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万見
- EMDB-17926: Cryo-EM structure of human Elp123 in complex with tRNA, S-ethyl-C... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-17926
タイトルCryo-EM structure of human Elp123 in complex with tRNA, S-ethyl-CoA, 5'-deoxyadenosine and methionine
マップデータdeepEMhancer sharpened map
試料
  • 複合体: Human Elp123 in complex with glutamine tRNA, S-ethyl-CoA, 5'-deoxyadenosine and methionine
    • タンパク質・ペプチド: Elongator complex protein 1
    • タンパク質・ペプチド: Elongator complex protein 2
    • タンパク質・ペプチド: Elongator complex protein 3
    • RNA: tRNA Gln
  • リガンド: IRON/SULFUR CLUSTER
  • リガンド: 5'-DEOXYADENOSINE
  • リガンド: S-Ethyl-CoA
  • リガンド: METHIONINE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードElongator / tRNA modification / acetyl-CoA hydrolysis / TRANSLATION
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphorylase kinase regulator activity / tRNA uridine(34) acetyltransferase activity / tRNA carboxymethyluridine synthase / elongator holoenzyme complex / tRNA wobble base 5-methoxycarbonylmethyl-2-thiouridinylation / tRNA wobble uridine modification / regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / acetyltransferase activity / transcription elongation factor complex / central nervous system development ...phosphorylase kinase regulator activity / tRNA uridine(34) acetyltransferase activity / tRNA carboxymethyluridine synthase / elongator holoenzyme complex / tRNA wobble base 5-methoxycarbonylmethyl-2-thiouridinylation / tRNA wobble uridine modification / regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / acetyltransferase activity / transcription elongation factor complex / central nervous system development / transcription elongation by RNA polymerase II / neuron migration / regulation of translation / HATs acetylate histones / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / tRNA binding / positive regulation of cell migration / regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleolus / protein kinase binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Elongator complex protein 1 / Elongator complex protein 2 / IKI3 family / Radical SAM, C-terminal extension / Elongator complex protein 3-like / ELP3/YhcC / Radical_SAM C-terminal domain / Elp3/MiaB/NifB / Elongator protein 3, MiaB family, Radical SAM / Radical SAM superfamily ...Elongator complex protein 1 / Elongator complex protein 2 / IKI3 family / Radical SAM, C-terminal extension / Elongator complex protein 3-like / ELP3/YhcC / Radical_SAM C-terminal domain / Elp3/MiaB/NifB / Elongator protein 3, MiaB family, Radical SAM / Radical SAM superfamily / Radical SAM core domain profile. / Radical SAM / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Elongator complex protein 1 / Elongator complex protein 2 / Elongator complex protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.35 Å
データ登録者Abbassi N / Jaciuk M / Lin T-Y / Glatt S
資金援助European Union, 1件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)101001394European Union
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Cryo-EM structures of the human Elongator complex at work.
著者: Nour-El-Hana Abbassi / Marcin Jaciuk / David Scherf / Pauline Böhnert / Alexander Rau / Alexander Hammermeister / Michał Rawski / Paulina Indyka / Grzegorz Wazny / Andrzej Chramiec-Głąbik ...著者: Nour-El-Hana Abbassi / Marcin Jaciuk / David Scherf / Pauline Böhnert / Alexander Rau / Alexander Hammermeister / Michał Rawski / Paulina Indyka / Grzegorz Wazny / Andrzej Chramiec-Głąbik / Dominika Dobosz / Bozena Skupien-Rabian / Urszula Jankowska / Juri Rappsilber / Raffael Schaffrath / Ting-Yu Lin / Sebastian Glatt /
要旨: tRNA modifications affect ribosomal elongation speed and co-translational folding dynamics. The Elongator complex is responsible for introducing 5-carboxymethyl at wobble uridine bases (cmU) in ...tRNA modifications affect ribosomal elongation speed and co-translational folding dynamics. The Elongator complex is responsible for introducing 5-carboxymethyl at wobble uridine bases (cmU) in eukaryotic tRNAs. However, the structure and function of human Elongator remain poorly understood. In this study, we present a series of cryo-EM structures of human ELP123 in complex with tRNA and cofactors at four different stages of the reaction. The structures at resolutions of up to 2.9 Å together with complementary functional analyses reveal the molecular mechanism of the modification reaction. Our results show that tRNA binding exposes a universally conserved uridine at position 33 (U), which triggers acetyl-CoA hydrolysis. We identify a series of conserved residues that are crucial for the radical-based acetylation of U and profile the molecular effects of patient-derived mutations. Together, we provide the high-resolution view of human Elongator and reveal its detailed mechanism of action.
履歴
登録2023年7月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年4月17日-
マップ公開2024年4月17日-
更新2024年5月22日-
現状2024年5月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_17926.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_17926.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 371.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈deepEMhancer sharpened map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.85 Å/pix.
x 460 pix.
= 391. Å		0.85 Å/pix.
x 460 pix.
= 391. Å		0.85 Å/pix.
x 460 pix.
= 391. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.85 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.11
最小 - 最大-0.013700226 - 2.128229
平均 (標準偏差)0.00072592957 (±0.018279176)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ460460460
Spacing460460460
セルA=B=C: 391.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_17926_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_17926_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_17926_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human Elp123 in complex with glutamine tRNA, S-ethyl-CoA, 5'-deox...

全体名称: Human Elp123 in complex with glutamine tRNA, S-ethyl-CoA, 5'-deoxyadenosine and methionine
要素
  • 複合体: Human Elp123 in complex with glutamine tRNA, S-ethyl-CoA, 5'-deoxyadenosine and methionine
    • タンパク質・ペプチド: Elongator complex protein 1
    • タンパク質・ペプチド: Elongator complex protein 2
    • タンパク質・ペプチド: Elongator complex protein 3
    • RNA: tRNA Gln
  • リガンド: IRON/SULFUR CLUSTER
  • リガンド: 5'-DEOXYADENOSINE
  • リガンド: S-Ethyl-CoA
  • リガンド: METHIONINE
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: Human Elp123 in complex with glutamine tRNA, S-ethyl-CoA, 5'-deox...

超分子名称: Human Elp123 in complex with glutamine tRNA, S-ethyl-CoA, 5'-deoxyadenosine and methionine
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 635 KDa

+
分子 #1: Elongator complex protein 1

分子名称: Elongator complex protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 150.427484 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MRNLKLFRTL EFRDIQGPGN PQCFSLRTEQ GTVLIGSEHG LIEVDPVSRE VKNEVSLVAE GFLPEDGSGR IVGVQDLLDQ ESVCVATAS GDVILCSLST QQLECVGSVA SGISVMSWSP DQELVLLATG QQTLIMMTKD FEPILEQQIH QDDFGESKFI T VGWGRKET ...文字列:
MRNLKLFRTL EFRDIQGPGN PQCFSLRTEQ GTVLIGSEHG LIEVDPVSRE VKNEVSLVAE GFLPEDGSGR IVGVQDLLDQ ESVCVATAS GDVILCSLST QQLECVGSVA SGISVMSWSP DQELVLLATG QQTLIMMTKD FEPILEQQIH QDDFGESKFI T VGWGRKET QFHGSEGRQA AFQMQMHESA LPWDDHRPQV TWRGDGQFFA VSVVCPETGA RKVRVWNREF ALQSTSEPVA GL GPALAWK PSGSLIASTQ DKPNQQDIVF FEKNGLLHGH FTLPFLKDEV KVNDLLWNAD SSVLAVWLED LQREESSIPK TCV QLWTVG NYHWYLKQSL SFSTCGKSKI VSLMWDPVTP YRLHVLCQGW HYLAYDWHWT TDRSVGDNSS DLSNVAVIDG NRVL VTVFR QTVVPPPMCT YQLLFPHPVN QVTFLAHPQK SNDLAVLDAS NQISVYKCGD CPSADPTVKL GAVGGSGFKV CLRTP HLEK RYKIQFENNE DQDVNPLKLG LLTWIEEDVF LAVSHSEFSP RSVIHHLTAA SSEMDEEHGQ LNVSSSAAVD GVIISL CCN SKTKSVVLQL ADGQIFKYLW ESPSLAIKPW KNSGGFPVRF PYPCTQTELA MIGEEECVLG LTDRCRFFIN DIEVASN IT SFAVYDEFLL LTTHSHTCQC FCLRDASFKT LQAGLSSNHV SHGEVLRKVE RGSRIVTVVP QDTKLVLQMP RGNLEVVH H RALVLAQIRK WLDKLMFKEA FECMRKLRIN LNLIYDHNPK VFLGNVETFI KQIDSVNHIN LFFTELKEED VTKTMYPAP VTSSVYLSRD PDGNKIDLVC DAMRAVMESI NPHKYCLSIL TSHVKKTTPE LEIVLQKVHE LQGNAPSDPD AVSAEEALKY LLHLVDVNE LYDHSLGTYD FDLVLMVAEK SQKDPKEYLP FLNTLKKMET NYQRFTIDKY LKRYEKAIGH LSKCGPEYFP E CLNLIKDK NLYNEALKLY SPSSQQYQDI SIAYGEHLMQ EHMYEPAGLM FARCGAHEKA LSAFLTCGNW KQALCVAAQL NF TKDQLVG LGRTLAGKLV EQRKHIDAAM VLEECAQDYE EAVLLLLEGA AWEEALRLVY KYNRLDIIET NVKPSILEAQ KNY MAFLDS QTATFSRHKK RLLVVRELKE QAQQAGLDDE VPHGQESDLF SETSSVVSGS EMSGKYSHSN SRISARSSKN RRKA ERKKH SLKEGSPLED LALLEALSEV VQNTENLKDE VYHILKVLFL FEFDEQGREL QKAFEDTLQL MERSLPEIWT LTYQQ NSAT PVLGPNSTAN SIMASYQQQK TSVPVLDAEL FIPPKINRRT QWKLSLLD

UniProtKB: Elongator complex protein 1

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分子 #2: Elongator complex protein 2

分子名称: Elongator complex protein 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 92.597766 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MVAPVLETSH VFCCPNRVRG VLNWSSGPRG LLAFGTSCSV VLYDPLKRVV VTNLNGHTAR VNCIQWICKQ DGSPSTELVS GGSDNQVIH WEIEDNQLLK AVHLQGHEGP VYAVHAVYQR RTSDPALCTL IVSAAADSAV RLWSKKGPEV MCLQTLNFGN G FALALCLS ...文字列:
MVAPVLETSH VFCCPNRVRG VLNWSSGPRG LLAFGTSCSV VLYDPLKRVV VTNLNGHTAR VNCIQWICKQ DGSPSTELVS GGSDNQVIH WEIEDNQLLK AVHLQGHEGP VYAVHAVYQR RTSDPALCTL IVSAAADSAV RLWSKKGPEV MCLQTLNFGN G FALALCLS FLPNTDVPIL ACGNDDCRIH IFAQQNDQFQ KVLSLCGHED WIRGVEWAAF GRDLFLASCS QDCLIRIWKL YI KSTSLET QDDDNIRLKE NTFTIENESV KIAFAVTLET VLAGHENWVN AVHWQPVFYK DGVLQQPVRL LSASMDKTMI LWA PDEESG VWLEQVRVGE VGGNTLGFYD CQFNEDGSMI IAHAFHGALH LWKQNTVNPR EWTPEIVISG HFDGVQDLVW DPEG EFIIT VGTDQTTRLF APWKRKDQSQ VTWHEIARPQ IHGYDLKCLA MINRFQFVSG ADEKVLRVFS APRNFVENFC AITGQ SLNH VLCNQDSDLP EGATVPALGL SNKAVFQGDI ASQPSDEEEL LTSTGFEYQQ VAFQPSILTE PPTEDHLLQN TLWPEV QKL YGHGYEIFCV TCNSSKTLLA SACKAAKKEH AAIILWNTTS WKQVQNLVFH SLTVTQMAFS PNEKFLLAVS RDRTWSL WK KQDTISPEFE PVFSLFAFTN KITSVHSRII WSCDWSPDSK YFFTGSRDKK VVVWGECDST DDCIEHNIGP CSSVLDVG G AVTAVSVCPV LHPSQRYVVA VGLECGKICL YTWKKTDQVP EINDWTHCVE TSQSQSHTLA IRKLCWKNCS GKTEQKEAE GAEWLHFASC GEDHTVKIHR VNKCAL

UniProtKB: Elongator complex protein 2

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分子 #3: Elongator complex protein 3

分子名称: Elongator complex protein 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 65.740539 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MRQKRKGDLS PAELMMLTIG DVIKQLIEAH EQGKDIDLNK VKTKTAAKYG LSAQPRLVDI IAAVPPQYRK VLMPKLKAKP IRTASGIAV VAVMCKPHRC PHISFTGNIC VYCPGGPDSD FEYSTQSYTG YEPTSMRAIR ARYDPFLQTR HRIEQLKQLG H SVDKVEFI ...文字列:
MRQKRKGDLS PAELMMLTIG DVIKQLIEAH EQGKDIDLNK VKTKTAAKYG LSAQPRLVDI IAAVPPQYRK VLMPKLKAKP IRTASGIAV VAVMCKPHRC PHISFTGNIC VYCPGGPDSD FEYSTQSYTG YEPTSMRAIR ARYDPFLQTR HRIEQLKQLG H SVDKVEFI VMGGTFMALP EEYRDYFIRN LHDALSGHTS NNIYEAVKYS ERSLTKCIGI TIETRPDYCM KRHLSDMLTY GC TRLEIGV QSVYEDVARD TNRGHTVKAV CESFHLAKDS GFKVVAHMMP DLPNVGLERD IEQFTEFFEN PAFRPDGLKL YPT LVIRGT GLYELWKSGR YKSYSPSDLV ELVARILALV PPWTRVYRVQ RDIPMPLVSS GVEHGNLREL ALARMKDLGI QCRD VRTRE VGIQEIHHKV RPYQVELVRR DYVANGGWET FLSYEDPDQD ILIGLLRLRK CSEETFRFEL GGGVSIVREL HVYGS VVPV SSRDPTKFQH QGFGMLLMEE AERIAREEHG SGKIAVISGV GTRNYYRKIG YRLQGPYMVK MLKGLEGSAW SHPQFE KGG GSGGGSGGSA WSHPQFEK

UniProtKB: Elongator complex protein 3

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分子 #4: tRNA Gln

分子名称: tRNA Gln / タイプ: rna / ID: 4 / コピー数: 1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 24.047236 KDa
配列文字列:
GGCCCCAUGG UGUAAUGGUU AGCACUCUGG ACUUUGAAUC CAGCGAUCCG AGUUCAAAUC UCGGUGGGAC CUCCA

+
分子 #5: IRON/SULFUR CLUSTER

分子名称: IRON/SULFUR CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: SF4
分子量理論値: 351.64 Da
Chemical component information

ChemComp-FS1:
IRON/SULFUR CLUSTER / 一硫化鉄

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分子 #6: 5'-DEOXYADENOSINE

分子名称: 5'-DEOXYADENOSINE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 1 / 式: 5AD
分子量理論値: 251.242 Da
Chemical component information

ChemComp-5AD:
5'-DEOXYADENOSINE / 5′-デオキシアデノシン

+
分子 #7: S-Ethyl-CoA

分子名称: S-Ethyl-CoA / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 1 / 式: A2U
分子量理論値: 795.587 Da

+
分子 #8: METHIONINE

分子名称: METHIONINE / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 1 / 式: MET
分子量理論値: 149.211 Da
Chemical component information

ChemComp-MET:
METHIONINE / メチオニン

+
分子 #9: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.6 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
100.0 mMNaClsodium chloride
20.0 mMHEPESHEPES
2.0 mMDithiothreitolDithiothreitol
2.0 mMMgCl2magnesium chloride
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 詳細: 8 mA
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: 15 s wait time, blot force 5, 5 s blot time.

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 実像数: 3192 / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.7 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.9 µm / 倍率（公称値）: 96000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / In silico モデル: Ab-Initio Reconstruction
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.35 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 31251
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: Ab-Initio Reconstruction
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: local refinement
最終 3次元分類クラス数: 2
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: Other / Chain - Initial model type: experimental model / 詳細: HsElp123-tRNA-ACO-5AD-MET from the same study
得られたモデル

PDB-8ptz:
Cryo-EM structure of human Elp123 in complex with tRNA, S-ethyl-CoA, 5'-deoxyadenosine and methionine

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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