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- EMDB-17797: human RYBP-PRC1 bound to mononucleosome -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-17797
タイトルhuman RYBP-PRC1 bound to mononucleosome
マップデータSharpened map
試料
  • 複合体: human RYBP-PRC1 bound to nucleosome
    • 複合体: RING1B:BMI1 heterodimer
      • タンパク質・ペプチド: Polycomb complex protein BMI-1
      • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase RING2
    • 複合体: Drosophila octamer
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3 (Fragment)
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B
    • 複合体: DNA
      • DNA: DNA (215-mer)
      • DNA: DNA (215-mer)
  • リガンド: ZINC ION
キーワードncPRC1 complex / nucleosome / H2A / histones / RING1B / BMI1 / heterodimer / E3 ligase / K119 / GENE REGULATION
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H2AK119 ubiquitin ligase activity / Condensation of Prophase Chromosomes / Metalloprotease DUBs / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / RMTs methylate histone arginines / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / polytene chromosome band / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 ...histone H2AK119 ubiquitin ligase activity / Condensation of Prophase Chromosomes / Metalloprotease DUBs / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / RMTs methylate histone arginines / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / polytene chromosome band / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / PRC2 methylates histones and DNA / HDACs deacetylate histones / Ub-specific processing proteases / RNA Polymerase I Promoter Escape / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / larval somatic muscle development / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Transcriptional regulation by small RNAs / Estrogen-dependent gene expression / HATs acetylate histones / UCH proteinases / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Oxidative Stress Induced Senescence / PRC1 complex / RING-like zinc finger domain binding / regulation of kidney development / segment specification / rostrocaudal neural tube patterning / polytene chromosome / ubiquitin-protein transferase activator activity / somatic stem cell division / embryonic skeletal system morphogenesis / regulation of adaxial/abaxial pattern formation / sex chromatin / positive regulation of immature T cell proliferation in thymus / PcG protein complex / SUMOylation of DNA methylation proteins / gastrulation with mouth forming second / SUMOylation of RNA binding proteins / anterior/posterior axis specification / positive regulation of ubiquitin-protein transferase activity / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / negative regulation of gene expression, epigenetic / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / Transcriptional Regulation by E2F6 / germ cell development / hemopoiesis / humoral immune response / MLL1 complex / negative regulation of apoptotic signaling pathway / cellular response to interleukin-1 / ubiquitin ligase complex / cellular response to dexamethasone stimulus / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / heterochromatin / positive regulation of B cell proliferation / SUMOylation of transcription cofactors / SUMOylation of chromatin organization proteins / epigenetic regulation of gene expression / Regulation of PTEN gene transcription / apoptotic signaling pathway / promoter-specific chromatin binding / euchromatin / brain development / RING-type E3 ubiquitin transferase / positive regulation of fibroblast proliferation / structural constituent of chromatin / ubiquitin protein ligase activity / nucleosome / heterochromatin formation / mitotic cell cycle / nucleosome assembly / regulation of gene expression / chromosome / chromatin organization / Oxidative Stress Induced Senescence / gene expression / in utero embryonic development / protein ubiquitination / nuclear body / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / chromatin binding / protein-containing complex binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase RING2 / E3 ubiquitin-protein ligase RING1/RING2 / RAWUL domain / RAWUL domain RING finger- and WD40-associated ubiquitin-like / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / : / Histone H2B signature. ...E3 ubiquitin-protein ligase RING2 / E3 ubiquitin-protein ligase RING1/RING2 / RAWUL domain / RAWUL domain RING finger- and WD40-associated ubiquitin-like / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H4 / Histone H3 / Histone H2B / Polycomb complex protein BMI-1 / Histone H2A / E3 ubiquitin-protein ligase RING2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.91 Å
データ登録者Ciapponi M / Benda C / Mueller J
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG) ドイツ
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2024
タイトル: Structural basis of the histone ubiquitination read-write mechanism of RYBP-PRC1.
著者: Maria Ciapponi / Elena Karlukova / Sven Schkölziger / Christian Benda / Jürg Müller /
要旨: Histone H2A monoubiquitination (H2Aub1) by the PRC1 subunit RING1B entails a positive feedback loop, mediated by the RING1B-interacting protein RYBP. We uncover that human RYBP-PRC1 binds unmodified ...Histone H2A monoubiquitination (H2Aub1) by the PRC1 subunit RING1B entails a positive feedback loop, mediated by the RING1B-interacting protein RYBP. We uncover that human RYBP-PRC1 binds unmodified nucleosomes via RING1B but H2Aub1-modified nucleosomes via RYBP. RYBP interactions with both ubiquitin and the nucleosome acidic patch create the high binding affinity that favors RYBP- over RING1B-directed PRC1 binding to H2Aub1-modified nucleosomes; this enables RING1B to monoubiquitinate H2A in neighboring unmodified nucleosomes.
履歴
登録2023年7月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年3月27日-
マップ公開2024年3月27日-
更新2025年7月9日-
現状2025年7月9日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_17797.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_17797.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened map
投影像・断面図

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その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.85 Å/pix.
x 280 pix.
= 238. Å		0.85 Å/pix.
x 280 pix.
= 238. Å		0.85 Å/pix.
x 280 pix.
= 238. Å

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ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.85 Å
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ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.2
最小 - 最大-1.0283144 - 2.01102
平均 (標準偏差)0.00297312 (±0.06992465)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ280280280
Spacing280280280
セルA=B=C: 238.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Half map A

ファイルemd_17797_half_map_1.map
注釈Half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map B

ファイルemd_17797_half_map_2.map
注釈Half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : human RYBP-PRC1 bound to nucleosome

全体名称: human RYBP-PRC1 bound to nucleosome
要素
  • 複合体: human RYBP-PRC1 bound to nucleosome
    • 複合体: RING1B:BMI1 heterodimer
      • タンパク質・ペプチド: Polycomb complex protein BMI-1
      • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase RING2
    • 複合体: Drosophila octamer
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3 (Fragment)
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B
    • 複合体: DNA
      • DNA: DNA (215-mer)
      • DNA: DNA (215-mer)
  • リガンド: ZINC ION

+
超分子 #1: human RYBP-PRC1 bound to nucleosome

超分子名称: human RYBP-PRC1 bound to nucleosome / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#8
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #2: RING1B:BMI1 heterodimer

超分子名称: RING1B:BMI1 heterodimer / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #3: Drosophila octamer

超分子名称: Drosophila octamer / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3-#6
由来(天然)生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)

+
超分子 #4: DNA

超分子名称: DNA / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #7-#8
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
分子 #1: Polycomb complex protein BMI-1

分子名称: Polycomb complex protein BMI-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 38.152359 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MHRTTRIKIT ELNPHLMCVL CGGYFIDATT IIECLHSFCK TCIVRYLETS KYCPICDVQV HKTRPLLNIR SDKTLQDIVY KLVPGLFKN EMKRRRDFYA AHPSADAANG SNEDRGEVAD EDKRIITDDE IISLSIEFFD QNRLDRKVNK DKEKSKEEVN D KRYLRCPA ...文字列:
MHRTTRIKIT ELNPHLMCVL CGGYFIDATT IIECLHSFCK TCIVRYLETS KYCPICDVQV HKTRPLLNIR SDKTLQDIVY KLVPGLFKN EMKRRRDFYA AHPSADAANG SNEDRGEVAD EDKRIITDDE IISLSIEFFD QNRLDRKVNK DKEKSKEEVN D KRYLRCPA AMTVMHLRKF LRSKMDIPNT FQIDVMYEEE PLKDYYTLMD IAYIYTWRRN GPLPLKYRVR PTCKRMKISH QR DGLTNAG ELESDSGSDK ANSPAGGIPS TSSCLPSPST PVQSPHPQFP HISSTMNGTS NSPSGNHQSS FANRPRKSSV NGS SATSSG GMKHHHHHH

UniProtKB: Polycomb complex protein BMI-1

+
分子 #2: E3 ubiquitin-protein ligase RING2

分子名称: E3 ubiquitin-protein ligase RING2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RING-type E3 ubiquitin transferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 38.062707 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: GPDSMSQAVQ TNGTQPLSKT WELSLYELQR TPQEAITDGL EIVVSPRSLH SELMCPICLD MLKNTMTTKE CLHRFCADCI ITALRSGNK ECPTCRKKLV SKRSLRPDPN FDALISKIYP SRDEYEAHQE RVLARINKHN NQQALSHSIE EGLKIQAMNR L QRGKKQQI ...文字列:
GPDSMSQAVQ TNGTQPLSKT WELSLYELQR TPQEAITDGL EIVVSPRSLH SELMCPICLD MLKNTMTTKE CLHRFCADCI ITALRSGNK ECPTCRKKLV SKRSLRPDPN FDALISKIYP SRDEYEAHQE RVLARINKHN NQQALSHSIE EGLKIQAMNR L QRGKKQQI ENGSGAEDNG DSSHCSNAST HSNQEAGPSN KRTKTSDDSG LELDNNNAAM AIDPVMDGAS EIELVFRPHP TL MEKDDSA QTRYIKTSGN ATVDHLSKYL AVRLALEELR SKGESNQMNL DTASEKQYTI YIATASGQFT VLNGSFSLEL VSE KYWKVN KPMELYYAPT KEHK

UniProtKB: E3 ubiquitin-protein ligase RING2

+
分子 #3: Histone H3 (Fragment)

分子名称: Histone H3 (Fragment) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
分子量理論値: 15.289904 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
ARTKQTARKS TGGKAPRKQL ATKAARKSAP ATGGVKKPHR YRPGTVALRE IRRYQKSTEL LIRKLPFQRL VREIAQDFKT DLRFQSSAV MALQEASEAY LVGLFEDTNL CAIHAKRVTI MPKDIQLARR IRGERA

UniProtKB: Histone H3

+
分子 #4: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
分子量理論値: 11.521611 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MITGRGKGGK GLGKGGAKRH RKVLRDNIQG ITKPAIRRLA RRGGVKRISG LIYEETRGVL KVFLENVIRD AVTYTEHAKR KTVTAMDVV YALKRQGRTL YGFGG

UniProtKB: Histone H4

+
分子 #5: Histone H2A

分子名称: Histone H2A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
分子量理論値: 13.257529 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SGRGKGGKVK GKAKSRSNRA GLQFPVGRIH RLLRKGNYAE RVGAGAPVYL AAVMEYLAAE VLELAGNAAR DNKKTRIIPR HLQLAIRND EELNKLLSGV TIAQGGVLPN IQAVLLPKKT EKKA

UniProtKB: Histone H2A

+
分子 #6: Histone H2B

分子名称: Histone H2B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
分子量理論値: 13.727064 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MPPKTSGKAA KKAGKAQKNI TKTDKKKKRK RKESYAIYIY KVLKQVHPDT GISSKAMSIM NSFVNDIFER IAAEASRLAH YNKRSTITS REIQTAVRLL LPGELAKHAV SEGTKAVTKY TSSK

UniProtKB: Histone H2B

+
分子 #7: DNA (215-mer)

分子名称: DNA (215-mer) / タイプ: dna / ID: 7 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 76.716836 KDa
配列文字列: (DC)(DC)(DA)(DA)(DG)(DC)(DT)(DT)(DG)(DC) (DA)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG)(DC)(DA)(DG) (DG)(DT)(DC)(DG)(DA)(DC)(DT)(DC)(DT) (DA)(DG)(DA)(DG)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DC) (DC) (DG)(DA)(DG)(DT)(DC) ...文字列:
(DC)(DC)(DA)(DA)(DG)(DC)(DT)(DT)(DG)(DC) (DA)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG)(DC)(DA)(DG) (DG)(DT)(DC)(DG)(DA)(DC)(DT)(DC)(DT) (DA)(DG)(DA)(DG)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DC) (DC) (DG)(DA)(DG)(DT)(DC)(DG)(DC)(DT) (DG)(DT)(DT)(DC)(DA)(DA)(DT)(DA)(DA)(DA) (DT)(DA) (DC)(DA)(DC)(DA)(DG)(DG)(DA) (DT)(DG)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC) (DT)(DG)(DA) (DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DG) (DC)(DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DT)(DT) (DA)(DG)(DG)(DG) (DA)(DG)(DT)(DA)(DA) (DT)(DC)(DC)(DC)(DC)(DT)(DT)(DG)(DG)(DC) (DG)(DG)(DT)(DT)(DA) (DA)(DA)(DA)(DC) (DG)(DC)(DG)(DG)(DG)(DG)(DG)(DA)(DC)(DA) (DG)(DC)(DG)(DC)(DG)(DT) (DA)(DC)(DG) (DT)(DG)(DC)(DG)(DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DG) (DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DT) (DA)(DG) (DA)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT)(DC)(DT)(DA)(DC) (DG)(DA)(DC)(DC)(DA)(DA)(DT)(DT) (DG) (DA)(DG)(DC)(DG)(DG)(DC)(DC)(DT)(DC)(DG) (DG)(DC)(DA)(DC)(DC)(DG)(DG)(DG)(DA) (DT)(DT)(DC)(DT)(DC)(DC)(DA)(DG)(DG)(DT) (DC)(DC)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DG)(DT)(DA) (DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DT)(DC)(DC)(DA) (DT)(DC)(DA)(DC)(DA)(DT)(DA)(DA)(DG)(DC) (DC) (DC)(DG)(DA)(DG)(DA)(DT)(DA)(DT)

+
分子 #8: DNA (215-mer)

分子名称: DNA (215-mer) / タイプ: dna / ID: 8 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 76.481609 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DC)(DG)(DG)(DG) (DC)(DT)(DT)(DA)(DT)(DG)(DT)(DG)(DA)(DT) (DG)(DG)(DA)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DT) (DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DG)(DC)(DG)(DG)(DA) (DC) (DC)(DT)(DG)(DG)(DA) ...文字列:
(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DC)(DG)(DG)(DG) (DC)(DT)(DT)(DA)(DT)(DG)(DT)(DG)(DA)(DT) (DG)(DG)(DA)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DT) (DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DG)(DC)(DG)(DG)(DA) (DC) (DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA) (DT)(DC)(DC)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC) (DG)(DA) (DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT) (DC)(DA)(DA)(DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG) (DT)(DA)(DG) (DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DT) (DC)(DT)(DA)(DG)(DC)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC) (DT)(DT)(DA)(DA) (DA)(DC)(DG)(DC)(DA) (DC)(DG)(DT)(DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DC)(DT) (DG)(DT)(DC)(DC)(DC) (DC)(DC)(DG)(DC) (DG)(DT)(DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DG) (DC)(DC)(DA)(DA)(DG)(DG) (DG)(DG)(DA) (DT)(DT)(DA)(DC)(DT)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA) (DG)(DT)(DC)(DT)(DC)(DC)(DA) (DG)(DG) (DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DT)(DC)(DA)(DG) (DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DC) (DA) (DT)(DC)(DC)(DT)(DG)(DT)(DG)(DT)(DA)(DT) (DG)(DT)(DA)(DT)(DT)(DG)(DA)(DA)(DC) (DA)(DG)(DC)(DG)(DA)(DC)(DT)(DC)(DG)(DG) (DG)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DC)(DT)(DA) (DG)(DA)(DG)(DT)(DC)(DG)(DA)(DC)(DC) (DT)(DG)(DC)(DA)(DG)(DG)(DC)(DA)(DT)(DG) (DC) (DA)(DA)(DG)(DC)(DT)(DT)(DG)(DG)

+
分子 #9: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 8 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッド材質: COPPER
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 278 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 58.6 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / In silico モデル: Ab initio reconstruction
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.91 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 146136
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.2)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.2)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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