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- EMDB-17349: Human N-deacetylase/N-sulfotransferase 1 homodimer -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-17349
タイトルHuman N-deacetylase/N-sulfotransferase 1 homodimer
マップデータEM map of human NDST1 homodimer
試料
  • 複合体: NDST1 homodimer
    • タンパク質・ペプチド: N-deacetylase/N-sulfotransferase 1
キーワードheparan sulfate / bifunctional enzyme / Golgi / de-acetylatase & sulfotransferease / BIOSYNTHETIC PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


[heparan sulfate]-glucosamine N-sulfotransferase / heparan sulfate N-sulfotransferase activity / heparan sulfate N-deacetylase activity / N-acetylglucosamine deacetylase activity / heparin proteoglycan biosynthetic process / embryonic neurocranium morphogenesis / embryonic viscerocranium morphogenesis / HS-GAG biosynthesis / deacetylase activity / cardiac septum development ...[heparan sulfate]-glucosamine N-sulfotransferase / heparan sulfate N-sulfotransferase activity / heparan sulfate N-deacetylase activity / N-acetylglucosamine deacetylase activity / heparin proteoglycan biosynthetic process / embryonic neurocranium morphogenesis / embryonic viscerocranium morphogenesis / HS-GAG biosynthesis / deacetylase activity / cardiac septum development / glycosaminoglycan metabolic process / heparan sulfate proteoglycan biosynthetic process / respiratory gaseous exchange by respiratory system / polysaccharide biosynthetic process / coronary vasculature development / positive regulation of smoothened signaling pathway / 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用 / aorta development / midbrain development / forebrain development / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / trans-Golgi network membrane / cell population proliferation / positive regulation of MAPK cascade / inflammatory response / Golgi membrane / Golgi apparatus
類似検索 - 分子機能
Heparan sulphate-N-deacetylase / : / Heparan sulfate-N-deacetylase, deacetylase domain / Heparan sulfate-N-deacetylase, N-terminal domain / Heparan sulfate sulfotransferase / Sulfotransferase domain / Sulfotransferase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Bifunctional heparan sulfate N-deacetylase/N-sulfotransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.5 Å
データ登録者Vallet SD / Lortat-Jacob H / Wild R
資金援助 フランス, 4件
OrganizationGrant number国
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-18-CE11-0006-01 フランス
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-21-CE29-0022 フランス
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-15-IDEX-02 フランス
Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)ATIP-Avenir program フランス
引用ジャーナル: Proteoglycan Res / 年: 2023
タイトル: Functional and structural insights into human N-deacetylase/N-sulfotransferase activities
著者: Vallet SD / Annaval T / Vives RR / Richard E / Henault J / Le Narvor C / Bonnaffe D / Priem B / Wild R / Lortat-Jacob H
履歴
登録2023年5月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年10月18日-
マップ公開2023年10月18日-
更新2023年10月18日-
現状2023年10月18日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_17349.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_17349.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈EM map of human NDST1 homodimer
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.13 Å/pix.
x 320 pix.
= 360. Å		1.13 Å/pix.
x 320 pix.
= 360. Å		1.13 Å/pix.
x 320 pix.
= 360. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.125 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.262
最小 - 最大-0.83742154 - 1.2649331
平均 (標準偏差)0.00012342552 (±0.028968407)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 360.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_17349_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map B from final non-uniform refinement

ファイルemd_17349_half_map_1.map
注釈Half map B from final non-uniform refinement
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map A from final non-uniform refinement

ファイルemd_17349_half_map_2.map
注釈Half map A from final non-uniform refinement
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : NDST1 homodimer

全体名称: NDST1 homodimer
要素
  • 複合体: NDST1 homodimer
    • タンパク質・ペプチド: N-deacetylase/N-sulfotransferase 1

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超分子 #1: NDST1 homodimer

超分子名称: NDST1 homodimer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 220 KDa

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分子 #1: N-deacetylase/N-sulfotransferase 1

分子名称: N-deacetylase/N-sulfotransferase 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: Human NDST1 homodimer (residues 43-882), containing a linker and a 8-His tag at the C-terminus
光学異性体: LEVO / EC番号: [heparan sulfate]-glucosamine N-sulfotransferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: GASRGLEPSA DAPEPDCGDP PPVAPSRLLP LKPVQAATPS RTDPLVLVFV ESLYSQLGQE VVAILESSR FKYRTEIAPG KGDMPTLTDK GRGRFALIIY ENILKYVNLD AWNRELLDKY C VAYGVGII GFFKANENSL LSAQLKGFPL FLHSNLGLKD CSINPKSPLL ...文字列:
GASRGLEPSA DAPEPDCGDP PPVAPSRLLP LKPVQAATPS RTDPLVLVFV ESLYSQLGQE VVAILESSR FKYRTEIAPG KGDMPTLTDK GRGRFALIIY ENILKYVNLD AWNRELLDKY C VAYGVGII GFFKANENSL LSAQLKGFPL FLHSNLGLKD CSINPKSPLL YVTRPSEVEK GV LPGEDWT VFQSNHSTYE PVLLAKTRSS ESIPHLGADA GLHAALHATV VQDLGLHDGI QRV LFGNNL NFWLHKLVFV DAVAFLTGKR LSLPLDRYIL VDIDDIFVGK EGTRMKVEDV KALF DTQNE LRAHIPNFTF NLGYSGKFFH TGTNAEDAGD DLLLSYVKEF WWFPHMWSHM QPHLF HNQS VLAEQMALNK KFAVEHGIPT DMGYAVAPHH SGVYPVHVQL YEAWKQVWSI RVTSTE EYP HLKPARYRRG FIHNGIMVLP RQTCGLFTHT IFYNEYPGGS SELDKIINGG ELFLTVL LN PISIFMTHLS NYGNDRLGLY TFKHLVRFLH SWTNLRLQTL PPVQLAQKYF QIFSEEKD P LWQDPCEDKR HKDIWSKEKT CDRFPKLLII GPQKTGTTAL YLFLGMHPDL SSNYPSSET FEEIQFFNGH NYHKGIDWYM EFFPIPSNTT SDFYFEKSAN YFDSEVAPRR AAALLPKAKV LTILINPAD RAYSWYQHQR AHDDPVALKY TFHEVITAGS DASSKLRALQ NRCLVPGWYA T HIERWLSA YHANQILVLD GKLLRTEPAK VMDMVQKFLG VTNTIDYHKT LAFDPKKGFW CQ LLEGGKT KCLGKSKGRK YPEMDLDSRA FLKDYYRDHN IELSKLLYKM GQTLPTWLRE DLQ NTRNNN NNNGHHHHHH HH

UniProtKB: Bifunctional heparan sulfate N-deacetylase/N-sulfotransferase 1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.3 mg/mL
緩衝液pH: 6.5
構成要素:
濃度式名称
8.0 mMMES2-Morpholinoethanesulfonic acid
150.0 mMNaClsodium chloride
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 45 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 詳細: Current: 25 mA
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: Blotted for 4 s with a blot force of 0.
詳細Protein eluted as monodisperse peak from size exclusion chromatography column

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-44 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3038 / 平均露光時間: 4.4 sec. / 平均電子線量: 38.9 e/Å2
詳細: Dataset was collected at a 30 degrees stage tilt angle
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 36000
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN

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画像解析

粒子像選択選択した数: 3554427
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.1) / ソフトウェア - 詳細: non-uniform refinement / 使用した粒子像数: 221316
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.1) / ソフトウェア - 詳細: ab initio
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.1) / ソフトウェア - 詳細: non-uniform refinement
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.1) / ソフトウェア - 詳細: ab initio reconstruction
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Residue range: 65-882 / Chain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
詳細: Model of NDST1 homodimer was predicted using AlphaFold2
詳細CCC 0.658
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
当てはまり具合の基準: cross-correlation coefficient
得られたモデル

PDB-9f6z:
Human N-deacetylase/N-sulfotransferase 1 homodimer

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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