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万見
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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-16655
タイトルLow-resolution cryo-EM structure of the NorQD chaperone complex from Paracoccus denitrificans
マップデータStructure of the NorQD complex from Paracoccus denitrificans
試料
  • 複合体: NorQD complex
    • タンパク質・ペプチド: Pd. NorQ
    • タンパク質・ペプチド: Pd. NorD
キーワードMoxR AAA+ and VWA domain proteins / CHAPERONE
生物種Paracoccus denitrificans (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.09 Å
データ登録者Adelroth P / Carroni M / Kahle M / Appelgren S / Elofsson A
資金援助 スウェーデン, 3件
OrganizationGrant number国
Swedish Research CouncilVR- 2015-04512 and 2019-04124 スウェーデン
Swedish Research CouncilVR-2016-06301 スウェーデン
Knut and Alice Wallenberg Foundation31001512 スウェーデン
引用ジャーナル: BMC Biol / 年: 2023
タイトル: Insights into the structure-function relationship of the NorQ/NorD chaperones from Paracoccus denitrificans reveal shared principles of interacting MoxR AAA+/VWA domain proteins.
著者: Maximilian Kahle / Sofia Appelgren / Arne Elofsson / Marta Carroni / Pia Ädelroth /
要旨: BACKGROUND: NorQ, a member of the MoxR-class of AAA+ ATPases, and NorD, a protein containing a Von Willebrand Factor Type A (VWA) domain, are essential for non-heme iron (Fe) cofactor insertion into ...BACKGROUND: NorQ, a member of the MoxR-class of AAA+ ATPases, and NorD, a protein containing a Von Willebrand Factor Type A (VWA) domain, are essential for non-heme iron (Fe) cofactor insertion into cytochrome c-dependent nitric oxide reductase (cNOR). cNOR catalyzes NO reduction, a key step of bacterial denitrification. This work aimed at elucidating the specific mechanism of NorQD-catalyzed Fe insertion, and the general mechanism of the MoxR/VWA interacting protein families.
RESULTS: We show that NorQ-catalyzed ATP hydrolysis, an intact VWA domain in NorD, and specific surface carboxylates on cNOR are all features required for cNOR activation. Supported by BN-PAGE, low- ...RESULTS: We show that NorQ-catalyzed ATP hydrolysis, an intact VWA domain in NorD, and specific surface carboxylates on cNOR are all features required for cNOR activation. Supported by BN-PAGE, low-resolution cryo-EM structures of NorQ and the NorQD complex show that NorQ forms a circular hexamer with a monomer of NorD binding both to the side and to the central pore of the NorQ ring. Guided by AlphaFold predictions, we assign the density that "plugs" the NorQ ring pore to the VWA domain of NorD with a protruding "finger" inserting through the pore and suggest this binding mode to be general for MoxR/VWA couples.
CONCLUSIONS: Based on our results, we present a tentative model for the mechanism of NorQD-catalyzed cNOR remodeling and suggest many of its features to be applicable to the whole MoxR/VWA family.
履歴
登録2023年2月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年2月22日-
マップ公開2023年2月22日-
更新2023年9月27日-
現状2023年9月27日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_16655.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_16655.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Structure of the NorQD complex from Paracoccus denitrificans
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.8464 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.035
最小 - 最大-0.044013973 - 0.1488081
平均 (標準偏差)0.0012516181 (±0.011667542)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 216.6784 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Structure of the NorQD complex from Paracoccus denitrificans halfA

ファイルemd_16655_half_map_1.map
注釈Structure of the NorQD complex from Paracoccus denitrificans halfA
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Structure of the NorQD complex from Paracoccus denitrificans halfB

ファイルemd_16655_half_map_2.map
注釈Structure of the NorQD complex from Paracoccus denitrificans halfB
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : NorQD complex

全体名称: NorQD complex
要素
  • 複合体: NorQD complex
    • タンパク質・ペプチド: Pd. NorQ
    • タンパク質・ペプチド: Pd. NorD

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超分子 #1: NorQD complex

超分子名称: NorQD complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Paracoccus denitrificans (バクテリア)

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分子 #1: Pd. NorQ

分子名称: Pd. NorQ / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Paracoccus denitrificans (バクテリア)
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MASNAHVKTQ GNGAVDAPFY LPQGDEVAVF EAAAANDLPV LLKGPTGCGK TRFVAHMAAR LG RPLYTVA CHDDLSAADL IGRYLLKGGE TVWTDGPLTR AVREGAICYL DEVVEARKDV TVV LHPLTD DRRILPIDRT GEEIEAAPGF MLVASYNPGY QNILKTLKPS ...文字列:
MASNAHVKTQ GNGAVDAPFY LPQGDEVAVF EAAAANDLPV LLKGPTGCGK TRFVAHMAAR LG RPLYTVA CHDDLSAADL IGRYLLKGGE TVWTDGPLTR AVREGAICYL DEVVEARKDV TVV LHPLTD DRRILPIDRT GEEIEAAPGF MLVASYNPGY QNILKTLKPS TRQRFVAMEF DFPE PAREV EIVARESGLD RDRTLGLVRL AGKIRGLKGQ DLEEGVSTRL VVYAASLTRR GMNLD RAIE AAMIEPLTDD AEVKRGLRDL AAAIFG

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分子 #2: Pd. NorD

分子名称: Pd. NorD / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Paracoccus denitrificans (バクテリア)
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MHHHHHHSRG LDLEPWEPEE TVGKIWHVW ASSFGAPQAF E DQAVALSE VSGRLAVLFR AL GGGAAVE IRPAAVQASH HRI GWLRRL GTPAETVPHA SFDG EILRL PERLSVLPSR QANGA LFLW LAACAAHGSL APAQGD PLC RDLVRLGAAQ RAVEATL QD ...文字列:
MHHHHHHSRG LDLEPWEPEE TVGKIWHVW ASSFGAPQAF E DQAVALSE VSGRLAVLFR AL GGGAAVE IRPAAVQASH HRI GWLRRL GTPAETVPHA SFDG EILRL PERLSVLPSR QANGA LFLW LAACAAHGSL APAQGD PLC RDLVRLGAAQ RAVEATL QD APGLTGLYDD LAELVLSL R PVAPLPPAEA VVEALARHL LGDPAPLPPL ARDWLAMLDD PQVKAPRDY RPMRPVPLWP D LALPETTL AAAPGDAPDG IA ADPANAR MFRARRRQSD QPQ RRDSLI LHKFEALLSW ADLM NLNRH VDDDDQDDAK KAAED QEEL GLGQVSKAPA TRLRLH LDL APEDADLEAV AGIRTYP EW DARRGRYLAH HVRVLENR A PEHDEALTPD PRAQTRIRA VRRQFEALRP GRLITTGHRD GDELDAELT VRAAADLRAT G QGSDRIWR QSRPLARNLA VS ILLDVSR STESAVTGRA VIE IEREAL AALAWGLDAC GDRF AINAF SSLKRDRVFL SACKD FDEP MGAAIERRIA GLRPRF YTR LGAGIRHASA GLSAQAS SR RLLLVITDGK PNDLDHYE G RHGIEDSAMA VREARRAGH AVHGITVDRD AKSWFPRIFG QGGFSLIPH PDRLLAALPV I YRQLVA

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 8 / 詳細: 50mM TRIS/HCl, 150 mM NaCl, 10% glycerol
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 25.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.09 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 507400
初期 角度割当タイプ: OTHER / 詳細: SGD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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