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- EMDB-1629: 3D EM reconstruction of Hsp104(157-908) ATP gamma S -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1629
タイトル3D EM reconstruction of Hsp104(157-908) ATP gamma S
マップデータHsp104(157-908) hexamer with ATP gamma S
試料
  • 試料: N-terminal 156 amino acid deleted Hsp104
  • タンパク質・ペプチド: Hsp104
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 11.1 Å
データ登録者Lee S / Sielaff B / Lee J / Tsai FTF
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2010
タイトル: CryoEM structure of Hsp104 and its mechanistic implication for protein disaggregation.
著者: Sukyeong Lee / Bernhard Sielaff / Jungsoon Lee / Francis T F Tsai /
要旨: Hsp104 is a ring-forming AAA+ machine that recognizes both aggregated proteins and prion-fibrils as substrates and, together with the Hsp70 system, remodels substrates in an ATP-dependent manner. ...Hsp104 is a ring-forming AAA+ machine that recognizes both aggregated proteins and prion-fibrils as substrates and, together with the Hsp70 system, remodels substrates in an ATP-dependent manner. Whereas the ability to disaggregate proteins is dependent on the Hsp104 M-domain, the location of the M-domain is controversial and its exact function remains unknown. Here we present cryoEM structures of two Hsp104 variants in both crosslinked and noncrosslinked form, in addition to the structure of a functional Hsp104 chimera harboring T4 lysozyme within the M-domain helix L2. Unexpectedly, we found that our Hsp104 chimera has gained function and can solubilize heat-aggregated beta-galactosidase (beta-gal) in the absence of the Hsp70 system. Our fitted structures confirm that the subunit arrangement of Hsp104 is similar to other AAA+ machines, and place the M-domains on the Hsp104 exterior, where they can potentially interact with large, aggregated proteins.
履歴
登録2009年6月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2010年5月7日-
マップ公開2010年5月7日-
更新2010年5月7日-
現状2010年5月7日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1629.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1629.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Hsp104(157-908) hexamer with ATP gamma S
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)X (Row.)Y (Col.)
1.81 Å/pix.
x 128 pix.
= 231.68 Å		1.81 Å/pix.
x 128 pix.
= 231.68 Å		1.81 Å/pix.
x 128 pix.
= 231.68 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.81 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.0 / ムービー #1: 1
最小 - 最大-0.111348 - 2.16979
平均 (標準偏差)0.100699 (±0.319049)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderYXZ
Origin-64-64-64
サイズ128128128
Spacing128128128
セルA=B=C: 231.68 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.811.811.81
M x/y/z128128128
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z231.680231.680231.680
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-64-64-64
NX/NY/NZ128128128
MAP C/R/S213
start NC/NR/NS-64-64-64
NC/NR/NS128128128
D min/max/mean-0.1112.1700.101

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : N-terminal 156 amino acid deleted Hsp104

全体名称: N-terminal 156 amino acid deleted Hsp104
要素
  • 試料: N-terminal 156 amino acid deleted Hsp104
  • タンパク質・ペプチド: Hsp104

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超分子 #1000: N-terminal 156 amino acid deleted Hsp104

超分子名称: N-terminal 156 amino acid deleted Hsp104 / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: Hexamer / Number unique components: 1
分子量実験値: 500 KDa / 理論値: 500 KDa / 手法: Calculated from amino acid sequences

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分子 #1: Hsp104

分子名称: Hsp104 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Hsp104 / コピー数: 6 / 集合状態: Hexamer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Yeast / 細胞: Escherichia coli / 細胞中の位置: Cytoplasm
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pProEX HTb

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.3 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
詳細: 50mM MOPS, pH 7.5, 10 mM MgCl2,2mM DTT, 1.5mM ATP Gamma S
グリッド詳細: 400 mesh copper grid
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 83 K / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: Vitrobot / 手法: Blot for 5 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 2010F
温度平均: 94 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 400,000 x magnification
日付2008年1月17日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GENERIC GATAN (4k x 4k)
平均電子線量: 16 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 60000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.3 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.1 µm / 倍率（公称値）: 60000
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

CTF補正詳細: Each CCD image
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C6 (6回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 11.1 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: EMAN

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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