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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-17094 | |||||||||
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タイトル | Small subunit of yeast mitochondrial ribosome in complex with IF3/Aim23 (overall refinement) | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | mitochondria / initiation factor 3 / pre-initiation complex / mtIF3 / RIBOSOME | |||||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.87 Å | |||||||||
データ登録者 | Itoh Y / Chicherin I / Kamenski P / Amunts A | |||||||||
資金援助 | European Union, スウェーデン, 2件
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引用 | ジャーナル: Mol Cell / 年: 2024 タイトル: METTL17 is an Fe-S cluster checkpoint for mitochondrial translation. 著者: Tslil Ast / Yuzuru Itoh / Shayan Sadre / Jason G McCoy / Gil Namkoong / Jordan C Wengrod / Ivan Chicherin / Pallavi R Joshi / Piotr Kamenski / Daniel L M Suess / Alexey Amunts / Vamsi K Mootha / 要旨: Friedreich's ataxia (FA) is a debilitating, multisystemic disease caused by the depletion of frataxin (FXN), a mitochondrial iron-sulfur (Fe-S) cluster biogenesis factor. To understand the cellular ...Friedreich's ataxia (FA) is a debilitating, multisystemic disease caused by the depletion of frataxin (FXN), a mitochondrial iron-sulfur (Fe-S) cluster biogenesis factor. To understand the cellular pathogenesis of FA, we performed quantitative proteomics in FXN-deficient human cells. Nearly every annotated Fe-S cluster-containing protein was depleted, indicating that as a rule, cluster binding confers stability to Fe-S proteins. We also observed depletion of a small mitoribosomal assembly factor METTL17 and evidence of impaired mitochondrial translation. Using comparative sequence analysis, mutagenesis, biochemistry, and cryoelectron microscopy, we show that METTL17 binds to the mitoribosomal small subunit during late assembly and harbors a previously unrecognized [FeS] cluster required for its stability. METTL17 overexpression rescued the mitochondrial translation and bioenergetic defects, but not the cellular growth, of FXN-depleted cells. These findings suggest that METTL17 acts as an Fe-S cluster checkpoint, promoting translation of Fe-S cluster-rich oxidative phosphorylation (OXPHOS) proteins only when Fe-S cofactors are replete. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_17094.map.gz | 340.2 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-17094-v30.xml emd-17094.xml | 20.9 KB 20.9 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_17094_fsc.xml | 17 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_17094.png | 84.2 KB | ||
マスクデータ | emd_17094_msk_1.map | 421.9 MB | マスクマップ | |
Filedesc metadata | emd-17094.cif.gz | 4.7 KB | ||
その他 | emd_17094_half_map_1.map.gz emd_17094_half_map_2.map.gz | 341.3 MB 341.1 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-17094 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-17094 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_17094_validation.pdf.gz | 1.2 MB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_17094_full_validation.pdf.gz | 1.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | emd_17094_validation.xml.gz | 24.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_17094_validation.cif.gz | 31.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-17094 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-17094 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_17094.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 421.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.83 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_17094_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_17094_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_17094_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Small subunit of mitochondrial ribosome in complex with IF3/Aim23
全体 | 名称: Small subunit of mitochondrial ribosome in complex with IF3/Aim23 |
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要素 |
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-超分子 #1: Small subunit of mitochondrial ribosome in complex with IF3/Aim23
超分子 | 名称: Small subunit of mitochondrial ribosome in complex with IF3/Aim23 タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#35 |
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由来(天然) | 生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 構成要素:
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グリッド | モデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 3 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. | ||||||||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 40 eV |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 30.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.6 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm / 倍率(公称値): 165000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
+画像解析
-原子モデル構築 1
初期モデル | PDB ID: Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model |
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精密化 | 空間: REAL |