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- EMDB-16671: Cryo-EM structure of the Nup98(298-327) fibril -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-16671
タイトルCryo-EM structure of the Nup98(298-327) fibril
マップデータPost-processed and masked map.
試料
  • 複合体: Nup98(298-327)
    • タンパク質・ペプチド: Nuclear pore complex protein Nup98
キーワードNup98 / nuclear pore / FG repeats / amyloid fibrils / PROTEIN FIBRIL
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear pore organization / nuclear pore outer ring / nuclear pore complex assembly / telomere tethering at nuclear periphery / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / nuclear pore cytoplasmic filaments / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / nuclear inclusion body / nuclear pore nuclear basket / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus ...nuclear pore organization / nuclear pore outer ring / nuclear pore complex assembly / telomere tethering at nuclear periphery / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / nuclear pore cytoplasmic filaments / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / nuclear inclusion body / nuclear pore nuclear basket / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / SUMOylation of SUMOylation proteins / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / structural constituent of nuclear pore / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / SUMOylation of RNA binding proteins / Nuclear import of Rev protein / RNA export from nucleus / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / tRNA processing in the nucleus / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / positive regulation of mRNA splicing, via spliceosome / nucleocytoplasmic transport / Viral Messenger RNA Synthesis / nuclear localization sequence binding / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / Vpr-mediated nuclear import of PICs / SUMOylation of DNA replication proteins / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / mRNA transport / nuclear pore / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / serine-type peptidase activity / SUMOylation of chromatin organization proteins / nuclear periphery / HCMV Late Events / promoter-specific chromatin binding / RHO GTPases Activate Formins / molecular condensate scaffold activity / Transcriptional regulation by small RNAs / ISG15 antiviral mechanism / HCMV Early Events / protein import into nucleus / Separation of Sister Chromatids / nuclear envelope / snRNP Assembly / nuclear membrane / transcription coactivator activity / nuclear body / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / proteolysis / RNA binding / nucleoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Nup98, Gle2-binding sequence / Nuclear pore complex protein NUP96, C-terminal domain / Nuclear protein 96 / Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96-like, autopeptidase S59 domain / Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96-like, autopeptidase S59 domain superfamily / Nucleoporin peptidase S59-like / Nucleoporin autopeptidase / NUP C-terminal domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.67 Å
データ登録者Ibanez de Opakua A / Cima-Omori S / Dienemann C / Zweckstetter M
資金援助European Union, 1件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)787679European Union
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Impact of distinct FG nucleoporin repeats on Nup98 self-association.
著者: Alain Ibáñez de Opakua / Christian F Pantoja / Maria-Sol Cima-Omori / Christian Dienemann / Markus Zweckstetter /
要旨: Nucleoporins rich in phenylalanine/glycine (FG) residues form the permeability barrier within the nuclear pore complex and are implicated in several pathological cellular processes, including ...Nucleoporins rich in phenylalanine/glycine (FG) residues form the permeability barrier within the nuclear pore complex and are implicated in several pathological cellular processes, including oncogenic fusion condensates. The self-association of FG-repeat proteins and interactions between FG-repeats play a critical role in these activities by forming hydrogel-like structures. Here we show that mutation of specific FG repeats of Nup98 can strongly decrease the protein's self-association capabilities. We further present a cryo-electron microscopy structure of a Nup98 peptide fibril with higher stability per residue compared with previous Nup98 fibril structures. The high-resolution structure reveals zipper-like hydrophobic patches which contain a GLFG motif and are less compatible for binding to nuclear transport receptors. The identified distinct molecular properties of different regions of the nucleoporin may contribute to spatial variations in the self-association of FG-repeats, potentially influencing transport processes through the nuclear pore.
履歴
登録2023年2月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年2月21日-
マップ公開2024年2月21日-
更新2024年5月22日-
現状2024年5月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_16671.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_16671.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 42.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Post-processed and masked map.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.05 Å/pix.
x 224 pix.
= 235.2 Å		1.05 Å/pix.
x 224 pix.
= 235.2 Å		1.05 Å/pix.
x 224 pix.
= 235.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.05 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.04
最小 - 最大-0.12754135 - 0.2974759
平均 (標準偏差)0.0002705501 (±0.005737142)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ224224224
Spacing224224224
セルA=B=C: 235.19998 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Relion refinement half map 2.

ファイルemd_16671_half_map_1.map
注釈Relion refinement half map 2.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Relion refinement half map 1.

ファイルemd_16671_half_map_2.map
注釈Relion refinement half map 1.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Nup98(298-327)

全体名称: Nup98(298-327)
要素
  • 複合体: Nup98(298-327)
    • タンパク質・ペプチド: Nuclear pore complex protein Nup98

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超分子 #1: Nup98(298-327)

超分子名称: Nup98(298-327) / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: Synthetic peptide (N-terminal acetylated and C-terminal amydated).
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Nuclear pore complex protein Nup98

分子名称: Nuclear pore complex protein Nup98 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 25 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 3.034271 KDa
配列文字列:
TGFSFGNTST IGQPSTNTMG LFGVTQASQP

UniProtKB: Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 6.5 / 詳細: In water.
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均露光時間: 2.3 sec. / 平均電子線量: 40.62 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.7000000000000001 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 4.71 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -1.19 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.67 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / ソフトウェア - 詳細: Final reconstruction software / 使用した粒子像数: 38099
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Cylinder
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

ソフトウェア名称: Coot
得られたモデル

PDB-8ci8:
Cryo-EM structure of the Nup98(298-327) fibril

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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