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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-17086 | |||||||||
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タイトル | Human terminal uridylyltransferase 7 (TUT7/ZCCHC6) bound with pre-let7g miRNA and Lin28A - complex 1 | |||||||||
マップデータ | Human terminal uridylyltransferase 7 (TUT7/ZCCHC6) bound with pre-let7g miRNA and Lin28A - complex 1 | |||||||||
試料 |
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キーワード | Polymerase / uridylation / RNA maturation and turnover control / RNA | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 negative regulation of glial cell differentiation / positive regulation of cell proliferation involved in kidney development / negative regulation of pre-miRNA processing / polyuridylation-dependent mRNA catabolic process / retrotransposon silencing by mRNA destabilization / uridylyltransferase activity / protein-RNA adaptor activity / RNA 3'-end processing / miRNA catabolic process / RNA 3' uridylation ...negative regulation of glial cell differentiation / positive regulation of cell proliferation involved in kidney development / negative regulation of pre-miRNA processing / polyuridylation-dependent mRNA catabolic process / retrotransposon silencing by mRNA destabilization / uridylyltransferase activity / protein-RNA adaptor activity / RNA 3'-end processing / miRNA catabolic process / RNA 3' uridylation / RNA uridylyltransferase / pre-miRNA binding / RNA uridylyltransferase activity / Transcriptional regulation of pluripotent stem cells / Z-decay: degradation of maternal mRNAs by zygotically expressed factors / miRNA metabolic process / Deadenylation of mRNA / positive regulation of cytoplasmic translation / pre-miRNA processing / sequence-specific mRNA binding / oocyte maturation / miRNA binding / stem cell population maintenance / germ cell development / Zygotic genome activation (ZGA) / positive regulation of TOR signaling / rough endoplasmic reticulum / translation initiation factor binding / positive regulation of neuron differentiation / stem cell differentiation / cellular response to glucose stimulus / P-body / cytoplasmic stress granule / G-quadruplex RNA binding / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / negative regulation of translation / mRNA binding / nucleolus / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.82 Å | |||||||||
データ登録者 | Yi G / Ye M / Gilbert RJ | |||||||||
資金援助 | 英国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2024 タイトル: Structural basis for activity switching in polymerases determining the fate of let-7 pre-miRNAs 著者: Yi G / Ye M / Carrique L / El-Sagheer A / Brown T / Norbury CJ / Zhang P / Gilbert RJC | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_17086.map.gz | 151.7 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-17086-v30.xml emd-17086.xml | 18.4 KB 18.4 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_17086_fsc.xml | 11.6 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_17086.png | 31.1 KB | ||
Filedesc metadata | emd-17086.cif.gz | 6.9 KB | ||
その他 | emd_17086_half_map_1.map.gz emd_17086_half_map_2.map.gz | 151.6 MB 151.6 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-17086 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-17086 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_17086_validation.pdf.gz | 667.3 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_17086_full_validation.pdf.gz | 666.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_17086_validation.xml.gz | 19.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_17086_validation.cif.gz | 25.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-17086 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-17086 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_17086.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 163.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Human terminal uridylyltransferase 7 (TUT7/ZCCHC6) bound with pre-let7g miRNA and Lin28A - complex 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.93 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: Human terminal uridylyltransferase 7 (TUT7/ZCCHC6) bound with pre-let7g...
ファイル | emd_17086_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Human terminal uridylyltransferase 7 (TUT7/ZCCHC6) bound with pre-let7g miRNA and Lin28A - complex 1 - half map A | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Human terminal uridylyltransferase 7 (TUT7/ZCCHC6) bound with pre-let7g...
ファイル | emd_17086_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Human terminal uridylyltransferase 7 (TUT7/ZCCHC6) bound with pre-let7g miRNA and Lin28A - complex 1 - half map B | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Human terminal uridylyltransferase 7 (TUT7/ZCCHC6) bound with pre...
全体 | 名称: Human terminal uridylyltransferase 7 (TUT7/ZCCHC6) bound with pre-let7g miRNA and Lin28A - complex 1 |
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要素 |
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-超分子 #1: Human terminal uridylyltransferase 7 (TUT7/ZCCHC6) bound with pre...
超分子 | 名称: Human terminal uridylyltransferase 7 (TUT7/ZCCHC6) bound with pre-let7g miRNA and Lin28A - complex 1 タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3 |
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-超分子 #2: Terminal uridylyltransferase 7 and Protein lin-28 homolog A
超分子 | 名称: Terminal uridylyltransferase 7 and Protein lin-28 homolog A タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#2 |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
-超分子 #3: RNA (71-MER) Let7g
超分子 | 名称: RNA (71-MER) Let7g / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3 |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
-分子 #1: Terminal uridylyltransferase 7
分子 | 名称: Terminal uridylyltransferase 7 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RNA uridylyltransferase |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 171.493766 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli KRX (大腸菌) |
配列 | 文字列: MGDTAKPYFV KRTKDRGTMD DDDFRRGHPQ QDYLIIDDHA KGHGSKMEKG LQKKKITPGN YGNTPRKGPC AVSSNPYAFK NPIYSQPAW MNDSHKDQSK RWLSDEHTGN SDNWREFKPG PRIPVINRQR KDSFQENEDG YRWQDTRGCR TVRRLFHKDL T SLETTSEM ...文字列: MGDTAKPYFV KRTKDRGTMD DDDFRRGHPQ QDYLIIDDHA KGHGSKMEKG LQKKKITPGN YGNTPRKGPC AVSSNPYAFK NPIYSQPAW MNDSHKDQSK RWLSDEHTGN SDNWREFKPG PRIPVINRQR KDSFQENEDG YRWQDTRGCR TVRRLFHKDL T SLETTSEM EAGSPENKKQ RSRPRKPRKT RNEENEQDGD LEGPVIDESV LSTKELLGLQ QAEERLKRDC IDRLKRRPRN YP TAKYTCR LCDVLIESIA FAHKHIKEKR HKKNIKEKQE EELLTTLPPP TPSQINAVGI AIDKVVQEFG LHNENLEQRL EIK RIMENV FQHKLPDCSL RLYGSSCSRL GFKNSDVNID IQFPAIMSQP DVLLLVQECL KNSDSFIDVD ADFHARVPVV VCRE KQSGL LCKVSAGNEN ACLTTKHLTA LGKLEPKLVP LVIAFRYWAK LCSIDRPEEG GLPPYVFALM AIFFLQQRKE PLLPV YLGS WIEGFSLSKL GNFNLQDIEK DVVIWEHTDS AAGDTGITKE EAPRETPIKR GQVSLILDVK HQPSVPVGQL WVELLR FYA LEFNLADLVI SIRVKELVSR ELKDWPKKRI AIEDPYSVKR NVARTLNSQP VFEYILHCLR TTYKYFALPH KITKSSL LK PLNAITCISE HSKEVINHHP DVQTKDDKLK NSVLAQGPGA TSSAANTCKV QPLTLKETAE SFGSPPKEEM GNEHISVH P ENSDCIQADV NSDDYKGDKV YHPETGRKNE KEKVGRKGKH LLTVDQKRGE HVVCGSTRNN ESESTLDLEG FQNPTAKEC EGLATLDNKA DLDGESTEGT EELEDSLNHF THSVQGQTSE MIPSDEEEED DEEEEEEEEP RLTINQREDE DGMANEDELD NTYTGSGDE DALSEEDDEL GEAAKYEDVK ECGKHVERAL LVELNKISLK EENVCEEKNS PVDQSDFFYE FSKLIFTKGK S PTVVCSLC KREGHLKKDC PEDFKRIQLE PLPPLTPKFL NILDQVCIQC YKDFSPTIIE DQAREHIRQN LESFIRQDFP GT KLSLFGS SKNGFGFKQS DLDVCMTING LETAEGLDCV RTIEELARVL RKHSGLRNIL PITTAKVPIV KFFHLRSGLE VDI SLYNTL ALHNTRLLSA YSAIDPRVKY LCYTMKVFTK MCDIGDASRG SLSSYAYTLM VLYFLQQRNP PVIPVLQEIY KGEK KPEIF VDGWNIYFFD QIDELPTYWS ECGKNTESVG QLWLGLLRFY TEEFDFKEHV ISIRRKSLLT TFKKQWTSKY IVIED PFDL NHNLGAGLSR KMTNFIMKAF INGRRVFGIP VKGFPKDYPS KMEYFFDPDV LTEGELAPND RCCRICGKIG HFMKDC PMR RKVRRRRDQE DALNQRYPEN KEKRSKEDKE IHNKYTEREV STKEDKPIQC TPQKAKPMRA AADLGREKIL RPPVEKW KR QDDKDLREKR CFICGREGHI KKECPQFKGS SGSLSSKYMT QGKASAKRTQ QES UniProtKB: Terminal uridylyltransferase 7 |
-分子 #2: Protein lin-28 homolog A
分子 | 名称: Protein lin-28 homolog A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 22.778975 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli KRX (大腸菌) |
配列 | 文字列: MGSVSNQQFA GGCAKAAEEA PEEAPEDAAR AADEPQLLHG AGICKWFNVR MGFGFLSMTA RAGVALDPPV DVFVHQSKLH MEGFRSLKE GEAVEFTFKK SAKGLESIRV TGPGGVFCIG SERRPKGKSM QKRRSKGDRC YNCGGLDHHA KECKLPPQPK K CHFCQSIS ...文字列: MGSVSNQQFA GGCAKAAEEA PEEAPEDAAR AADEPQLLHG AGICKWFNVR MGFGFLSMTA RAGVALDPPV DVFVHQSKLH MEGFRSLKE GEAVEFTFKK SAKGLESIRV TGPGGVFCIG SERRPKGKSM QKRRSKGDRC YNCGGLDHHA KECKLPPQPK K CHFCQSIS HMVASCPLKA QQGPSAQGKP TYFREEEEEI HSPTLLPEAQ N UniProtKB: Protein lin-28 homolog A |
-分子 #3: RNA (71-MER) Let7g
分子 | 名称: RNA (71-MER) Let7g / タイプ: rna / ID: 3 / コピー数: 1 |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 22.858557 KDa |
配列 | 文字列: GGUAGUAAUU UGUACAGUUU GAGGGUCUAU GAUACCACCC GGUACAGGAG AUAACUGUAC AGGCCACUGC U |
-分子 #4: ZINC ION
分子 | 名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: ZN |
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分子量 | 理論値: 65.409 Da |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.8 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | TFS KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.5 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |