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万見
- EMDB-16425: F-actin decorated by SipA426-685 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-16425
タイトルF-actin decorated by SipA426-685
マップデータ
試料
  • 複合体: F-actin polymerized by SipA497-669 under low-salt conditions
    • 複合体: actin binding domain SipA-C
      • タンパク質・ペプチド: Cell invasion protein SipA
    • 複合体: F-actin
      • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: PHOSPHATE ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードSalmonella invasion / CELL INVASION
機能・相同性
機能・相同性情報


Striated Muscle Contraction / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / stress fiber / skeletal muscle fiber development / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / actin cytoskeleton / actin binding / hydrolase activity ...Striated Muscle Contraction / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / stress fiber / skeletal muscle fiber development / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / actin cytoskeleton / actin binding / hydrolase activity / extracellular region / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Salmonella invasion protein A, C-terminal actin-binding domain superfamily / : / Salmonella Invasion protein A, C-terminal actin binding domain / Salmonella invasion protein A, N-terminal / Salmonella invasion protein A, chaperone-binding / SipA N-terminal domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site ...Salmonella invasion protein A, C-terminal actin-binding domain superfamily / : / Salmonella Invasion protein A, C-terminal actin binding domain / Salmonella invasion protein A, N-terminal / Salmonella invasion protein A, chaperone-binding / SipA N-terminal domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Actin, alpha skeletal muscle / Cell invasion protein SipA
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella (サルモネラ菌) / Gallus gallus (ニワトリ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Yuan B / Wald J / Marlovits TC
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)numbers INST152/772-1, 152/774-1, 152/775-1, 152/776-1 and 152/777-1 FUGG. ドイツ
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2023
タイトル: Structural basis for subversion of host cell actin cytoskeleton during infection.
著者: Biao Yuan / Jonas Scholz / Jiri Wald / Roland Thuenauer / Rory Hennell James / Irina Ellenberg / Sabine Windhorst / Jan Faix / Thomas C Marlovits /
要旨: Secreted bacterial type III secretion system (T3SS) proteins are essential for successful infection by many human pathogens. Both T3SS translocator SipC and effector SipA are critical for infection ...Secreted bacterial type III secretion system (T3SS) proteins are essential for successful infection by many human pathogens. Both T3SS translocator SipC and effector SipA are critical for infection by subversion of the host cell cytoskeleton, but the precise molecular interplay between them remains unknown. Here, using cryo-electron microscopy, we show that SipA binds along the F-actin grooves with a unique binding pattern. SipA stabilizes F-actin through charged interface residues and appears to prevent inorganic phosphate release through closure of the "back door" of adenosine 5'-triphosphate pocket. We also show that SipC enhances the binding of SipA to F-actin, thus demonstrating that a sequential presence of T3SS proteins in host cells is associated with a sequence of infection events-starting with actin nucleation, filament growth, and stabilization. Together, our data explain the coordinated interplay of a precisely tuned and highly effective mechanism during infection and provide a blueprint for interfering with effectors acting on actin.
履歴
登録2023年1月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年1月17日-
マップ公開2024年1月17日-
更新2024年1月17日-
現状2024年1月17日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_16425.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_16425.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 512 pix.
= 422.912 Å		0.83 Å/pix.
x 512 pix.
= 422.912 Å		0.83 Å/pix.
x 512 pix.
= 422.912 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.826 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.004
最小 - 最大-0.036531385 - 0.105752826
平均 (標準偏差)0.0000937643 (±0.0014555953)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 422.912 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_16425_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_16425_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : F-actin polymerized by SipA497-669 under low-salt conditions

全体名称: F-actin polymerized by SipA497-669 under low-salt conditions
要素
  • 複合体: F-actin polymerized by SipA497-669 under low-salt conditions
    • 複合体: actin binding domain SipA-C
      • タンパク質・ペプチド: Cell invasion protein SipA
    • 複合体: F-actin
      • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: PHOSPHATE ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: F-actin polymerized by SipA497-669 under low-salt conditions

超分子名称: F-actin polymerized by SipA497-669 under low-salt conditions
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2

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超分子 #2: actin binding domain SipA-C

超分子名称: actin binding domain SipA-C / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2 / 詳細: SipA426-685
由来(天然)生物種: Salmonella (サルモネラ菌) / 株: LT2

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超分子 #3: F-actin

超分子名称: F-actin / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ)

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分子 #1: Actin, alpha skeletal muscle

分子名称: Actin, alpha skeletal muscle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ)
分子量理論値: 42.109973 KDa
配列文字列: MCDEDETTAL VCDNGSGLVK AGFAGDDAPR AVFPSIVGRP RHQGVMVGMG QKDSYVGDEA QSKRGILTLK YPIE(HIC)G IIT NWDDMEKIWH HTFYNELRVA PEEHPTLLTE APLNPKANRE KMTQIMFETF NVPAMYVAIQ AVLSLYASGR TTGIVLD SG ...文字列:
MCDEDETTAL VCDNGSGLVK AGFAGDDAPR AVFPSIVGRP RHQGVMVGMG QKDSYVGDEA QSKRGILTLK YPIE(HIC)G IIT NWDDMEKIWH HTFYNELRVA PEEHPTLLTE APLNPKANRE KMTQIMFETF NVPAMYVAIQ AVLSLYASGR TTGIVLD SG DGVTHNVPIY EGYALPHAIM RLDLAGRDLT DYLMKILTER GYSFVTTAER EIVRDIKEKL CYVALDFENE MATAASSS S LEKSYELPDG QVITIGNERF RCPETLFQPS FIGMESAGIH ETTYNSIMKC DIDIRKDLYA NNVMSGGTTM YPGIADRMQ KEITALAPST MKIKIIAPPE RKYSVWIGGS ILASLSTFQQ MWITKQEYDE AGPSIVHRKC F

UniProtKB: Actin, alpha skeletal muscle

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分子 #2: Cell invasion protein SipA

分子名称: Cell invasion protein SipA / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Salmonella (サルモネラ菌)
分子量理論値: 28.413857 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: TGETTSFDEV DGVTSKSIIG KPVQATVHGV DDNKQQSQTA EIVNVKPLAS QLAGVENVKT DTLQSDTTVI TGNKAGTTDN DNSQTDKTG PFSGLKFKQN SFLSTVPSVT NMHSMHFDAR ETFLGVIRKA LEPDTSTPFP VRRAFDGLRA EILPNDTIKS A ALKAQCSD ...文字列:
TGETTSFDEV DGVTSKSIIG KPVQATVHGV DDNKQQSQTA EIVNVKPLAS QLAGVENVKT DTLQSDTTVI TGNKAGTTDN DNSQTDKTG PFSGLKFKQN SFLSTVPSVT NMHSMHFDAR ETFLGVIRKA LEPDTSTPFP VRRAFDGLRA EILPNDTIKS A ALKAQCSD IDKHPELKAK METLKEVITH HPQKEKLAEI ALQFAREAGL TRLKGETDYV LSNVLDGLIG DGSWRAGPAY ES YLNKPGV DRVITTVDGL HMQR

UniProtKB: Cell invasion protein SipA

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分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 8 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #4: PHOSPHATE ION

分子名称: PHOSPHATE ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 8 / 式: PO4
分子量理論値: 94.971 Da
Chemical component information

ChemComp-PO4:
PHOSPHATE ION / ホスファ-ト

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分子 #5: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 8 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 8
詳細: 5 mM Tris buffer, pH 7.5, 0.1 mM DTT, 0.2 mM ATP, 0.2 mM EGTA and 0.05 mM MgCl2
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均露光時間: 3.0 sec. / 平均電子線量: 70.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 28.15 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -166.48 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 120864
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: OTHER
得られたモデル

PDB-8c4e:
F-actin decorated by SipA426-685

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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