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- EMDB-1785: The Structure of a COPII Tubule -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1785
タイトルThe Structure of a COPII Tubule
マップデータIsosurface contour map of Subvolume averaged Cuboctahedron cage.
試料
  • 試料: Oligomeric assembly of Sec13-31 proteins
  • タンパク質・ペプチド: SEC13R
  • タンパク質・ペプチド: SEC31L1
キーワードSecretory pathway / Cryo-electron microscopy / Cryo-electron tomography / COPII / cargo / Subvolume averaging
機能・相同性intracellular protein transport / WD40 repeat
機能・相同性情報
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 85.0 Å
データ登録者ODonnell J / Maddox K / Stagg S
引用ジャーナル: J Struct Biol / : 2011
タイトル: The structure of a COPII tubule.
著者: Jason O'Donnell / Kerry Maddox / Scott Stagg /
要旨: Nearly a third of all eukaryotic proteins are transported from the ER to the Golgi apparatus through the secretory pathway using COPII coated vesicles. Evidence suggests that this transport occurs ...Nearly a third of all eukaryotic proteins are transported from the ER to the Golgi apparatus through the secretory pathway using COPII coated vesicles. Evidence suggests that this transport occurs via 500-900 Å vesicles that bud from the ER membrane. It has been shown that procollagen molecules utilize the COPII proteins for transport, but it is unclear how the COPII coat can accommodate these ∼3000 Å long molecules. We now present a cryogenic electron tomographic reconstruction of a Sec13/31 tubule that is approximately 3300 Å long containing a hollow cylindrical interior that is 300 Å in diameter, dimensions that are consistent with those that are required to encapsulate a procollagen molecule wrapped in a membrane and accessory COPII components. This structure suggests a novel mechanism that the COPII coat may employ to transport elongated cargo.
履歴
登録2010年9月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2010年9月24日-
マップ公開2010年9月24日-
更新2011年9月9日-
現状2011年9月9日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 1.8
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(半径に従い着色)
  • 表面レベル: 1.8
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1785.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 26.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Isosurface contour map of Subvolume averaged Cuboctahedron cage.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
9.2 Å/pix.
x 192 pix.
= 1766.4 Å
9.2 Å/pix.
x 192 pix.
= 1766.4 Å
9.2 Å/pix.
x 192 pix.
= 1766.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 9.2 Å
密度
表面レベル登録者による: 1.0 / ムービー #1: 1.8
最小 - 最大-1.76153 - 5.92779
平均 (標準偏差)-0.00110674 (±0.274402)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ192192192
Spacing192192192
セルA=B=C: 1766.4 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z9.29.29.2
M x/y/z192192192
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z1766.4001766.4001766.400
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-184-184-183
NX/NY/NZ368368368
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS192192192
D min/max/mean-1.7625.928-0.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Oligomeric assembly of Sec13-31 proteins

全体名称: Oligomeric assembly of Sec13-31 proteins
要素
  • 試料: Oligomeric assembly of Sec13-31 proteins
  • タンパク質・ペプチド: SEC13R
  • タンパク質・ペプチド: SEC31L1

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超分子 #1000: Oligomeric assembly of Sec13-31 proteins

超分子名称: Oligomeric assembly of Sec13-31 proteins / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: 24-mer made by Interlocked Cuboctahedrons / Number unique components: 2
分子量理論値: 8.14 MDa

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分子 #1: SEC13R

分子名称: SEC13R / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Sec13 / コピー数: 12 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 細胞: Sf9
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列GO: intracellular protein transport / InterPro: WD40 repeat

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分子 #2: SEC31L1

分子名称: SEC31L1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: Sec31 / コピー数: 12 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 細胞: Sf9
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列GO: intracellular protein transport / InterPro: WD40 repeat

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
詳細: 20 mM Tris-Cl, pH 7.5, 700 mM KOAc, 1mM MgOAc, 10mM DTT
グリッド詳細: Quantifoil 2/2, 400 mesh copper grid
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 93 K / 装置: OTHER
詳細: Vitrification instrument: FEI Vitrobot. Grid plasma cleaned for 30s with Gatan Solarus 950 plasma cleaner using a ratio of 75-25 of Argon-Oxygen.
手法: Temperature of chamber was 4 degrees C. 0 seconds drain time. Single blot. 0 mm offset. 3 ul sample applied to grid. Blot for 2.5 seconds before plunging.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM300FEG/T
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F415 (4k x 4k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 15 µm / 実像数: 64
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 24000
試料ステージ試料ホルダー: Side entry liquid nitrogen-cooled cryo specimen holder.
試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / Tilt series - Axis1 - Max angle: 64 °

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画像解析

詳細The Subvolume motif was selected using the program PROTOMO. Average number of tilts used in the 3D reconstructions: 250. Average tomographic tilt angle increment: 2.
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 85.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: PROTOMO

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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