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万見
- EMDB-1673: Cryo-EM reconstruction of the E.Coli ClpA ATPase -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1673
タイトルCryo-EM reconstruction of the E.Coli ClpA ATPase
マップデータClpA ATPase cryo EM reconstruction
試料
  • 試料: E.Coli ClpA in complex with ClpP, both wild type
  • タンパク質・ペプチド: clpA
キーワードProtease / ATPase / chaperone
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 12.6 Å
データ登録者Effantin G / DeDonatis GM / Ishikawa T / Maurizi MR / Steven AC
引用ジャーナル: Structure / 年: 2010
タイトル: Local and global mobility in the ClpA AAA+ chaperone detected by cryo-electron microscopy: functional connotations.
著者: Grégory Effantin / Takashi Ishikawa / Gian Marco De Donatis / Michael R Maurizi / Alasdair C Steven /
要旨: The ClpA chaperone combines with the ClpP peptidase to perform targeted proteolysis in the bacterial cytoplasm. ClpA monomer has an N-terminal substrate-binding domain and two AAA+ ATPase domains (D1 ...The ClpA chaperone combines with the ClpP peptidase to perform targeted proteolysis in the bacterial cytoplasm. ClpA monomer has an N-terminal substrate-binding domain and two AAA+ ATPase domains (D1 and D2). ClpA hexamers stack axially on ClpP heptamers to form the symmetry-mismatched protease. We used cryo-electron microscopy to visualize the ClpA-ATPgammaS hexamer, in the context of ClpAP complexes. Two segments lining the axial channel show anomalously low density, indicating that these motifs, which have been implicated in substrate translocation, are mobile. We infer that ATP hydrolysis is accompanied by substantial structural changes in the D2 but not the D1 tier. The entire N domain is rendered invisible by large-scale fluctuations. When deletions of 10 and 15 residues were introduced into the linker, N domain mobility was reduced but not eliminated and changes were observed in enzymatic activities. Based on these observations, we present a pseudo-atomic model of ClpAP holoenzyme, a dynamic proteolytic nanomachine.
履歴
登録2010年1月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2010年1月7日-
マップ公開2010年6月1日-
更新2014年3月26日-
現状2014年3月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 5.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 5.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1673.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1673.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 6.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈ClpA ATPase cryo EM reconstruction
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.84 Å/pix.
x 120 pix.
= 220.8 Å		1.84 Å/pix.
x 120 pix.
= 220.8 Å		1.84 Å/pix.
x 120 pix.
= 220.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.84 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 5.2 / ムービー #1: 5.2
最小 - 最大-8.102729999999999 - 11.872
平均 (標準偏差)0.140275 (±2.23425)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-11900
サイズ120120120
Spacing120120120
セルA=B=C: 220.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.841.841.84
M x/y/z120120120
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z220.800220.800220.800
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-184-184-183
NX/NY/NZ368368368
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS0-1190
NC/NR/NS120120120
D min/max/mean-8.10311.8720.140

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : E.Coli ClpA in complex with ClpP, both wild type

全体名称: E.Coli ClpA in complex with ClpP, both wild type
要素
  • 試料: E.Coli ClpA in complex with ClpP, both wild type
  • タンパク質・ペプチド: clpA

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超分子 #1000: E.Coli ClpA in complex with ClpP, both wild type

超分子名称: E.Coli ClpA in complex with ClpP, both wild type / タイプ: sample / ID: 1000
集合状態: One homohexamer of ClpA binds to one tetradecamer of ClpP
Number unique components: 1
分子量実験値: 800 KDa / 理論値: 800 KDa

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分子 #1: clpA

分子名称: clpA / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: clpA
詳細: ClpA is in complex with ClpP but only ClpA was reconstructed
コピー数: 6 / 集合状態: Hexamer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / Organelle: Cytoplasm
分子量実験値: 500 KDa / 理論値: 500 KDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.12 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 150mM KCl, 50mM Tris-HCL,10mM MgCl2,1mM ATPgS
グリッド詳細: 300 mesh copper grid
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: Vitrobot

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM200FEG
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 1.84 µm
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 倍率（公称値）: 38000
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

詳細Focal pairs were used
CTF補正詳細: Each particle
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C6 (6回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 12.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Spider / 使用した粒子像数: 8260

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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