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万見
- EMDB-17163: Structure of the Bacterial Voltage-Gated Sodium Channel NaChBac i... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-17163
タイトルStructure of the Bacterial Voltage-Gated Sodium Channel NaChBac in Liposomes
マップデータNaChBac/liposome
試料
  • 複合体: Sodium Ion Channel NaChBac in Liposomes
キーワードVoltage-gated Sodium ion Channel / MEMBRANE PROTEIN
生物種Halalkalibacterium halodurans C-125 (バクテリア)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 16.3 Å
データ登録者Chang S-YS / Kudryashev M
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG) ドイツ
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2023
タイトル: Determining the structure of the bacterial voltage-gated sodium channel NaChBac embedded in liposomes by cryo electron tomography and subtomogram averaging.
著者: Shih-Ying Scott Chang / Patricia M Dijkman / Simon A Wiessing / Misha Kudryashev /
要旨: Voltage-gated sodium channels shape action potentials that propagate signals along cells. When the membrane potential reaches a certain threshold, the channels open and allow sodium ions to flow ...Voltage-gated sodium channels shape action potentials that propagate signals along cells. When the membrane potential reaches a certain threshold, the channels open and allow sodium ions to flow through the membrane depolarizing it, followed by the deactivation of the channels. Opening and closing of the channels is important for cellular signalling and regulates various physiological processes in muscles, heart and brain. Mechanistic insights into the voltage-gated channels are difficult to achieve as the proteins are typically extracted from membranes for structural analysis which results in the loss of the transmembrane potential that regulates their activity. Here, we report the structural analysis of a bacterial voltage-gated sodium channel, NaChBac, reconstituted in liposomes under an electrochemical gradient by cryo electron tomography and subtomogram averaging. We show that the small channel, most of the residues of which are embedded in the membrane, can be localized using a genetically fused GFP. GFP can aid the initial alignment to an average resulting in a correct structure, but does not help for the final refinement. At a moderate resolution of ˜16 Å the structure of NaChBac in an unrestricted membrane bilayer is 10% wider than the structure of the purified protein previously solved in nanodiscs, suggesting the potential movement of the peripheral voltage-sensing domains. Our study explores the limits of structural analysis of membrane proteins in membranes.
履歴
登録2023年4月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年6月28日-
マップ公開2023年6月28日-
更新2023年7月26日-
現状2023年7月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_17163.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_17163.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈NaChBac/liposome
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.786 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.086
最小 - 最大-0.08190907 - 0.15689388
平均 (標準偏差)0.0033710545 (±0.020537345)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ128128128
Spacing128128128
セルA=B=C: 356.608 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_17163_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map 1

ファイルemd_17163_half_map_1.map
注釈half_map_1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map 2

ファイルemd_17163_half_map_2.map
注釈half_map_2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Sodium Ion Channel NaChBac in Liposomes

全体名称: Sodium Ion Channel NaChBac in Liposomes
要素
  • 複合体: Sodium Ion Channel NaChBac in Liposomes

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超分子 #1: Sodium Ion Channel NaChBac in Liposomes

超分子名称: Sodium Ion Channel NaChBac in Liposomes / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Halalkalibacterium halodurans C-125 (バクテリア)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: GOLD / メッシュ: 400
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 4.5 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 16.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - バージョン: 4 / 使用したサブトモグラム数: 98
抽出トモグラム数: 98 / 使用した粒子像数: 86000 / ソフトウェア - 名称: Dynamo
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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