKGDYYR YLAEVATGDD KKRIIDSARS AYQEAMDISK K EMPPTNPI ...文字列:
MERASLIQKA KLAEQAERYE DMAAFMKGAV EKGEELSCEE RNLLSVAYKN VVGGQRAAWR VLSSIEQKSN EEGSEEKGPE VREYREKVE TELQGVCDTV LGLLDSHLIK EAGDAESRVF YLKMKGDYYR YLAEVATGDD KKRIIDSARS AYQEAMDISK K EMPPTNPI RLGLALNFSV FHYEIANSPE EAISLAKTTF DEAMADLHTL SEDSYKDSTL IMQLLRDNLT LWT

UniProtKB: 14-3-3 protein sigma

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.25 mg/mL
緩衝液pH: 7.8
構成要素:
濃度式名称
150.0 mMKClPotassium chloride
20.0 mMHEPES-KOH

詳細: 150 mM KCl, 20 mM HEPES-KOH pH 7.8
グリッド前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 20 sec. / 前処理 - 気圧: 30.0 kPa
詳細: Glow discharged for 20 seconds at 25 mA and 0.3 bar using a Pelco EasyGlow device.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 14974 / 平均露光時間: 8.0 sec. / 平均電子線量: 65.5 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 420768
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.12 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 18717
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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