[日本語] English
万見
- EMDB-17342: Human Commander complex (native) -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-17342
タイトルHuman Commander complex (native)
マップデータ
試料
  • 複合体: Human Commander Complex
    • タンパク質・ペプチド: x 16種
キーワードCOMMD fold / calponin homology fold / pseudo-C5 symmetry / UNKNOWN FUNCTION
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of sodium ion transmembrane transport / WNT ligand biogenesis and trafficking / retromer, cargo-selective complex / plasma membrane to endosome transport / regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / copper ion homeostasis / negative regulation of protein localization to cell surface / retromer complex / endosome transport via multivesicular body sorting pathway / phosphatidic acid binding ...negative regulation of sodium ion transmembrane transport / WNT ligand biogenesis and trafficking / retromer, cargo-selective complex / plasma membrane to endosome transport / regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / copper ion homeostasis / negative regulation of protein localization to cell surface / retromer complex / endosome transport via multivesicular body sorting pathway / phosphatidic acid binding / Golgi to plasma membrane transport / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / endocytic recycling / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / sodium channel inhibitor activity / retrograde transport, endosome to Golgi / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / regulation of early endosome to late endosome transport / sodium ion transport / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / cullin family protein binding / ficolin-1-rich granule membrane / intracellular copper ion homeostasis / NF-kappaB binding / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / cholesterol homeostasis / guanyl-nucleotide exchange factor activity / positive regulation of protein ubiquitination / nucleotide-excision repair / intracellular protein transport / recycling endosome / small GTPase binding / late endosome / protein transport / Neddylation / cytoplasmic vesicle / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / early endosome / endosome / endosome membrane / copper ion binding / negative regulation of DNA-templated transcription / intracellular membrane-bounded organelle / centrosome / Neutrophil degranulation / Golgi apparatus / signal transduction / protein homodimerization activity / extracellular region / nucleoplasm / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DENN domain-containing protein 10 / Stabilization of polarity axis / COMM domain-containing protein 2 / COMM domain-containing protein 3 / COMM domain-containing protein 4 / : / : / COMMD8, helical N-terminal domain / COMMD1 N-terminal domain / COMM domain-containing protein 1 ...DENN domain-containing protein 10 / Stabilization of polarity axis / COMM domain-containing protein 2 / COMM domain-containing protein 3 / COMM domain-containing protein 4 / : / : / COMMD8, helical N-terminal domain / COMMD1 N-terminal domain / COMM domain-containing protein 1 / COMM domain-containing protein 5 / COMM domain-containing protein 7 / COMM domain-containing protein 10 / : / COMMD1 N-terminal domain / COMMD2-7/10, HN domain / Coiled-coil domain-containing protein 22 / CCDC93, coiled-coil domain / Tripartite DENN domain / Coiled-coil domain-containing protein 93 / : / : / : / CCDC22 protein coiled-coil region / CCDC93 coiled-coil domain / CCDC93 protein N-terminal domain / CCDC22 protein N-terminal domain / Tripartite DENN domain profile. / COMM domain-containing protein 9 / : / COMMD9, helical N-terminal domain / COMM domain / COMM domain / COMM domain profile. / VPS35 endosomal protein sorting factor-like / Vacuolar protein sorting protein 26 related / Vacuolar protein sorting-associated protein 26 / Vacuolar protein sorting-associated protein 29 / Phosphodiesterase MJ0936/Vps29 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, lpxH-type / Calcineurin-like phosphoesterase superfamily domain / Arrestin-like, C-terminal / Metallo-dependent phosphatase-like / Immunoglobulin E-set
類似検索 - ドメイン・相同性
Vacuolar protein sorting-associated protein 26C / Coiled-coil domain-containing protein 22 / Coiled-coil domain-containing protein 93 / VPS35 endosomal protein-sorting factor-like / COMM domain-containing protein 6 / COMM domain-containing protein 7 / COMM domain-containing protein 2 / COMM domain-containing protein 1 / DENN domain-containing protein 10 / COMM domain-containing protein 5 ...Vacuolar protein sorting-associated protein 26C / Coiled-coil domain-containing protein 22 / Coiled-coil domain-containing protein 93 / VPS35 endosomal protein-sorting factor-like / COMM domain-containing protein 6 / COMM domain-containing protein 7 / COMM domain-containing protein 2 / COMM domain-containing protein 1 / DENN domain-containing protein 10 / COMM domain-containing protein 5 / COMM domain-containing protein 4 / COMM domain-containing protein 8 / COMM domain-containing protein 9 / COMM domain-containing protein 3 / Vacuolar protein sorting-associated protein 29 / COMM domain-containing protein 10
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Kumpula EP / Huiskonen JT
資金援助 フィンランド, 4件
OrganizationGrant number国
Academy of Finland288475 フィンランド
Academy of Finland319303 フィンランド
Academy of Finland336470 フィンランド
Academy of Finland314669 フィンランド
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2024
タイトル: Structure and interactions of the endogenous human Commander complex.
著者: Saara Laulumaa / Esa-Pekka Kumpula / Juha T Huiskonen / Markku Varjosalo /
要旨: The Commander complex, a 16-protein assembly, plays multiple roles in cell homeostasis, cell cycle and immune response. It consists of copper-metabolism Murr1 domain proteins (COMMD1-10), coiled-coil ...The Commander complex, a 16-protein assembly, plays multiple roles in cell homeostasis, cell cycle and immune response. It consists of copper-metabolism Murr1 domain proteins (COMMD1-10), coiled-coil domain-containing proteins (CCDC22 and CCDC93), DENND10 and the Retriever subcomplex (VPS26C, VPS29 and VPS35L), all expressed ubiquitously in the body and linked to various diseases. Here, we report the structure and key interactions of the endogenous human Commander complex by cryogenic-electron microscopy and mass spectrometry-based proteomics. The complex consists of a stable core of COMMD1-10 and an effector containing DENND10 and Retriever, scaffolded together by CCDC22 and CCDC93. We establish the composition of Commander and reveal major interaction interfaces. These findings clarify its roles in intracellular transport, and uncover a strong association with cilium assembly, and centrosome and centriole functions.
履歴
登録2023年5月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年3月20日-
マップ公開2024年3月20日-
更新2024年7月3日-
現状2024年7月3日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_17342.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_17342.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 729 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.84 Å/pix.
x 576 pix.
= 483.84 Å		0.84 Å/pix.
x 576 pix.
= 483.84 Å		0.84 Å/pix.
x 576 pix.
= 483.84 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.84 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.2
最小 - 最大-1.5365492 - 2.2980993
平均 (標準偏差)-0.000019719986 (±0.032250665)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ576576576
Spacing576576576
セルA=B=C: 483.84 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_17342_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_17342_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_17342_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

+
全体 : Human Commander Complex

全体名称: Human Commander Complex
要素
  • 複合体: Human Commander Complex
    • タンパク質・ペプチド: COMMD1
    • タンパク質・ペプチド: COMMD2
    • タンパク質・ペプチド: COMMD3
    • タンパク質・ペプチド: COMMD4
    • タンパク質・ペプチド: COMMD5
    • タンパク質・ペプチド: COMMD6
    • タンパク質・ペプチド: COMMD7
    • タンパク質・ペプチド: COMMD8
    • タンパク質・ペプチド: COMMD9
    • タンパク質・ペプチド: COMMD10
    • タンパク質・ペプチド: CCDC93
    • タンパク質・ペプチド: CCDC22
    • タンパク質・ペプチド: VPS29
    • タンパク質・ペプチド: VPS35L
    • タンパク質・ペプチド: VPS26C
    • タンパク質・ペプチド: DENND10

+
超分子 #1: Human Commander Complex

超分子名称: Human Commander Complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: Sample contains all components of the complex. However, only COMMD1-10, and parts of CCDC93 and CCDC22 are visible in this map.
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 560 KDa

+
分子 #1: COMMD1

分子名称: COMMD1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
MAAGELEGGK PLSGLLNALA QDTFHGYPGI TEELLRSQLY PEVPPEEFRP FLAKMRGILK SIASADMDFN QLEAFLTAQT KKQGGITSDQ AAVISKFWKS HKTKIRESLM NQSRWNSGLR GLSWRVDGKS QSRHSAQIHT PVAIIELELG KYGQESEFLC LEFDEVKVNQ ILKTLSEVEE SISTLISQPN

UniProtKB: COMM domain-containing protein 1

+
分子 #2: COMMD2

分子名称: COMMD2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MLLELSEEHK EHLAFLPQVD SAVVAEFGRI AVEFLRRGAN PKIYEGAARK LNVSSDTVQH GVEGLTYLLT ESSKLMISEL DFQDSVFVLG FSEELNKLLL QLYLDNRKEI RTILSELAPS LPSYHNLEWR LDVQLASRSL RQQIKPAVTI KLHLNQNGDH NTKVLQTDPA ...文字列:
MLLELSEEHK EHLAFLPQVD SAVVAEFGRI AVEFLRRGAN PKIYEGAARK LNVSSDTVQH GVEGLTYLLT ESSKLMISEL DFQDSVFVLG FSEELNKLLL QLYLDNRKEI RTILSELAPS LPSYHNLEWR LDVQLASRSL RQQIKPAVTI KLHLNQNGDH NTKVLQTDPA TLLHLVQQLE QALEEMKTNH CRRVVRNIK

UniProtKB: COMM domain-containing protein 2

+
分子 #3: COMMD3

分子名称: COMMD3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MELSESVQKG FQMLADPRSF DSNAFTLLLR AAFQSLLDAQ ADEAVLDHPD LKHIDPVVLK HCHAAAATYI LEAGKHRADK STLSTYLEDC KFDRERIELF CTEYQNNKNS LEILLGSIGR SLPHITDVSW RLEYQIKTNQ LHRMYRPAYL VTLSVQNTDS PSYPEISFSC ...文字列:
MELSESVQKG FQMLADPRSF DSNAFTLLLR AAFQSLLDAQ ADEAVLDHPD LKHIDPVVLK HCHAAAATYI LEAGKHRADK STLSTYLEDC KFDRERIELF CTEYQNNKNS LEILLGSIGR SLPHITDVSW RLEYQIKTNQ LHRMYRPAYL VTLSVQNTDS PSYPEISFSC SMEQLQDLVG KLKDASKSLE RATQL

UniProtKB: COMM domain-containing protein 3

+
分子 #4: COMMD4

分子名称: COMMD4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MRFRFCGDLD CPDWVLAEIS TLAKMSSVKL RLLCSQVLKE LLGQGIDYEK ILKLTADAKF ESGDVKATVA VLSFILSSAA KHSVDGESLS SELQQLGLPK EHAASLCRCY EEKQSPLQKH LRVCSLRMNR LAGVGWRVDY TLSSSLLQSV EEPMVHLRLE VAAAPGTPAQ ...文字列:
MRFRFCGDLD CPDWVLAEIS TLAKMSSVKL RLLCSQVLKE LLGQGIDYEK ILKLTADAKF ESGDVKATVA VLSFILSSAA KHSVDGESLS SELQQLGLPK EHAASLCRCY EEKQSPLQKH LRVCSLRMNR LAGVGWRVDY TLSSSLLQSV EEPMVHLRLE VAAAPGTPAQ PVAMSLSADK FQVLLAELKQ AQTLMSSLG

UniProtKB: COMM domain-containing protein 4

+
分子 #5: COMMD5

分子名称: COMMD5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MSAVGAATPY LHHPGDSHSG RVSFLGAQLP PEVAAMARLL GDLDRSTFRK LLKFVVSSLQ GEDCREAVQR LGVSANLPEE QLGALLAGMH TLLQQALRLP PTSLKPDTFR DQLQELCIPQ DLVGDLASVV FGSQRPLLDS VAQQQGAWLP HVADFRWRVD VAISTSALAR ...文字列:
MSAVGAATPY LHHPGDSHSG RVSFLGAQLP PEVAAMARLL GDLDRSTFRK LLKFVVSSLQ GEDCREAVQR LGVSANLPEE QLGALLAGMH TLLQQALRLP PTSLKPDTFR DQLQELCIPQ DLVGDLASVV FGSQRPLLDS VAQQQGAWLP HVADFRWRVD VAISTSALAR SLQPSVLMQL KLSDGSAYRF EVPTAKFQEL RYSVALVLKE MADLEKRCER RLQD

UniProtKB: COMM domain-containing protein 5

+
分子 #6: COMMD6

分子名称: COMMD6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
MEASSEPPLD AKSDVTNQLV DFQWKLGMAV SSDTCRSLKY PYVAVMLKVA DHSGQVKTKC FEMTIPQFQN FYRQFKEIAA VIETV

UniProtKB: COMM domain-containing protein 6

+
分子 #7: COMMD7

分子名称: COMMD7 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MGRLHCTEDP VPEAVGGDMQ QLNQLGAQQF SALTEVLFHF LTEPKEVERF LAQLSEFATT NQISLGSLRS IVKSLLLVPN GALKKSLTAK QVQADFITLG LSEEKATYFS EKWKQNAPTL ARWAIGQTLM INQLIDMEWK FGVTSGSSEL EKVGSIFLQL KLVVKKGNQT ...文字列:
MGRLHCTEDP VPEAVGGDMQ QLNQLGAQQF SALTEVLFHF LTEPKEVERF LAQLSEFATT NQISLGSLRS IVKSLLLVPN GALKKSLTAK QVQADFITLG LSEEKATYFS EKWKQNAPTL ARWAIGQTLM INQLIDMEWK FGVTSGSSEL EKVGSIFLQL KLVVKKGNQT ENVYIELTLP QFYSFLHEME RVRTSMECFC

UniProtKB: COMM domain-containing protein 7

+
分子 #8: COMMD8

分子名称: COMMD8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
MEPEEGTPLW RLQKLPAELG PQLLHKIIDG ICGRAYPVYQ DYHTVWESEE WMHVLEDIAK FFKAIVGKNL PDEEIFQQLN QLNSLHQETI MKCVKSRKDE IKQALSREIV AISSAQLQDF DWQVKLALSS DKIAALRMPL LSLHLDVKEN GEVKPYSIEM SREELQNLIQ SLEAANKVVL QLK

UniProtKB: COMM domain-containing protein 8

+
分子 #9: COMMD9

分子名称: COMMD9 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MAALTAEHFA ALQSLLKASS KDVVRQLCQE SFSSSALGLK KLLDVTCSSL SVTQEEAEEL LQALHRLTRL VAFRDLSSAE AILALFPENF HQNLKNLLTK IILEHVSTWR TEAQANQISL PRLVDLDWRV DIKTSSDSIS RMAVPTCLLQ MKIQEDPSLC GDKPSISAVT ...文字列:
MAALTAEHFA ALQSLLKASS KDVVRQLCQE SFSSSALGLK KLLDVTCSSL SVTQEEAEEL LQALHRLTRL VAFRDLSSAE AILALFPENF HQNLKNLLTK IILEHVSTWR TEAQANQISL PRLVDLDWRV DIKTSSDSIS RMAVPTCLLQ MKIQEDPSLC GDKPSISAVT VELSKETLDT MLDGLGRIRD QLSAVASK

UniProtKB: COMM domain-containing protein 9

+
分子 #10: COMMD10

分子名称: COMMD10 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 10 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MAVPAALILR ESPSMKKAVS LINAIDTGRF PRLLTRILQK LHLKAESSFS EEEEEKLQAA FSLEKQDLHL VLETISFILE QAVYHNVKPA ALQQQLENIH LRQDKAEAFV NTWSSMGQET VEKFRQRILA PCKLETVGWQ LNLQMAHSAQ AKLKSPQAVL QLGVNNEDSK ...文字列:
MAVPAALILR ESPSMKKAVS LINAIDTGRF PRLLTRILQK LHLKAESSFS EEEEEKLQAA FSLEKQDLHL VLETISFILE QAVYHNVKPA ALQQQLENIH LRQDKAEAFV NTWSSMGQET VEKFRQRILA PCKLETVGWQ LNLQMAHSAQ AKLKSPQAVL QLGVNNEDSK SLEKVLVEFS HKELFDFYNK LETIQAQLDS LT

UniProtKB: COMM domain-containing protein 10

+
分子 #11: CCDC93

分子名称: CCDC93 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 11 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MGLPRGPEGQ GLPEVETRED EEQNVKLTEI LELLVAAGYF RARIKGLSPF DKVVGGMTWC ITTCNFDVDV DLLFQENSTI GQKIALSEKI VSVLPRMKCP HQLEPHQIQG MDFIHIFPVV QWLVKRAIET KEEMGDYIRS YSVSQFQKTY SLPEDDDFIK RKEKAIKTVV ...文字列:
MGLPRGPEGQ GLPEVETRED EEQNVKLTEI LELLVAAGYF RARIKGLSPF DKVVGGMTWC ITTCNFDVDV DLLFQENSTI GQKIALSEKI VSVLPRMKCP HQLEPHQIQG MDFIHIFPVV QWLVKRAIET KEEMGDYIRS YSVSQFQKTY SLPEDDDFIK RKEKAIKTVV DLSEVYKPRR KYKRHQGAEE LLDEESRIHA TLLEYGRRYG FSRQSKMEKA EDKKTALPAG LSATEKADAH EEDELRAAEE QRIQSLMTKM TAMANEESRL TASSVGQIVG LCSAEIKQIV SEYAEKQSEL SAEESPEKLG TSQLHRRKVI SLNKQIAQKT KHLEELRASH TSLQARYNEA KKTLTELKTY SEKLDKEQAA LEKIESKADP SILQNLRALV AMNENLKSQE QEFKAHCREE MTRLQQEIEN LKAERAPRGD EKTLSSGEPP GTLTSAMTHD EDLDRRYNME KEKLYKIRLL QARRNREIAI LHRKIDEVPS RAELIQYQKR FIELYRQISA VHKETKQFFT LYNTLDDKKV YLEKEISLLN SIHENFSQAM ASPAARDQFL RQMEQIVEGI KQSRMKMEKK KQENKMRRDQ LNDQYLELLE KQRLYFKTVK EFKEEGRKNE MLLSKVKAKA S

UniProtKB: Coiled-coil domain-containing protein 93

+
分子 #12: CCDC22

分子名称: CCDC22 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MEEADRILIH SLRQAGTAVP PDVQTLRAFT TELVVEAVVR CLRVINPAVG SGLSPLLPLA MSARFRLAMS LAQACMDLGY PLELGYQNFL YPSEPDLRDL LLFLAERLPT DASEDADQPA GDSAILLRAI GSQIRDQLAL PWVPPHLRTP KLQHLQGSAL QKPFHASRLV ...文字列:
MEEADRILIH SLRQAGTAVP PDVQTLRAFT TELVVEAVVR CLRVINPAVG SGLSPLLPLA MSARFRLAMS LAQACMDLGY PLELGYQNFL YPSEPDLRDL LLFLAERLPT DASEDADQPA GDSAILLRAI GSQIRDQLAL PWVPPHLRTP KLQHLQGSAL QKPFHASRLV VPELSSRGEP REFQASPLLL PVPTQVPQPV GRVASLLEHH ALQLCQQTGR DRPGDEDWVH RTSRLPPQED TRAQRQRLQK QLTEHLRQSW GLLGAPIQAR DLGELLQAWG AGAKTGAPKG SRFTHSEKFT FHLEPQAQAT QVSDVPATSR RPEQVTWAAQ EQELESLREQ LEGVNRSIEE VEADMKTLGV SFVQAESECR HSKLSTAERE QALRLKSRAV ELLPDGTANL AKLQLVVENS AQRVIHLAGQ WEKHRVPLLA EYRHLRKLQD CRELESSRRL AEIQELHQSV RAAAEEARRK EEVYKQLMSE LETLPRDVSR LAYTQRILEI VGNIRKQKEE ITKILSDTKE LQKEINSLSG KLDRTFAVTD ELVFKDAKKD DAVRKAYKYL AALHENCSQL IQTIEDTGTI MREVRDLEEQ IETELGKKTL SNLEKIREDY RALRQENAGL LGRVREA

UniProtKB: Coiled-coil domain-containing protein 22

+
分子 #13: VPS29

分子名称: VPS29 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 13 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
MLVLVLGDLH IPHRCNSLPA KFKKLLVPGK IQHILCTGNL CTKESYDYLK TLAGDVHIVR GDFDENLNYP EQKVVTVGQF KIGLIHGHQV IPWGDMASLA LLQRQFDVDI LISGHTHKFE AFEHENKFYI NPGSATGAYN ALETNIIPSF VLMDIQASTV VTYVYQLIGD DVKVERIEYK KP

UniProtKB: Vacuolar protein sorting-associated protein 29

+
分子 #14: VPS35L

分子名称: VPS35L / タイプ: protein_or_peptide / ID: 14 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MAVFPWHSRN RNYKAEFASC RLEAVPLEFG DYHPLKPITV TESKTKKVNR KGSTSSTSSS SSSSVVDPLS SVLDGTDPLS MFAATADPAA LAAAMDSSRR KRDRDDNSVV GSDFEPWTNK RGEILARYTT TEKLSINLFM GSEKGKAGTA TLAMSEKVRT RLEELDDFEE ...文字列:
MAVFPWHSRN RNYKAEFASC RLEAVPLEFG DYHPLKPITV TESKTKKVNR KGSTSSTSSS SSSSVVDPLS SVLDGTDPLS MFAATADPAA LAAAMDSSRR KRDRDDNSVV GSDFEPWTNK RGEILARYTT TEKLSINLFM GSEKGKAGTA TLAMSEKVRT RLEELDDFEE GSQKELLNLT QQDYVNRIEE LNQSLKDAWA SDQKVKALKI VIQCSKLLSD TSVIQFYPSK FVLITDILDT FGKLVYERIF SMCVDSRSVL PDHFSPENAN DTAKETCLNW FFKIASIREL IPRFYVEASI LKCNKFLSKT GISECLPRLT CMIRGIGDPL VSVYARAYLC RVGMEVAPHL KETLNKNFFD FLLTFKQIHG DTVQNQLVVQ GVELPSYLPL YPPAMDWIFQ CISYHAPEAL LTEMMERCKK LGNNALLLNS VMSAFRAEFI ATRSMDFIGM IKECDESGFP KHLLFRSLGL NLALADPPES DRLQILNEAW KVITKLKNPQ DYINCAEVWV EYTCKHFTKR EVNTVLADVI KHMTPDRAFE DSYPQLQLII KKVIAHFHDF SVLFSVEKFL PFLDMFQKES VRVEVCKCIM DAFIKHQQEP TKDPVILNAL LHVCKTMHDS VNALTLEDEK RMLSYLINGF IKMVSFGRDF EQQLSFYVES RSMFCNLEPV LVQLIHSVNR LAMETRKVMK GNHSRKTAAF VRACVAYCFI TIPSLAGIFT RLNLYLHSGQ VALANQCLSQ ADAFFKAAIS LVPEVPKMIN IDGKMRPSES FLLEFLCNFF STLLIVPDHP EHGVLFLVRE LLNVIQDYTW EDNSDEKIRI YTCVLHLLSA MSQETYLYHI DKVDSNDSLY GGDSKFLAEN NKLCETVMAQ ILEHLKTLAK DEALKRQSSL GLSFFNSILA HGDLRNNKLN QLSVNLWHLA QRHGCADTRT MVKTLEYIKK QSKQPDMTHL TELALRLPLQ TRT

UniProtKB: VPS35 endosomal protein-sorting factor-like

+
分子 #15: VPS26C

分子名称: VPS26C / タイプ: protein_or_peptide / ID: 15 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MGTALDIKIK RANKVYHAGE VLSGVVVISS KDSVQHQGVS LTMEGTVNLQ LSAKSVGVFE AFYNSVKPIQ IINSTIEMVK PGKFPSGKTE IPFEFPLHLK GNKVLYETYH GVFVNIQYTL RCDMKRSLLA KDLTKTCEFI VHSAPQKGKF TPSPVDFTIT PETLQNVKER ...文字列:
MGTALDIKIK RANKVYHAGE VLSGVVVISS KDSVQHQGVS LTMEGTVNLQ LSAKSVGVFE AFYNSVKPIQ IINSTIEMVK PGKFPSGKTE IPFEFPLHLK GNKVLYETYH GVFVNIQYTL RCDMKRSLLA KDLTKTCEFI VHSAPQKGKF TPSPVDFTIT PETLQNVKER ALLPKFLLRG HLNSTNCVIT QPLTGELVVE SSEAAIRSVE LQLVRVETCG CAEGYARDAT EIQNIQIADG DVCRGLSVPI YMVFPRLFTC PTLETTNFKV EFEVNIVVLL HPDHLITENF PLKLCRI

UniProtKB: Vacuolar protein sorting-associated protein 26C

+
分子 #16: DENND10

分子名称: DENND10 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 16 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MAAAEVADTQ LMLGVGLIEK DTNGEVLWVW CYPSTTATLR NLLLRKCCLT DENKLLHPFV FGQYRRTWFY ITTIEVPDSS ILKKVTHFSI VLTAKDFNPE KYAAFTRILC RMYLKHGSPV KMMESYIAVL TKGICQSEEN GSFLSKDFDA RKAYLAGSIK DIVSQFGMET ...文字列:
MAAAEVADTQ LMLGVGLIEK DTNGEVLWVW CYPSTTATLR NLLLRKCCLT DENKLLHPFV FGQYRRTWFY ITTIEVPDSS ILKKVTHFSI VLTAKDFNPE KYAAFTRILC RMYLKHGSPV KMMESYIAVL TKGICQSEEN GSFLSKDFDA RKAYLAGSIK DIVSQFGMET VILHTALMLK KRIVVYHPKI EAVQEFTRTL PALVWHRQDW TILHSYVHLN ADELEALQMC TGYVAGFVDL EVSNRPDLYD VFVNLAESEI TIAPLAKEAM AMGKLHKEMG QLIVQSAEDP EKSESHVIQD IALKTREIFT NLAPFSEVSA DGEKRVLNLE ALKQKRFPPA TENFLYHLAA AEQMLKI

UniProtKB: DENN domain-containing protein 10

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 2 / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 時間: 50 sec. / 前処理 - 雰囲気: OTHER / 前処理 - 気圧: 0.107 kPa
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 279 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 BASE (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 5884 / 平均電子線量: 42.8 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 165000
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 340000
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.1.1) / 使用した粒子像数: 90000
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.1.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.1.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る