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万見
- EMDB-17694: 60-meric complex of dihydrolipoamide acetyltransferase (E2) of th... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-17694
タイトル60-meric complex of dihydrolipoamide acetyltransferase (E2) of the human pyruvate dehydrogenase complex (tetrahedral symmetry)
マップデータ
試料
  • 複合体: 60-meric complex of dihydrolipoamide acetyltransferase (E2) of the human pyruvate dehydrogenase complex
    • タンパク質・ペプチド: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
キーワードpyruvate dehydrogenase complex / PDHc / E2 / cryo-EM / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase / dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase activity / acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate / : / pyruvate dehydrogenase complex / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / Pyruvate metabolism / Regulation of pyruvate dehydrogenase (PDH) complex / Signaling by Retinoic Acid / tricarboxylic acid cycle ...dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase / dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase activity / acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate / : / pyruvate dehydrogenase complex / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / Pyruvate metabolism / Regulation of pyruvate dehydrogenase (PDH) complex / Signaling by Retinoic Acid / tricarboxylic acid cycle / glucose metabolic process / mitochondrial matrix / intracellular membrane-bounded organelle / mitochondrion / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex / Dihydrolipoamide acetyltransferase/Pyruvate dehydrogenase protein X component / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) ...Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex / Dihydrolipoamide acetyltransferase/Pyruvate dehydrogenase protein X component / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) / Biotin-requiring enzyme / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Zdanowicz R / Afanasyev P / Boehringer D / Glockshuber R
資金援助 スイス, 1件
OrganizationGrant number国
Swiss National Science Foundation スイス
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2024
タイトル: Stoichiometry and architecture of the human pyruvate dehydrogenase complex.
著者: Rafal Zdanowicz / Pavel Afanasyev / Adam Pruška / Julian A Harrison / Christoph Giese / Daniel Boehringer / Alexander Leitner / Renato Zenobi / Rudi Glockshuber /
要旨: The pyruvate dehydrogenase complex (PDHc) is a key megaenzyme linking glycolysis with the citric acid cycle. In mammalian PDHc, dihydrolipoamide acetyltransferase (E2) and the dihydrolipoamide ...The pyruvate dehydrogenase complex (PDHc) is a key megaenzyme linking glycolysis with the citric acid cycle. In mammalian PDHc, dihydrolipoamide acetyltransferase (E2) and the dihydrolipoamide dehydrogenase-binding protein (E3BP) form a 60-subunit core that associates with the peripheral subunits pyruvate dehydrogenase (E1) and dihydrolipoamide dehydrogenase (E3). The structure and stoichiometry of the fully assembled, mammalian PDHc or its core remained elusive. Here, we demonstrate that the human PDHc core is formed by 48 E2 copies that bind 48 E1 heterotetramers and 12 E3BP copies that bind 12 E3 homodimers. Cryo-electron microscopy, together with native and cross-linking mass spectrometry, confirmed a core model in which 8 E2 homotrimers and 12 E2-E2-E3BP heterotrimers assemble into a pseudoicosahedral particle such that the 12 E3BP molecules form six E3BP-E3BP intertrimer interfaces distributed tetrahedrally within the 60-subunit core. The even distribution of E3 subunits in the peripheral shell of PDHc guarantees maximum enzymatic activity of the megaenzyme.
履歴
登録2023年6月22日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年7月10日-
マップ公開2024年7月10日-
更新2024年7月31日-
現状2024年7月31日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_17694.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_17694.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.29 Å/pix.
x 300 pix.
= 386.4 Å		1.29 Å/pix.
x 300 pix.
= 386.4 Å		1.29 Å/pix.
x 300 pix.
= 386.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.288 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.025
最小 - 最大-0.09337639 - 0.19175035
平均 (標準偏差)0.0010345465 (±0.00687994)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 386.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_17694_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_17694_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : 60-meric complex of dihydrolipoamide acetyltransferase (E2) of th...

全体名称: 60-meric complex of dihydrolipoamide acetyltransferase (E2) of the human pyruvate dehydrogenase complex
要素
  • 複合体: 60-meric complex of dihydrolipoamide acetyltransferase (E2) of the human pyruvate dehydrogenase complex
    • タンパク質・ペプチド: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex

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超分子 #1: 60-meric complex of dihydrolipoamide acetyltransferase (E2) of th...

超分子名称: 60-meric complex of dihydrolipoamide acetyltransferase (E2) of the human pyruvate dehydrogenase complex
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 3.6 MDa

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分子 #1: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruva...

分子名称: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MSLPPHQKVP LPSLSPTMQA GTIARWEKKE GDKINEGDLI AEVETDKATV GFESLEECYM AKILVAEGTR DVPIGAIICI TVGKPEDIEA FKNYTLDSSA APTPQAAPAP TPAATASPPT PSAQAPGSSY PPHMQVLLPA LSPTMTMGTV QRWEKKVGEK LSEGDLLAEI ...文字列:
MSLPPHQKVP LPSLSPTMQA GTIARWEKKE GDKINEGDLI AEVETDKATV GFESLEECYM AKILVAEGTR DVPIGAIICI TVGKPEDIEA FKNYTLDSSA APTPQAAPAP TPAATASPPT PSAQAPGSSY PPHMQVLLPA LSPTMTMGTV QRWEKKVGEK LSEGDLLAEI ETDKATIGFE VQEEGYLAKI LVPEGTRDVP LGTPLCIIVE KEADISAFAD YRPTEVTDLK PQVPPPTPPP VAAVPPTPQP LAPTPSAPCP ATPAGPKGRV FVSPLAKKLA VEKGIDLTQV KGTGPDGRIT KKDIDSFVPS KVAPAPAAVV PPTGPGMAPV PTGVFTDIPI SNIRRVIAQR LMQSKQTIPH YYLSIDVNMG EVLLVRKELN KILEGRSKIS VNDFIIKASA LACLKVPEAN SSWMDTVIRQ NHVVDVSVAV STPAGLITPI VFNAHIKGVE TIANDVVSLA TKAREGKLQP HEFQGGTFTI SNLGMFGIKN FSAIINPPQA CILAIGASED KLVPADNEKG FDVASMMSVT LSCDHRVVDG AVGAQWLAEF RKYLEKPITM LL

UniProtKB: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 80.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
最大 デフォーカス（公称値）: 2.8000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.6 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: cryoSPARC Ab-Initio model
最終 再構成想定した対称性 - 点群: T (正4面体型対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2) / 使用した粒子像数: 83943
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6ct0


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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