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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-16966 | |||||||||
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タイトル | Small subunit of yeast mitochondrial ribosome in complex with METTL17/Rsm22. | |||||||||
マップデータ | Oversampled composite map of local-mask refined maps with sharpening and local resolution filtering | |||||||||
試料 |
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キーワード | mitochondria / assembly / biogenesis / iron-sulfur cluster / 4Fe-4S / RIBOSOME | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Branched-chain amino acid catabolism / mitochondrial small ribosomal subunit assembly / 3-hydroxyisobutyryl-CoA hydrolase / 3-hydroxyisobutyryl-CoA hydrolase activity / mitochondrial translational initiation / valine catabolic process / Mitochondrial protein degradation / mitochondrial ribosome assembly / mitochondrial ribosome / mitochondrial small ribosomal subunit ...Branched-chain amino acid catabolism / mitochondrial small ribosomal subunit assembly / 3-hydroxyisobutyryl-CoA hydrolase / 3-hydroxyisobutyryl-CoA hydrolase activity / mitochondrial translational initiation / valine catabolic process / Mitochondrial protein degradation / mitochondrial ribosome assembly / mitochondrial ribosome / mitochondrial small ribosomal subunit / mitochondrial translation / sporulation resulting in formation of a cellular spore / superoxide dismutase activity / methyltransferase activity / mRNA processing / ribosomal small subunit biogenesis / small ribosomal subunit rRNA binding / peroxisome / ribosomal small subunit assembly / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / small ribosomal subunit / mitochondrial inner membrane / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / mRNA binding / GTP binding / mitochondrion / RNA binding / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.57 Å | |||||||||
データ登録者 | Itoh Y / Chicherin I / Kamenski P / Amunts A | |||||||||
資金援助 | European Union, スウェーデン, 2件
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引用 | ジャーナル: Mol Cell / 年: 2024 タイトル: METTL17 is an Fe-S cluster checkpoint for mitochondrial translation. 著者: Tslil Ast / Yuzuru Itoh / Shayan Sadre / Jason G McCoy / Gil Namkoong / Jordan C Wengrod / Ivan Chicherin / Pallavi R Joshi / Piotr Kamenski / Daniel L M Suess / Alexey Amunts / Vamsi K Mootha / 要旨: Friedreich's ataxia (FA) is a debilitating, multisystemic disease caused by the depletion of frataxin (FXN), a mitochondrial iron-sulfur (Fe-S) cluster biogenesis factor. To understand the cellular ...Friedreich's ataxia (FA) is a debilitating, multisystemic disease caused by the depletion of frataxin (FXN), a mitochondrial iron-sulfur (Fe-S) cluster biogenesis factor. To understand the cellular pathogenesis of FA, we performed quantitative proteomics in FXN-deficient human cells. Nearly every annotated Fe-S cluster-containing protein was depleted, indicating that as a rule, cluster binding confers stability to Fe-S proteins. We also observed depletion of a small mitoribosomal assembly factor METTL17 and evidence of impaired mitochondrial translation. Using comparative sequence analysis, mutagenesis, biochemistry, and cryoelectron microscopy, we show that METTL17 binds to the mitoribosomal small subunit during late assembly and harbors a previously unrecognized [FeS] cluster required for its stability. METTL17 overexpression rescued the mitochondrial translation and bioenergetic defects, but not the cellular growth, of FXN-depleted cells. These findings suggest that METTL17 acts as an Fe-S cluster checkpoint, promoting translation of Fe-S cluster-rich oxidative phosphorylation (OXPHOS) proteins only when Fe-S cofactors are replete. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_16966.map.gz | 1 GB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-16966-v30.xml emd-16966.xml | 58.5 KB 58.5 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_16966.png | 132.2 KB | ||
Filedesc metadata | emd-16966.cif.gz | 14.5 KB | ||
その他 | emd_16966_additional_1.map.gz | 379.5 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-16966 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-16966 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_16966_validation.pdf.gz | 446.3 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_16966_full_validation.pdf.gz | 445.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_16966_validation.xml.gz | 9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_16966_validation.cif.gz | 10.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-16966 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-16966 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8om2MC 8om3C 8om4C C: 同じ文献を引用 (文献) M: このマップから作成された原子モデル |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_16966.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.1 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Oversampled composite map of local-mask refined maps with sharpening and local resolution filtering | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.59286 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-追加マップ: Composite map of local-mask refined maps without sharpening
ファイル | emd_16966_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Composite map of local-mask refined maps without sharpening | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : Small subunit of mitochondrial ribosome in complex with METTL17/Rsm22
+超分子 #1: Small subunit of mitochondrial ribosome in complex with METTL17/Rsm22
+分子 #1: 37S ribosomal protein MRP51, mitochondrial
+分子 #2: 37S ribosomal protein MRP4, mitochondrial
+分子 #3: Ribosomal protein VAR1, mitochondrial
+分子 #4: 37S ribosomal protein NAM9, mitochondrial
+分子 #5: 37S ribosomal protein S5, mitochondrial
+分子 #6: 37S ribosomal protein MRP17, mitochondrial
+分子 #7: 37S ribosomal protein S7, mitochondrial
+分子 #8: 37S ribosomal protein S8, mitochondrial
+分子 #9: 37S ribosomal protein S9, mitochondrial
+分子 #10: 37S ribosomal protein S10, mitochondrial
+分子 #11: 37S ribosomal protein S18, mitochondrial
+分子 #12: 37S ribosomal protein S12, mitochondrial
+分子 #13: 37S ribosomal protein SWS2, mitochondrial
+分子 #14: 37S ribosomal protein MRP2, mitochondrial
+分子 #15: 37S ribosomal protein S28, mitochondrial
+分子 #16: 37S ribosomal protein S16, mitochondrial
+分子 #17: 37S ribosomal protein S17, mitochondrial
+分子 #18: 37S ribosomal protein RSM18, mitochondrial
+分子 #19: 37S ribosomal protein S19, mitochondrial
+分子 #20: 37S ribosomal protein MRP21, mitochondrial
+分子 #21: 37S ribosomal protein S25, mitochondrial
+分子 #22: 37S ribosomal protein PET123, mitochondrial
+分子 #23: 37S ribosomal protein S23, mitochondrial
+分子 #24: Mitochondrial 37S ribosomal protein S27
+分子 #25: 37S ribosomal protein S24, mitochondrial
+分子 #26: 37S ribosomal protein MRP10, mitochondrial
+分子 #27: Mitochondrial mRNA-processing protein COX24
+分子 #28: Protein FYV4, mitochondrial
+分子 #29: 37S ribosomal protein S26, mitochondrial
+分子 #30: 37S ribosomal protein MRP1, mitochondrial
+分子 #31: 37S ribosomal protein MRP13, mitochondrial
+分子 #32: 37S ribosomal protein S35, mitochondrial
+分子 #33: 3-hydroxyisobutyryl-CoA hydrolase, mitochondrial
+分子 #35: Probable S-adenosyl-L-methionine-dependent RNA methyltransferase ...
+分子 #34: 15S mitochondrial rRNA
+分子 #36: MAGNESIUM ION
+分子 #37: POTASSIUM ION
+分子 #38: DODECYL-BETA-D-MALTOSIDE
+分子 #39: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
+分子 #40: IRON/SULFUR CLUSTER
+分子 #41: water
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 構成要素:
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グリッド | モデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 3 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. | ||||||||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 40 eV |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 32.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm 最大 デフォーカス(公称値): 2.8000000000000003 µm 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm / 倍率(公称値): 165000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: EMDB MAP EMDB ID: |
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最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.57 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 283744 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) |