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- EMDB-16540: Neurofascin isoform NF155 extracellular domain -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-16540
タイトルNeurofascin isoform NF155 extracellular domain
マップデータVolume map of the NF155 extracellular domain obtained by negative stain EM.
試料
  • 細胞器官・細胞要素: Neurofascin isoform NF155
    • タンパク質・ペプチド: Neurofascin isoform NF155
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 19.0 Å
データ登録者McKie SJ / Deane JE / Butt BG
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
University of Cambridge219447/Z/19/Z 英国
引用
ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2023
タイトル: Altered plasma membrane abundance of the sulfatide-binding protein NF155 links glycosphingolipid imbalances to demyelination.
著者: Shannon J McKie / Alex S Nicholson / Emily Smith / Stuart Fawke / Eve R Caroe / James C Williamson / Benjamin G Butt / Denisa Kolářová / Ondřej Peterka / Michal Holčapek / Paul J Lehner ...著者: Shannon J McKie / Alex S Nicholson / Emily Smith / Stuart Fawke / Eve R Caroe / James C Williamson / Benjamin G Butt / Denisa Kolářová / Ondřej Peterka / Michal Holčapek / Paul J Lehner / Stephen C Graham / Janet E Deane /
要旨: Myelin is a multilayered membrane that tightly wraps neuronal axons, enabling efficient, high-speed signal propagation. The axon and myelin sheath form tight contacts, mediated by specific plasma ...Myelin is a multilayered membrane that tightly wraps neuronal axons, enabling efficient, high-speed signal propagation. The axon and myelin sheath form tight contacts, mediated by specific plasma membrane proteins and lipids, and disruption of these contacts causes devastating demyelinating diseases. Using two cell-based models of demyelinating sphingolipidoses, we demonstrate that altered lipid metabolism changes the abundance of specific plasma membrane proteins. These altered membrane proteins have known roles in cell adhesion and signaling, with several implicated in neurological diseases. The cell surface abundance of the adhesion molecule neurofascin (NFASC), a protein critical for the maintenance of myelin-axon contacts, changes following disruption to sphingolipid metabolism. This provides a direct molecular link between altered lipid abundance and myelin stability. We show that the NFASC isoform NF155, but not NF186, interacts directly and specifically with the sphingolipid sulfatide via multiple binding sites and that this interaction requires the full-length extracellular domain of NF155. We demonstrate that NF155 adopts an S-shaped conformation and preferentially binds sulfatide-containing membranes in , with important implications for protein arrangement in the tight axon-myelin space. Our work links glycosphingolipid imbalances to disturbance of membrane protein abundance and demonstrates how this may be driven by direct protein-lipid interactions, providing a mechanistic framework to understand the pathogenesis of galactosphingolipidoses.
#1: ジャーナル: BioRxiv / 年: 2022
タイトル: Altered plasma membrane abundance of the sulfatide-binding protein NF155 links glycosphingolipid imbalances to demyelination
著者: McKie SJ / Deane JE / Nicholson A / Smith E / Fawke S / Caroe E / Williamson JC / Butt BG / Kolarova D / Peterka O / Holcapek M / Lehner PJ / Graham SC
履歴
登録2023年1月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年4月12日-
マップ公開2023年4月12日-
更新2023年4月12日-
現状2023年4月12日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_16540.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_16540.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 12.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Volume map of the NF155 extracellular domain obtained by negative stain EM.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
3.31 Å/pix.
x 150 pix.
= 496.5 Å		3.31 Å/pix.
x 150 pix.
= 496.5 Å		3.31 Å/pix.
x 150 pix.
= 496.5 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.31 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 3.63
最小 - 最大-1.5165315 - 10.707807
平均 (標準偏差)6.421854e-05 (±0.4087378)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ150150150
Spacing150150150
セルA=B=C: 496.5 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: EM half map of the NF155 extracellular domain...

ファイルemd_16540_half_map_1.map
注釈EM half map of the NF155 extracellular domain obtained by negative stain EM.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: EM half map of the NF155 extracellular domain...

ファイルemd_16540_half_map_2.map
注釈EM half map of the NF155 extracellular domain obtained by negative stain EM.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Neurofascin isoform NF155

全体名称: Neurofascin isoform NF155
要素
  • 細胞器官・細胞要素: Neurofascin isoform NF155
    • タンパク質・ペプチド: Neurofascin isoform NF155

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超分子 #1: Neurofascin isoform NF155

超分子名称: Neurofascin isoform NF155 / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: Full length extracellular domain of neurofascin isoform NF155
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 140 KDa

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分子 #1: Neurofascin isoform NF155

分子名称: Neurofascin isoform NF155 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: IEIPMDLTQP PTITKQSAKD HIVDPRDNIL IECEAKGNPA PSFHWTRNSR FFNIAKDPRV SMRRRSGTLV IDFRSGGRPE EYEGEYQCFA RNKFGTALSN RIRLQVSKSP LWPKENLDPV VVQEGAPLTL QCNPPPGLPS PVIFWMSSSM EPITQDKRVS QGHNGDLYFS ...文字列:
IEIPMDLTQP PTITKQSAKD HIVDPRDNIL IECEAKGNPA PSFHWTRNSR FFNIAKDPRV SMRRRSGTLV IDFRSGGRPE EYEGEYQCFA RNKFGTALSN RIRLQVSKSP LWPKENLDPV VVQEGAPLTL QCNPPPGLPS PVIFWMSSSM EPITQDKRVS QGHNGDLYFS NVMLQDMQTD YSCNARFHFT HTIQQKNPFT LKVLTNHPYN DSSLRNHPDM YSARGVAERT PSFMYPQGTA SSQMVLRGMD LLLECIASGV PTPDIAWYKK GGDLPSDKAK FENFNKALRI TNVSEEDSGE YFCLASNKMG SIRHTISVRV KAAPYWLDEP KNLILAPGED GRLVCRANGN PKPTVQWMVN GEPLQSAPPN PNREVAGDTI IFRDTQISSR AVYQCNTSNE HGYLLANAFV SVLDVPPRML SPRNQLIRVI LYNRTRLDCP FFGSPIPTLR WFKNGQGSNL DGGNYHVYEN GSLEIKMIRK EDQGIYTCVA TNILGKAENQ VRLEVKDPTR IYRMPEDQVA RRGTTVQLEC RVKHDPSLKL TVSWLKDDEP LYIGNRMKKE DDSLTIFGVA ERDQGSYTCV ASTELDQDLA KAYLTVLGRP DRPRDLELTD LAERSVRLTW IPGDANNSPI TDYVVQFEED QFQPGVWHDH SKYPGSVNSA VLRLSPYVNY QFRVIAINEV GSSHPSLPSE RYRTSGAPPE SNPGDVKGEG TRKNNMEITW TPMNATSAFG PNLRYIVKWR RRETREAWNN VTVWGSRYVV GQTPVYVPYE IRVQAENDFG KGPEPESVIG YSGEDYPRAA PTEVKVRVMN STAISLQWNR VYSDTVQGQL REYRAYYWRE SSLLKNLWVS QKRQQASFPG DRLRGVVSRL FPYSNYKLEM VVVNGRGDGP RSETKEFTTP EGVPSAPRRF RVRQPNLETI NLEWDHPEHP NGIMIGYTLK YVAFNGTKVG KQIVENFSPN QTKFTVQRTD PVSRYRFTLS ARTQVGSGEA VTEESPAPPN EATPTAAYTN NQADIATQGK HHHHHH

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.0023 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
染色タイプ: NEGATIVE / 材質: Uranyl Acetate
詳細This sample was highly pure and monodisperse

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI SPIRIT
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI EAGLE (4k x 4k) / 平均電子線量: 30.0 e/Å2
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
実験機器
モデル: Tecnai Spirit / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 19.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 20528
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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