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- EMDB-16630: The organise full-length structure of the fungal non-reducing pol... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-16630
タイトルThe organise full-length structure of the fungal non-reducing polyketide synthase (NR-PKS) PksA
マップデータ
試料
  • 複合体: The full-length Non-reducing polyketide synthase PksA
    • タンパク質・ペプチド: Norsolorinic acid synthase
キーワードFungal non-reducing polyketide synthase (NR-PKS) / BIOSYNTHETIC PROTEIN (生合成)
機能・相同性
機能・相同性情報


noranthrone synthase / aflatoxin biosynthetic process / norsolorinate anthrone synthase activity / phosphopantetheine binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Polyketide product template domain / Starter unit:ACP transacylase / Starter unit:ACP transacylase in aflatoxin biosynthesis / : / Polyketide and metazoan fatty acid synthase dehydratase (PKS/mFAS DH) domain profile. / チオエステル加水分解酵素 / Thioesterase domain / Polyketide synthase dehydratase N-terminal domain / Polyketide synthase, dehydratase domain superfamily / Malonyl-CoA ACP transacylase, ACP-binding ...Polyketide product template domain / Starter unit:ACP transacylase / Starter unit:ACP transacylase in aflatoxin biosynthesis / : / Polyketide and metazoan fatty acid synthase dehydratase (PKS/mFAS DH) domain profile. / チオエステル加水分解酵素 / Thioesterase domain / Polyketide synthase dehydratase N-terminal domain / Polyketide synthase, dehydratase domain superfamily / Malonyl-CoA ACP transacylase, ACP-binding / Acyl transferase domain superfamily / Acyl transferase / Acyl transferase domain / Acyl transferase domain in polyketide synthase (PKS) enzymes. / Acyl transferase/acyl hydrolase/lysophospholipase / Ketosynthase family 3 (KS3) domain profile. / Polyketide synthase, phosphopantetheine-binding domain / Phosphopantetheine attachment site / Beta-ketoacyl synthase / Polyketide synthase, beta-ketoacyl synthase domain / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal domain / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal domain / Thiolase-like / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / Alpha/Beta hydrolase fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Norsolorinic acid synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Aspergillus parasiticus (カビ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Munoz-Hernandez H / Maier T
資金援助European Union, スイス, 2件
OrganizationGrant number国
European CommissionID: 845941European Union
Swiss National Science Foundation スイス
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: CryoEM structure of the Aspergilus sp. fungal non-reducing polyketide synthase (NR-PKS) PksA at 2.6 Angstroms resolution
著者: Munoz-Hernandez H / Maier T
履歴
登録2023年2月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年2月21日-
マップ公開2024年2月21日-
更新2024年2月21日-
現状2024年2月21日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_16630.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_16630.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.82 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.075
最小 - 最大-0.25087795 - 0.5293497
平均 (標準偏差)0.0000838613 (±0.014378424)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 314.88 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_16630_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_16630_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : The full-length Non-reducing polyketide synthase PksA

全体名称: The full-length Non-reducing polyketide synthase PksA
要素
  • 複合体: The full-length Non-reducing polyketide synthase PksA
    • タンパク質・ペプチド: Norsolorinic acid synthase

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超分子 #1: The full-length Non-reducing polyketide synthase PksA

超分子名称: The full-length Non-reducing polyketide synthase PksA
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Aspergillus parasiticus (カビ)
分子量理論値: 450 KDa

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分子 #1: Norsolorinic acid synthase

分子名称: Norsolorinic acid synthase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: noranthrone synthase
由来(天然)生物種: Aspergillus parasiticus (カビ)
分子量理論値: 237.74125 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MAHHHHHHHH HHGSTSGSGE QKLISEEDLG STSGSGDYKD DDDKLTSLYK KAGLENLYFQ GMAQSRQLFL FGDQTADFVP KLRSLLSVQ DSPILAAFLD QSHYVVRAQM LQSMNTVDHK LARTADLRQM VQKYVDGKLT PAFRTALVCL CQLGCFIREY E ESGNMYPQ ...文字列:
MAHHHHHHHH HHGSTSGSGE QKLISEEDLG STSGSGDYKD DDDKLTSLYK KAGLENLYFQ GMAQSRQLFL FGDQTADFVP KLRSLLSVQ DSPILAAFLD QSHYVVRAQM LQSMNTVDHK LARTADLRQM VQKYVDGKLT PAFRTALVCL CQLGCFIREY E ESGNMYPQ PSDSYVLGFC MGSLAAVAVS CSRSLSELLP IAVQTVLIAF RLGLCALEMR DRVDGCSDDR GDPWSTIVWG LD PQQARDQ IEVFCRTTNV PQTRRPWISC ISKNAITLSG SPSTLRAFCA MPQMAQHRTA PIPICLPAHN GALFTQADIT TIL DTTPTT PWEQLPGQIP YISHVTGNVV QTSNYRDLIE VALSETLLEQ VRLDLVETGL PRLLQSRQVK SVTIVPFLTR MNET MSNIL PDSFISTETR TDTGRAIPAS GRPGAGKCKL AIVSMSGRFP ESPTTESFWD LLYKGLDVCK EVPRRRWDIN THVDP SGKA RNKGATKWGC WLDFSGDFDP RFFGISPKEA PQMDPAQRMA LMSTYEAMER AGLVPDTTPS TQRDRIGVFH GVTSND WME TNTAQNIDTY FITGGNRGFI PGRINFCFEF AGPSYTNDTA CSSSLAAIHL ACNSLWRGDC DTAVAGGTNM IYTPDGH TG LDKGFFLSRT GNCKPYDDKA DGYCRAEGVG TVFIKRLEDA LADNDPILGV ILDAKTNHSA MSESMTRPHV GAQIDNMT A ALNTTGLHPN DFSYIEMHGT GTQVGDAVEM ESVLSVFAPS ETARKADQPL FVGSAKANVG HGEGVSGVTS LIKVLMMMQ HDTIPPHCGI KPGSKINRNF PDLGARNVHI AFEPKPWPRT HTPRRVLINN FSAAGGNTAL IVEDAPERHW PTEKDPRSSH IVALSAHVG ASMKTNLERL HQYLLKNPHT DLAQLSYTTT ARRWHYLHRV SVTGASVEEV TRKLEMAIQN GDGVSRPKSK P KILFAFTG QGSQYATMGK QVYDAYPSFR EDLEKFDRLA QSHGFPSFLH VCTSPKGDVE EMAPVVVQLA ITCLQMALTN LM TSFGIRP DVTVGHSLGE FAALYAAGVL SASDVVYLVG QRAELLQERC QRGTHAMLAV KATPEALSQW IQDHDCEVAC ING PEDTVL SGTTKNVAEV QRAMTDNGIK CTLLKLPFAF HSAQVQPILD DFEALAQGAT FAKPQLLILS PLLRTEIHEQ GVVT PSYVA QHCRHTVDMA QALRSAREKG LIDDKTLVIE LGPKPLISGM VKMTLGDKIS TLPTLAPNKA IWPSLQKILT SVYTG GWDI NWKKYHAPFA SSQKVVDLPS YGWDLKDYYI PYQGDWCLHR HQQDCKCAAP GHEIKTADYQ VPPESTPHRP SKLDPS KEA FPEIKTTTTL HRVVEETTKP LGATLVVETD ISRKDVNGLA RGHLVDGIPL CTPSFYADIA MQVGQYSMQR LRAGHPG AG AIDGLVDVSD MVVDKALVPH GKGPQLLRTT LTMEWPPKAA ATTRSAKVKF ATYFADGKLD TEHASCTVRF TSDAQLKS L RRSVSEYKTH IRQLHDGHAK GQFMRYNRKT GYKLMSSMAR FNPDYMLLDY LVLNEAENEA ASGVDFSLGS SEGTFAAHP AHVDAITQVA GFAMNANDNV DIEKQVYVNH GWDSFQIYQP LDNSKSYQVY TKMGQAKEND LVHGDVVVLD GEQIVAFFRG LTLRSVPRG ALRVVLQTTV KKADRQLGFK TMPSPPPPTT TMPISPYKPA NTQVSSQAIP AEATHSHTPP QPKHSPVPET A GSAPAAKG VGVSNEKLDA VMRVVSEESG IALEELTDDS NFADMGIDSL SSMVIGSRFR EDLGLDLGPE FSLFIDCTTV RA LKDFMLG SGDAGSGSNV EDPPPSATPG INPETDWSSS ASDSIFASED HGHSSESGAD TGSPPALDLK PYCRPSTSVV LQG LPMVAR KTLFMLPDGG GSAFSYASLP RLKSDTAVVG LNCPYARDPE NMNCTHGAMI ESFCNEIRRR QPRGPYHLGG WSSG GAFAY VVAEALVNQG EEVHSLIIID APIPQAMEQL PRAFYEHCNS IGLFATQPGA SPDGSTEPPS YLIPHFTAVV DVMLD YKLA PLHARRMPKV GIVWAADTVM DERDAPKMKG MHFMIQKRTE FGPDGWDTIM PGASFDIVRA DGANHFTLMQ KEHVSI ISD LIDRVMA

UniProtKB: Norsolorinic acid synthase

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.8
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 3.2 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 0.9 µm / 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm / 倍率（公称値）: 165000
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 6479 / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 468256
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 3次元分類クラス数: 5 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 361377

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-8cg4:
The organise full-length structure of the fungal non-reducing polyketide synthase (NR-PKS) PksA

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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