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- EMDB-16687: Carin1 bacteriophage mature capsid -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-16687
タイトルCarin1 bacteriophage mature capsid
マップデータ
試料Bacteriophage sp. Cobetia Marina Virus Carin1 != Bacteriophage sp.

Bacteriophage sp. Cobetia Marina Virus Carin1

  • ウイルス: Bacteriophage sp. (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Major Capsid Protein
    • タンパク質・ペプチド: Spike Base Protein
    • タンパク質・ペプチド: Capsid Decoration Protein
生物種Bacteriophage sp. (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者d'Acapito A / Neumann E / Schoehn G
資金援助 フランス, 1件
OrganizationGrant number
Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS) フランス
引用ジャーナル: J Virol / : 2023
タイトル: Structural Study of the Cobetia marina Bacteriophage 1 (Carin-1) by Cryo-EM.
著者: Alessio d'Acapito / Thomas Roret / Eleftherios Zarkadas / Pierre-Yves Mocaër / Florian Lelchat / Anne-Claire Baudoux / Guy Schoehn / Emmanuelle Neumann /
要旨: Most of studied bacteriophages (phages) are terrestrial viruses. However, marine phages are shown to be highly involved in all levels of oceanic regulation. They are, however, still largely ...Most of studied bacteriophages (phages) are terrestrial viruses. However, marine phages are shown to be highly involved in all levels of oceanic regulation. They are, however, still largely overlooked by the scientific community. By inducing cell lysis on half of the bacterial population daily, their role and influence on the bacterial biomass and evolution, as well as their impact in the global biogeochemical cycles, is undeniable. Cobetia marina (Carin-1) is a member of the family infecting the γ. marina. Here, we present the almost complete, nearly-atomic resolution structure of Carin-1 comprising capsid, portal, and tail machineries at 3.5 Å, 3.8 Å and 3.9 Å, respectively, determined by cryo-electron microscopy (cryo-EM). Our experimental results, combined with AlphaFold2 (AF), allowed us to obtain the nearly-atomic structure of Carin-1 by fitting and refining the AF atomic models in the high resolution cryo-EM map, skipping the bottleneck of manual building and speeding up the structure determination process. Our structural results highlighted the T7-like nature of Carin1, as well as several novel structural features like the presence of short spikes on the capsid, reminiscent those described for Rhodobacter capsulatus gene transfer agent (RcGTA). This is, to our knowledge, the first time such assembly is described for a bacteriophage, shedding light into the common evolution and shared mechanisms between gene transfer agents and phages. This first full structure determined for a marine podophage allowed to propose an infection mechanism different than the one proposed for the archetypal podophage T7. Oceans play a central role in the carbon cycle on Earth and on the climate regulation (half of the planet's CO2 is absorbed by phytoplankton photosynthesis in the oceans and just as much O2 is liberated). The understanding of the biochemical equilibriums of marine biology represents a major goal for our future. By lysing half of the bacterial population every day, marine bacteriophages are key actors of these equilibriums. Despite their importance, these marine phages have, so far, only been studied a little and, in particular, structural insights are currently lacking, even though they are fundamental for the understanding of the molecular mechanisms of their mode of infection. The structures described in our manuscript allow us to propose an infection mechanism that differs from the one proposed for the terrestrial T7 virus, and might also allow us to, in the future, better understand the way bacteriophages shape the global ecosystem.
履歴
登録2023年2月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年3月15日-
マップ公開2023年3月15日-
更新2023年5月10日-
現状2023年5月10日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_16687.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.9 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.728 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0209
最小 - 最大-0.042207353 - 0.08579322
平均 (標準偏差)0.0003273031 (±0.0036225498)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ800800800
Spacing800800800
セルA=B=C: 1382.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_16687_half_map_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_16687_half_map_2.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : Bacteriophage sp. Cobetia Marina Virus Carin1

全体名称: Bacteriophage sp. Cobetia Marina Virus Carin1
要素
  • ウイルス: Bacteriophage sp. (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Major Capsid Protein
    • タンパク質・ペプチド: Spike Base Protein
    • タンパク質・ペプチド: Capsid Decoration Protein

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超分子 #1: Bacteriophage sp.

超分子名称: Bacteriophage sp. / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: Cobetia Marina Virus 1 / NCBI-ID: 3801 / 生物種: Bacteriophage sp. / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: OTHER / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Cobetia marina (バクテリア) / : DSM 4741
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: Icosahedral capsid / 直径: 700.0 Å / T番号(三角分割数): 7

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分子 #1: Major Capsid Protein

分子名称: Major Capsid Protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bacteriophage sp. (ファージ)
分子量理論値: 37.781699 KDa
配列文字列: MATLGNTYLT LADVQKQKDG KGNVTSEIIE MLAETNPILE DMVVMECNDG TGHLTTIRTG LPQATWRRLY EGVQPAKSTT RQIKDSTGT LEAWSEVDEK LVKLSKDKQQ LMLNEAAAFL EGMNQTMAST LFYGNTATDA VKFMGLAPRF NAYRAARNLK P VDTADQVI ...文字列:
MATLGNTYLT LADVQKQKDG KGNVTSEIIE MLAETNPILE DMVVMECNDG TGHLTTIRTG LPQATWRRLY EGVQPAKSTT RQIKDSTGT LEAWSEVDEK LVKLSKDKQQ LMLNEAAAFL EGMNQTMAST LFYGNTATDA VKFMGLAPRF NAYRAARNLK P VDTADQVI DAGGTGSDLT SIWMVVWGDR TAHGLYPEGT SAGLQREYLG AETKELGDGG VYRVVREKFE WDLGLTVRDF RY VVRIANI DVSDLQAGTI DIYALLRKAY YRLENRVITG GRAALYCNAD VTEAMDAAAT PTSSTTASYV RLTPMQVDGK EVM MYRGIP VRECDAILST ETAVPSVA

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分子 #2: Spike Base Protein

分子名称: Spike Base Protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bacteriophage sp. (ファージ)
分子量理論値: 9.510708 KDa
配列文字列:
MAIGDIQTSV AFDRQVGRFP PRAEVVTPSN SEEFTSGVSV FSNDGGDISV VPLLPYGSAA IVVTVAAGGF VPFMVRKVNA TGTTSTSIV AVW

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分子 #3: Capsid Decoration Protein

分子名称: Capsid Decoration Protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bacteriophage sp. (ファージ)
分子量理論値: 13.581196 KDa
配列文字列:
MIMDKENTFS YKQAITGTAV STNVIDLGVS RDIGKGVPVP IIIQVVEDFA DATSLTATLQ TSETENFSSA TTLATSGAVP VADLTAGKQ LAVQYMPLGT QRYLRVNYTV SGTATAGAVT AGVVMSHQQN D

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5 / 構成要素 - 濃度: 1.0 x / 構成要素 - 名称: PBS
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER/RHODIUM / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 45 sec. / 詳細: 25mA
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 293.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 30.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 4.0 µm
最小 デフォーカス(公称値): 0.7000000000000001 µm
倍率(公称値): 36000
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 56972
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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