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- EMDB-17222: Structure of the FloA-NfeD complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-17222
タイトルStructure of the FloA-NfeD complex
マップデータCryoEM map of the S.aureus FloA- NfeD complex
試料
  • 複合体: FloA- NfeD complex
    • タンパク質・ペプチド: FloA-NfeD complex
    • タンパク質・ペプチド: FloA-NfeD complex
キーワードsmall membrane protein / chapperone / lipid rafts / antibiotic resistance / staphylococcus / membrane microdomains / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


membrane raft / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Flotillin-like protein FloA / Flotillin-like protein FloA / NfeD-like, C-terminal domain / : / NfeD-like C-terminal, partner-binding domain / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
NfeD-like C-terminal domain-containing protein / Flotillin-like protein FloA
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus subsp. aureus N315 (黄色ブドウ球菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.9 Å
データ登録者Ukleja M / Kricks L / Torrens G / Peschiera I / Rodrigues-Lopes I / Krupka M / Garcia Fernandez J / del Campo R / Eulalio A / Mateus A ...Ukleja M / Kricks L / Torrens G / Peschiera I / Rodrigues-Lopes I / Krupka M / Garcia Fernandez J / del Campo R / Eulalio A / Mateus A / Lopez Bravo M / Rico AI / Cava F / Lopez D
資金援助 スウェーデン, スペイン, 2件
OrganizationGrant number国
Swedish Research Council スウェーデン
Spanish Ministry of Science, Innovation, and Universities スペイン
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Flotillin-mediated stabilization of unfolded proteins in bacterial membrane microdomains.
著者: Marta Ukleja / Lara Kricks / Gabriel Torrens / Ilaria Peschiera / Ines Rodrigues-Lopes / Marcin Krupka / Julia García-Fernández / Roberto Melero / Rosa Del Campo / Ana Eulalio / André ...著者: Marta Ukleja / Lara Kricks / Gabriel Torrens / Ilaria Peschiera / Ines Rodrigues-Lopes / Marcin Krupka / Julia García-Fernández / Roberto Melero / Rosa Del Campo / Ana Eulalio / André Mateus / María López-Bravo / Ana I Rico / Felipe Cava / Daniel Lopez /
要旨: The function of many bacterial processes depends on the formation of functional membrane microdomains (FMMs), which resemble the lipid rafts of eukaryotic cells. However, the mechanism and the ...The function of many bacterial processes depends on the formation of functional membrane microdomains (FMMs), which resemble the lipid rafts of eukaryotic cells. However, the mechanism and the biological function of these membrane microdomains remain unclear. Here, we show that FMMs in the pathogen methicillin-resistant Staphylococcus aureus (MRSA) are dedicated to confining and stabilizing proteins unfolded due to cellular stress. The FMM scaffold protein flotillin forms a clamp-shaped oligomer that holds unfolded proteins, stabilizing them and favoring their correct folding. This process does not impose a direct energy cost on the cell and is crucial to survival of ATP-depleted bacteria, and thus to pathogenesis. Consequently, FMM disassembling causes the accumulation of unfolded proteins, which compromise MRSA viability during infection and cause penicillin re-sensitization due to PBP2a unfolding. Thus, our results indicate that FMMs mediate ATP-independent stabilization of unfolded proteins, which is essential for bacterial viability during infection.
履歴
登録2023年4月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年5月8日-
マップ公開2024年5月8日-
更新2024年11月27日-
現状2024年11月27日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_17222.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_17222.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈CryoEM map of the S.aureus FloA- NfeD complex
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.58 Å/pix.
x 320 pix.
= 185.6 Å		0.58 Å/pix.
x 320 pix.
= 185.6 Å		0.58 Å/pix.
x 320 pix.
= 185.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.58 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0188
最小 - 最大-0.03104582 - 0.32023406
平均 (標準偏差)-0.00008741991 (±0.0043999823)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 185.59999 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: half map B

ファイルemd_17222_half_map_1.map
注釈half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map A

ファイルemd_17222_half_map_2.map
注釈half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : FloA- NfeD complex

全体名称: FloA- NfeD complex
要素
  • 複合体: FloA- NfeD complex
    • タンパク質・ペプチド: FloA-NfeD complex
    • タンパク質・ペプチド: FloA-NfeD complex

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超分子 #1: FloA- NfeD complex

超分子名称: FloA- NfeD complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: FloA-NfeD complex, the resolved region covers PHB and coiled-coil domain of FloA and the OB fold domain of NfeD
由来(天然)生物種: Staphylococcus aureus subsp. aureus N315 (黄色ブドウ球菌)
分子量理論値: 70 KDa

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分子 #1: FloA-NfeD complex

分子名称: FloA-NfeD complex / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: DEXTRO
由来(天然)生物種: Staphylococcus aureus subsp. aureus N315 (黄色ブドウ球菌)
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列: MFSLSFIVIA VIIIVALLIL FSFVPIGLWI SALAAGVHVG IGTLVGMRLR RVSPRKVIAP LIKAHKAGLA LTTNQLESHY LAGGNVDRVV DANIAAQRAD IDLPFERAAA IDLAGRDVLE AVQMSVNPKV IETPFIAGVA MNGIEVKAKA RITVRANIAR LVGGAGEETI ...文字列:
MFSLSFIVIA VIIIVALLIL FSFVPIGLWI SALAAGVHVG IGTLVGMRLR RVSPRKVIAP LIKAHKAGLA LTTNQLESHY LAGGNVDRVV DANIAAQRAD IDLPFERAAA IDLAGRDVLE AVQMSVNPKV IETPFIAGVA MNGIEVKAKA RITVRANIAR LVGGAGEETI IARVGEGIVS TIGSSKHHTE VLENPDNISK TVLSKGLDSG TAFEILSIDI ADVDISKNIG ADLQTEQALA DKNIAQAKAE ERRAMAVATE QEMKARVQEM HAKVVEAESE VPLAMAEALR SGNISVKDYY NLKNIEADTG MRNAINKRTD QSDDESPEH

UniProtKB: Flotillin-like protein FloA

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分子 #2: FloA-NfeD complex

分子名称: FloA-NfeD complex / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: DEXTRO
由来(天然)生物種: Staphylococcus aureus subsp. aureus N315 (黄色ブドウ球菌)
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列: MSYNNFLQMT TILESTAGDT WVEQVSNIIV QPIFTLILTC LTFLGFVYQL YSKKINAAGI IATLSLLILF LGFLIQGNVN MHSILIFSIG VILVVIELFV VGAVIGIIGM ILITINITTL GDNLLFMLAN VIVALILTIV EWVILVKIFN RKIPFLDKVI LKDSTNSESG ...文字列:
MSYNNFLQMT TILESTAGDT WVEQVSNIIV QPIFTLILTC LTFLGFVYQL YSKKINAAGI IATLSLLILF LGFLIQGNVN MHSILIFSIG VILVVIELFV VGAVIGIIGM ILITINITTL GDNLLFMLAN VIVALILTIV EWVILVKIFN RKIPFLDKVI LKDSTNSESG YNSHDNRSHL VGKTAQTVTD LRPAGIIFCE NERIDAVSDG NFILRNKTVK ILEVEGTRVV VREVD

UniProtKB: NfeD-like C-terminal domain-containing protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.15 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMTrisTris
300.0 mMNaClNaCl
0.05 %DDMDDM
グリッドモデル: UltrAuFoil R2/2 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細Full lenght FloA, and full leght NfeD coexpressed

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - スリット幅: 10 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 9653 / 平均露光時間: 2.33 sec. / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 215000
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 478555
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.0.0) / ソフトウェア - 詳細: Scipion / 使用した粒子像数: 40774
初期 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / ソフトウェア - 詳細: Scipion / 詳細: ab initio reconstruction protocol from cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.0.0) / ソフトウェア - 詳細: Scipion / 詳細: Local refinement in cryoSPARC
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 当てはまり具合の基準: cross-correlation criteria

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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