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- EMDB-17087: Human terminal uridylyltransferase 7 (TUT7/ZCCHC6) bound with pre... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-17087
タイトルHuman terminal uridylyltransferase 7 (TUT7/ZCCHC6) bound with pre-let7g miRNA and Lin28A - complex 2
マップデータHuman terminal uridylyltransferase 7 (TUT7/ZCCHC6) bound with pre-let7g miRNA and Lin28A - complex 2
試料
  • 複合体: Human terminal uridylyltransferase 7 (TUT7/ZCCHC6) bound with pre-let7g miRNA and Lin28A - complex 2
    • 複合体: Terminal uridylyltransferase 7 and Protein lin-28 homolog A
      • タンパク質・ペプチド: Terminal uridylyltransferase 7
      • タンパク質・ペプチド: Protein lin-28 homolog A
    • 複合体: RNA (53-MER)
      • RNA: RNA (53-MER)
  • リガンド: ZINC ION
キーワードPolymerase / uridylation / RNA maturation and turnover control / RNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of glial cell differentiation / positive regulation of cell proliferation involved in kidney development / negative regulation of pre-miRNA processing / polyuridylation-dependent mRNA catabolic process / retrotransposon silencing by mRNA destabilization / uridylyltransferase activity / protein-RNA adaptor activity / RNA 3'-end processing / miRNA catabolic process / RNA 3' uridylation ...negative regulation of glial cell differentiation / positive regulation of cell proliferation involved in kidney development / negative regulation of pre-miRNA processing / polyuridylation-dependent mRNA catabolic process / retrotransposon silencing by mRNA destabilization / uridylyltransferase activity / protein-RNA adaptor activity / RNA 3'-end processing / miRNA catabolic process / RNA 3' uridylation / RNA uridylyltransferase / pre-miRNA binding / RNA uridylyltransferase activity / Transcriptional regulation of pluripotent stem cells / Z-decay: degradation of maternal mRNAs by zygotically expressed factors / miRNA metabolic process / Deadenylation of mRNA / positive regulation of cytoplasmic translation / pre-miRNA processing / sequence-specific mRNA binding / oocyte maturation / miRNA binding / stem cell population maintenance / germ cell development / Zygotic genome activation (ZGA) / positive regulation of TOR signaling / rough endoplasmic reticulum / translation initiation factor binding / positive regulation of neuron differentiation / stem cell differentiation / cellular response to glucose stimulus / P-body / cytoplasmic stress granule / G-quadruplex RNA binding / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / negative regulation of translation / mRNA binding / nucleolus / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Unstructured region 4 on terminal uridylyltransferase 7 / TUTase nucleotidyltransferase domain / TUTase nucleotidyltransferase domain / PAP/25A-associated / Cid1 family poly A polymerase / Cold-shock (CSD) domain profile. / Cold-shock protein, DNA-binding / 'Cold-shock' DNA-binding domain / Cold shock domain / Cold shock protein domain ...Unstructured region 4 on terminal uridylyltransferase 7 / TUTase nucleotidyltransferase domain / TUTase nucleotidyltransferase domain / PAP/25A-associated / Cid1 family poly A polymerase / Cold-shock (CSD) domain profile. / Cold-shock protein, DNA-binding / 'Cold-shock' DNA-binding domain / Cold shock domain / Cold shock protein domain / Matrin/U1-C-like, C2H2-type zinc finger / U1-like zinc finger / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Nucleotidyltransferase superfamily / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Terminal uridylyltransferase 7 / Protein lin-28 homolog A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.65 Å
データ登録者Yi G / Ye M / Gilbert RJ
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Wellcome Trust 英国
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2024
タイトル: Structural basis for activity switching in polymerases determining the fate of let-7 pre-miRNAs
著者: Yi G / Ye M / Carrique L / El-Sagheer A / Brown T / Norbury CJ / Zhang P / Gilbert RJC
履歴
登録2023年4月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年7月24日-
マップ公開2024年7月24日-
更新2024年7月24日-
現状2024年7月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_17087.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_17087.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 163.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Human terminal uridylyltransferase 7 (TUT7/ZCCHC6) bound with pre-let7g miRNA and Lin28A - complex 2
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.93 Å/pix.
x 350 pix.
= 326.2 Å		0.93 Å/pix.
x 350 pix.
= 326.2 Å		0.93 Å/pix.
x 350 pix.
= 326.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.932 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0754
最小 - 最大-0.0042668222 - 2.171946
平均 (標準偏差)0.00082762074 (±0.020307876)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ350350350
Spacing350350350
セルA=B=C: 326.19998 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Human terminal uridylyltransferase 7 (TUT7/ZCCHC6) bound with pre-let7g...

ファイルemd_17087_half_map_1.map
注釈Human terminal uridylyltransferase 7 (TUT7/ZCCHC6) bound with pre-let7g miRNA and Lin28A - complex 2 - half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Human terminal uridylyltransferase 7 (TUT7/ZCCHC6) bound with pre-let7g...

ファイルemd_17087_half_map_2.map
注釈Human terminal uridylyltransferase 7 (TUT7/ZCCHC6) bound with pre-let7g miRNA and Lin28A - complex 2 - half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human terminal uridylyltransferase 7 (TUT7/ZCCHC6) bound with pre...

全体名称: Human terminal uridylyltransferase 7 (TUT7/ZCCHC6) bound with pre-let7g miRNA and Lin28A - complex 2
要素
  • 複合体: Human terminal uridylyltransferase 7 (TUT7/ZCCHC6) bound with pre-let7g miRNA and Lin28A - complex 2
    • 複合体: Terminal uridylyltransferase 7 and Protein lin-28 homolog A
      • タンパク質・ペプチド: Terminal uridylyltransferase 7
      • タンパク質・ペプチド: Protein lin-28 homolog A
    • 複合体: RNA (53-MER)
      • RNA: RNA (53-MER)
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: Human terminal uridylyltransferase 7 (TUT7/ZCCHC6) bound with pre...

超分子名称: Human terminal uridylyltransferase 7 (TUT7/ZCCHC6) bound with pre-let7g miRNA and Lin28A - complex 2
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3

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超分子 #2: Terminal uridylyltransferase 7 and Protein lin-28 homolog A

超分子名称: Terminal uridylyltransferase 7 and Protein lin-28 homolog A
タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1, #3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: RNA (53-MER)

超分子名称: RNA (53-MER) / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Terminal uridylyltransferase 7

分子名称: Terminal uridylyltransferase 7 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RNA uridylyltransferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 171.493766 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli KRX (大腸菌)
配列文字列: MGDTAKPYFV KRTKDRGTMD DDDFRRGHPQ QDYLIIDDHA KGHGSKMEKG LQKKKITPGN YGNTPRKGPC AVSSNPYAFK NPIYSQPAW MNDSHKDQSK RWLSDEHTGN SDNWREFKPG PRIPVINRQR KDSFQENEDG YRWQDTRGCR TVRRLFHKDL T SLETTSEM ...文字列:
MGDTAKPYFV KRTKDRGTMD DDDFRRGHPQ QDYLIIDDHA KGHGSKMEKG LQKKKITPGN YGNTPRKGPC AVSSNPYAFK NPIYSQPAW MNDSHKDQSK RWLSDEHTGN SDNWREFKPG PRIPVINRQR KDSFQENEDG YRWQDTRGCR TVRRLFHKDL T SLETTSEM EAGSPENKKQ RSRPRKPRKT RNEENEQDGD LEGPVIDESV LSTKELLGLQ QAEERLKRDC IDRLKRRPRN YP TAKYTCR LCDVLIESIA FAHKHIKEKR HKKNIKEKQE EELLTTLPPP TPSQINAVGI AIDKVVQEFG LHNENLEQRL EIK RIMENV FQHKLPDCSL RLYGSSCSRL GFKNSDVNID IQFPAIMSQP DVLLLVQECL KNSDSFIDVD ADFHARVPVV VCRE KQSGL LCKVSAGNEN ACLTTKHLTA LGKLEPKLVP LVIAFRYWAK LCSIDRPEEG GLPPYVFALM AIFFLQQRKE PLLPV YLGS WIEGFSLSKL GNFNLQDIEK DVVIWEHTDS AAGDTGITKE EAPRETPIKR GQVSLILDVK HQPSVPVGQL WVELLR FYA LEFNLADLVI SIRVKELVSR ELKDWPKKRI AIEDPYSVKR NVARTLNSQP VFEYILHCLR TTYKYFALPH KITKSSL LK PLNAITCISE HSKEVINHHP DVQTKDDKLK NSVLAQGPGA TSSAANTCKV QPLTLKETAE SFGSPPKEEM GNEHISVH P ENSDCIQADV NSDDYKGDKV YHPETGRKNE KEKVGRKGKH LLTVDQKRGE HVVCGSTRNN ESESTLDLEG FQNPTAKEC EGLATLDNKA DLDGESTEGT EELEDSLNHF THSVQGQTSE MIPSDEEEED DEEEEEEEEP RLTINQREDE DGMANEDELD NTYTGSGDE DALSEEDDEL GEAAKYEDVK ECGKHVERAL LVELNKISLK EENVCEEKNS PVDQSDFFYE FSKLIFTKGK S PTVVCSLC KREGHLKKDC PEDFKRIQLE PLPPLTPKFL NILDQVCIQC YKDFSPTIIE DQAREHIRQN LESFIRQDFP GT KLSLFGS SKNGFGFKQS DLDVCMTING LETAEGLDCV RTIEELARVL RKHSGLRNIL PITTAKVPIV KFFHLRSGLE VDI SLYNTL ALHNTRLLSA YSAIDPRVKY LCYTMKVFTK MCDIGDASRG SLSSYAYTLM VLYFLQQRNP PVIPVLQEIY KGEK KPEIF VDGWNIYFFD QIDELPTYWS ECGKNTESVG QLWLGLLRFY TEEFDFKEHV ISIRRKSLLT TFKKQWTSKY IVIED PFDL NHNLGAGLSR KMTNFIMKAF INGRRVFGIP VKGFPKDYPS KMEYFFDPDV LTEGELAPND RCCRICGKIG HFMKDC PMR RKVRRRRDQE DALNQRYPEN KEKRSKEDKE IHNKYTEREV STKEDKPIQC TPQKAKPMRA AADLGREKIL RPPVEKW KR QDDKDLREKR CFICGREGHI KKECPQFKGS SGSLSSKYMT QGKASAKRTQ QES

UniProtKB: Terminal uridylyltransferase 7

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分子 #3: Protein lin-28 homolog A

分子名称: Protein lin-28 homolog A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 22.778975 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli KRX (大腸菌)
配列文字列: MGSVSNQQFA GGCAKAAEEA PEEAPEDAAR AADEPQLLHG AGICKWFNVR MGFGFLSMTA RAGVALDPPV DVFVHQSKLH MEGFRSLKE GEAVEFTFKK SAKGLESIRV TGPGGVFCIG SERRPKGKSM QKRRSKGDRC YNCGGLDHHA KECKLPPQPK K CHFCQSIS ...文字列:
MGSVSNQQFA GGCAKAAEEA PEEAPEDAAR AADEPQLLHG AGICKWFNVR MGFGFLSMTA RAGVALDPPV DVFVHQSKLH MEGFRSLKE GEAVEFTFKK SAKGLESIRV TGPGGVFCIG SERRPKGKSM QKRRSKGDRC YNCGGLDHHA KECKLPPQPK K CHFCQSIS HMVASCPLKA QQGPSAQGKP TYFREEEEEI HSPTLLPEAQ N

UniProtKB: Protein lin-28 homolog A

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分子 #2: RNA (53-MER)

分子名称: RNA (53-MER) / タイプ: rna / ID: 2 / コピー数: 1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 17.457402 KDa
配列文字列:
UUGUACAGUU UGAGGGUAUA UGAUACAACC CGGUACAGGA GAUAACUGUA CAGG

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分子 #4: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.65 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 226379
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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