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万見
- EMDB-17541: Cryo-EM density map of UBR5 in complex with MCRS1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-17541
タイトルCryo-EM density map of UBR5 in complex with MCRS1
マップデータAmplitude-scaled map (LocScale).
試料
  • 複合体: UBR5 in complex with MCRS1
    • タンパク質・ペプチド: UBR5
    • タンパク質・ペプチド: MCRS1
キーワードE3 / ubiquitin ligase / HECT / orphan substrate / LIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / heterochromatin boundary formation / poly(G) binding / : / positive regulation of protein localization to nucleolus / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / telomerase inhibitor activity / : ...: / : / heterochromatin boundary formation / poly(G) binding / : / positive regulation of protein localization to nucleolus / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / telomerase inhibitor activity / : / Ino80 complex / HECT-type E3 ubiquitin transferase / poly(U) RNA binding / NSL complex / DNA repair-dependent chromatin remodeling / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / regulation of chromosome organization / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / regulation of DNA replication / progesterone receptor signaling pathway / regulation of embryonic development / MLL1 complex / histone acetyltransferase complex / protein K48-linked ubiquitination / regulation of DNA repair / positive regulation of DNA repair / telomere maintenance / ubiquitin binding / DNA Damage Recognition in GG-NER / protein modification process / positive regulation of protein import into nucleus / protein polyubiquitination / UCH proteinases / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / HATs acetylate histones / G-quadruplex RNA binding / perikaryon / DNA recombination / regulation of cell cycle / chromatin remodeling / DNA repair / DNA damage response / dendrite / positive regulation of gene expression / nucleolus / positive regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Microspherule protein 1 / Microspherule protein, N-terminal domain / N-terminal region of micro-spherule protein / : / E3 ubiquitin ligase EDD, ubiquitin-associated domain / E3 ubiquitin ligase EDD / Polyadenylate-binding protein/Hyperplastic disc protein / Poly(A)-binding protein C-terminal (PABC) domain profile. / C-terminal domain of Poly(A)-binding protein. Present also in Drosophila hyperplastics discs protein. / PABC (PABP) domain ...Microspherule protein 1 / Microspherule protein, N-terminal domain / N-terminal region of micro-spherule protein / : / E3 ubiquitin ligase EDD, ubiquitin-associated domain / E3 ubiquitin ligase EDD / Polyadenylate-binding protein/Hyperplastic disc protein / Poly(A)-binding protein C-terminal (PABC) domain profile. / C-terminal domain of Poly(A)-binding protein. Present also in Drosophila hyperplastics discs protein. / PABC (PABP) domain / Poly-adenylate binding protein, unique domain / Zinc finger, UBR-type / Zinc finger UBR-type profile. / Putative zinc finger in N-recognin, a recognition component of the N-end rule pathway / Regulator of chromosome condensation 1/beta-lactamase-inhibitor protein II / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / SMAD/FHA domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase UBR5 / Microspherule protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.45 Å
データ登録者Schmitt S / Aguirre JD / Kempf G / Kater L / Thoma NH
資金援助 スイス, European Union, 3件
OrganizationGrant number国
Swiss National Science Foundation179541 スイス
Swiss National Science Foundation201206 スイス
European Research Council (ERC)884331European Union
引用ジャーナル: Cell / 年: 2023
タイトル: Orphan quality control shapes network dynamics and gene expression.
著者: Kevin G Mark / SriDurgaDevi Kolla / Jacob D Aguirre / Danielle M Garshott / Stefan Schmitt / Diane L Haakonsen / Christina Xu / Lukas Kater / Georg Kempf / Brenda Martínez-González / David ...著者: Kevin G Mark / SriDurgaDevi Kolla / Jacob D Aguirre / Danielle M Garshott / Stefan Schmitt / Diane L Haakonsen / Christina Xu / Lukas Kater / Georg Kempf / Brenda Martínez-González / David Akopian / Stephanie K See / Nicolas H Thomä / Michael Rapé /
要旨: All eukaryotes require intricate protein networks to translate developmental signals into accurate cell fate decisions. Mutations that disturb interactions between network components often result in ...All eukaryotes require intricate protein networks to translate developmental signals into accurate cell fate decisions. Mutations that disturb interactions between network components often result in disease, but how the composition and dynamics of complex networks are established remains poorly understood. Here, we identify the E3 ligase UBR5 as a signaling hub that helps degrade unpaired subunits of multiple transcriptional regulators that act within a network centered on the c-Myc oncoprotein. Biochemical and structural analyses show that UBR5 binds motifs that only become available upon complex dissociation. By rapidly turning over unpaired transcription factor subunits, UBR5 establishes dynamic interactions between transcriptional regulators that allow cells to effectively execute gene expression while remaining receptive to environmental signals. We conclude that orphan quality control plays an essential role in establishing dynamic protein networks, which may explain the conserved need for protein degradation during transcription and offers opportunities to modulate gene expression in disease.
履歴
登録2023年5月31日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年6月7日-
マップ公開2023年6月7日-
更新2023年12月27日-
現状2023年12月27日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_17541.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_17541.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Amplitude-scaled map (LocScale).
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.69 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0455
最小 - 最大-0.10708313 - 0.2361024
平均 (標準偏差)0.0011925799 (±0.009012154)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 432.64 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Full map.

ファイルemd_17541_additional_1.map
注釈Full map.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half-map A.

ファイルemd_17541_half_map_1.map
注釈Half-map A.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half-map B.

ファイルemd_17541_half_map_2.map
注釈Half-map B.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : UBR5 in complex with MCRS1

全体名称: UBR5 in complex with MCRS1
要素
  • 複合体: UBR5 in complex with MCRS1
    • タンパク質・ペプチド: UBR5
    • タンパク質・ペプチド: MCRS1

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超分子 #1: UBR5 in complex with MCRS1

超分子名称: UBR5 in complex with MCRS1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: UBR5

分子名称: UBR5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: DYKDDDDKLA AANSSIDLIS TSLYKKAGFR TMTSIHFVVH PLPGTEDQLN DRLREVSEKL NKYNLNSHPP LNVLEQATIK QCVVGPNHAA FLLEDGRVCR IGFSVQPDRL ELGKPDNNDG SKLNSNSGAG RTSRPGRTSD SPWFLSGSET LGRLAGNTLG SRWSSGVGGS ...文字列:
DYKDDDDKLA AANSSIDLIS TSLYKKAGFR TMTSIHFVVH PLPGTEDQLN DRLREVSEKL NKYNLNSHPP LNVLEQATIK QCVVGPNHAA FLLEDGRVCR IGFSVQPDRL ELGKPDNNDG SKLNSNSGAG RTSRPGRTSD SPWFLSGSET LGRLAGNTLG SRWSSGVGGS GGGSSGRSSA GARDSRRQTR VIRTGRDRGS GLLGSQPQPV IPASVIPEEL ISQAQVVLQG KSRSVIIREL QRTNLDVNLA VNNLLSRDDE DGDDGDDTAS ESYLPGEDLM SLLDADIHSA HPSVIIDADA MFSEDISYFG YPSFRRSSLS RLGSSRVLLL PLERDSELLR ERESVLRLRE RRWLDGASFD NERGSTSKEG EPNLDKKNTP VQSPVSLGED LQWWPDKDGT KFICIGALYS ELLAVSSKGE LYQWKWSESE PYRNAQNPSL HHPRATFLGL TNEKIVLLSA NSIRATVATE NNKVATWVDE TLSSVASKLE HTAQTYSELQ GERIVSLHCC ALYTCAQLEN SLYWWGVVPF SQRRKMLEKA RAKNKKPKSS AGISSMPNIT VGTQVCLRNN PLYHAGAVAF SISAGIPKVG VLMESVWNMN DSCRFQLRSP ESLKNMEKAS KTTEAKPESK QEPVKTEMGP PPSPASTCSD ASSIASSASM PYKRRRSTPA PKEEEKVNEE QWSLREVVFV EDVKNVPVGK VLKVDGAYVA VKFPGTSSNT NCQNSSGPDA DPSSLLQDCR LLRIDELQVV KTGGTPKVPD CFQRTPKKLC IPEKTEILAV NVDSKGVHAV LKTGNWVRYC IFDLATGKAE QENNFPTSSI AFLGQNERNV AIFTAGQESP IILRDGNGTI YPMAKDCMGG IRDPDWLDLP PISSLGMGVH SLINLPANST IKKKAAVIIM AVEKQTLMQH ILRCDYEACR QYLMNLEQAV VLEQNLQMLQ TFISHRCDGN RNILHACVSV CFPTSNKETK EEEEAERSER NTFAERLSAV EAIANAISVV SSNGPGNRAG SSSSRSLRLR EMMRRSLRAA GLGRHEAGAS SSDHQDPVSP PIAPPSWVPD PPAMDPDGDI DFILAPAVGS LTTAATGTGQ GPSTSTIPGP STEPSVVESK DRKANAHFIL KLLCDSVVLQ PYLRELLSAK DARGMTPFMS AVSGRAYPAA ITILETAQKI AKAEISSSEK EEDVFMGMVC PSGTNPDDSP LYVLCCNDTC SFTWTGAEHI NQDIFECRTC GLLESLCCCT ECARVCHKGH DCKLKRTSPT AYCDCWEKCK CKTLIAGQKS ARLDLLYRLL TATNLVTLPN SRGEHLLLFL VQTVARQTVE HCQYRPPRIR EDRNRKTASP EDSDMPDHDL EPPRFAQLAL ERVLQDWNAL KSMIMFGSQE NKDPLSASSR IGHLLPEEQV YLNQQSGTIR LDCFTHCLIV KCTADILLLD TLLGTLVKEL QNKYTPGRRE EAIAVTMRFL RSVARVFVIL SVEMASSKKK NNFIPQPIGK CKRVFQALLP YAVEELCNVA ESLIVPVRMG IARPTAPFTL ASTSIDAMQG SEELFSVEPL PPRPSSDQSS SSSQSQSSYI IRNPQQRRIS QSQPVRGRDE EQDDIVSADV EEVEVVEGVA GEEDHHDEQE EHGEENAEAE GQHDEHDEDG SDMELDLLAA AETESDSESN HSNQDNASGR RSVVTAATAG SEAGASSVPA FFSEDDSQSN DSSDSDSSSS QSDDIEQETF MLDEPLERTT NSSHANGAAQ APRSMQWAVR NTQHQRAAST APSSTSTPAA SSAGLIYIDP SNLRRSGTIS TSAAAAAAAL EASNASSYLT SASSLARAYS IVIRQISDLM GLIPKYNHLV YSQIPAAVKL TYQDAVNLQN YVEEKLIPTW NWMVSIMDST EAQLRYGSAL ASAGDPGHPN HPLHASQNSA RRERMTAREE ASLRTLEGRR RATLLSARQG MMSARGDFLN YALSLMRSHN DEHSDVLPVL DVCSLKHVAY VFQALIYWIK AMNQQTTLDT PQLERKRTRE LLELGIDNED SEHENDDDTN QSATLNDKDD DSLPAETGQN HPFFRRSDSM TFLGCIPPNP FEVPLAEAIP LADQPHLLQP NARKEDLFGR PSQGLYSSSA SSGKCLMEVT VDRNCLEVLP TKMSYAANLK NVMNMQNRQK KEGEEQPVLP EETESSKPGP SAHDLAAQLK SSLLAEIGLT ESEGPPLTSF RPQCSFMGMV ISHDMLLGRW RLSLELFGRV FMEDVGAEPG SILTELGGFE VKESKFRREM EKLRNQQSRD LSLEVDRDRD LLIQQTMRQL NNHFGRRCAT TPMAVHRVKV TFKDEPGEGS GVARSFYTAI AQAFLSNEKL PNLECIQNAN KGTHTSLMQR LRNRGERDRE REREREMRRS SGLRAGSRRD RDRDFRRQLS IDTRPFRPAS EGNPSDDPEP LPAHRQALGE RLYPRVQAMQ PAFASKITGM LLELSPAQLL LLLASEDSLR ARVDEAMELI IAHGRENGAD SILDLGLVDS SEKVQQENRK RHGSSRSVVD MDLDDTDDGD DNAPLFYQPG KRGFYTPRPG KNTEARLNCF RNIGRILGLC LLQNELCPIT LNRHVIKVLL GRKVNWHDFA FFDPVMYESL RQLILASQSS DADAVFSAMD LAFAIDLCKE EGGGQVELIP NGVNIPVTPQ NVYEYVRKYA EHRMLVVAEQ PLHAMRKGLL DVLPKNSLED LTAEDFRLLV NGCGEVNVQM LISFTSFNDE SGENAEKLLQ FKRWFWSIVE KMSMTERQDL VYFWTSSPSL PASEEGFQPM PSITIRPPDD QHLPTANTCI SRLYVPLYSS KQILKQKLLL AIKTKNFGFV

UniProtKB: E3 ubiquitin-protein ligase UBR5

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分子 #2: MCRS1

分子名称: MCRS1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MDWSHPQFEK GGGSGGSGGG SSAWSHPQFE KSAMSDSEVN QEAKPEVKPE VKPETHINLK VSDGSSEIFF KIKKTTPLRR LMEAFAKRQG KEMDSLTFLY DGIEIQADQT PEDLDMEDND IIEAHREQIG GENLYFQGGR DSQGLLDSSL MASGTASRSE DEESLAGQKR ...文字列:
MDWSHPQFEK GGGSGGSGGG SSAWSHPQFE KSAMSDSEVN QEAKPEVKPE VKPETHINLK VSDGSSEIFF KIKKTTPLRR LMEAFAKRQG KEMDSLTFLY DGIEIQADQT PEDLDMEDND IIEAHREQIG GENLYFQGGR DSQGLLDSSL MASGTASRSE DEESLAGQKR ASSQALGTIP KRRSSSRFIK RKKFDDELVE SSLAKSSTRA KGASGVEPGR CSGSEPSSSE KKKVSKAPST PVPPSPAPAP GLTKRVKKSK QPLQVTKDLG RWKPADDLLL INAVLQTNDL TSVHLGVKFS CRFTLREVQE RWYALLYDPV ISKLACQAMR QLHPEAIAAI QSKALFSKAE EQLLSKVGST SQPTLETFQD LLHRHPDAFY LARTAKALQA HWQLMKQYYL LEDQTVQPLP KGDQVLNFSD AEDLIDDSKL KDMRDEVLEH ELMVADRRQK REIRQLEQEL HKWQVLVDSI TGMSSPDFDN QTLAVLRGRM VRYLMRSREI TLGRATKDNQ IDVDLSLEGP AWKISRKQGV IKLKNNGDFF IANEGRRPIY IDGRPVLCGS KWRLSNNSVV EIASLRFVFL INQDLIALIR AEAAKITPQ

UniProtKB: Microspherule protein 1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.6
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.45 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 26647
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: OTHER
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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