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- EMDB-16140: Structural basis for negative regulation of the maltose system -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-16140
タイトルStructural basis for negative regulation of the maltose system
マップデータ
試料
  • 細胞: Binary complex of MalY and MalT
    • タンパク質・ペプチド: Protein MalY
    • タンパク質・ペプチド: HTH-type transcriptional regulator MalT
  • リガンド: PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードSTAND / maltose system / transcription / oligomerization
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of carbohydrate metabolic process / : / cysteine-S-conjugate beta-lyase activity / cysteine-S-conjugate beta-lyase / L-cysteine desulfhydrase activity / methionine biosynthetic process / pyridoxal phosphate binding / DNA-binding transcription factor binding / carbohydrate metabolic process / DNA-binding transcription factor activity ...positive regulation of carbohydrate metabolic process / : / cysteine-S-conjugate beta-lyase activity / cysteine-S-conjugate beta-lyase / L-cysteine desulfhydrase activity / methionine biosynthetic process / pyridoxal phosphate binding / DNA-binding transcription factor binding / carbohydrate metabolic process / DNA-binding transcription factor activity / positive regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / DNA binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Transcriptional regulator HTH-type, MalT / MalT-like TPR region / MalT-like TPR region / Putative C-S lyase / LuxR-type HTH domain signature. / LuxR-type HTH domain profile. / Transcription regulator LuxR, C-terminal / Bacterial regulatory proteins, luxR family / helix_turn_helix, Lux Regulon / Signal transduction response regulator, C-terminal effector ...Transcriptional regulator HTH-type, MalT / MalT-like TPR region / MalT-like TPR region / Putative C-S lyase / LuxR-type HTH domain signature. / LuxR-type HTH domain profile. / Transcription regulator LuxR, C-terminal / Bacterial regulatory proteins, luxR family / helix_turn_helix, Lux Regulon / Signal transduction response regulator, C-terminal effector / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
HTH-type transcriptional regulator MalT / Protein MalY
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌) / Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.94 Å
データ登録者Chai J / Wu Y
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number国
Alexander von Humboldt Foundation ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Structural basis for negative regulation of the Escherichia coli maltose system.
著者: Yuang Wu / Yue Sun / Evelyne Richet / Zhifu Han / Jijie Chai /
要旨: Proteins from the signal transduction ATPases with numerous domains (STAND) family are known to play an important role in innate immunity. However, it remains less well understood how they function ...Proteins from the signal transduction ATPases with numerous domains (STAND) family are known to play an important role in innate immunity. However, it remains less well understood how they function in transcriptional regulation. MalT is a bacterial STAND that controls the Escherichia coli maltose system. Inactive MalT is sequestered by different inhibitory proteins such as MalY. Here, we show that MalY interacts with one oligomerization interface of MalT to form a 2:2 complex. MalY represses MalT activity by blocking its oligomerization and strengthening ADP-mediated MalT autoinhibition. A loop region N-terminal to the nucleotide-binding domain (NBD) of MalT has a dual role in mediating MalT autoinhibition and activation. Structural comparison shows that ligand-binding induced oligomerization is required for stabilizing the C-terminal domains and conferring DNA-binding activity. Together, our study reveals the mechanism whereby a prokaryotic STAND is inhibited by a repressor protein and offers insights into signaling by STAND transcription activators.
履歴
登録2022年11月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年10月18日-
マップ公開2023年10月18日-
更新2023年10月25日-
現状2023年10月25日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_16140.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_16140.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.061 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.015
最小 - 最大-0.029915273 - 0.08650728
平均 (標準偏差)0.00017636201 (±0.0020181958)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ280280280
Spacing280280280
セルA=B=C: 297.08 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_16140_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_16140_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Binary complex of MalY and MalT

全体名称: Binary complex of MalY and MalT
要素
  • 細胞: Binary complex of MalY and MalT
    • タンパク質・ペプチド: Protein MalY
    • タンパク質・ペプチド: HTH-type transcriptional regulator MalT
  • リガンド: PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: Binary complex of MalY and MalT

超分子名称: Binary complex of MalY and MalT / タイプ: cell / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #1: Protein MalY

分子名称: Protein MalY / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: cysteine-S-conjugate beta-lyase
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
分子量理論値: 43.684703 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MFDFSKVVDR HGTWCTQWDY VADRFGTADL LPFTISDMDF ATAPCIIEAL NQRLMHGVFG YSRWKNDEFL AAIAHWFSTQ HYTAIDSQT VVYGPSVIYM VSELIRQWSE TGEGVVIHTP AYDAFYKAIE GNQRTVMPVA LEKQADGWFC DMGKLEAVLA K PECKIMLL ...文字列:
MFDFSKVVDR HGTWCTQWDY VADRFGTADL LPFTISDMDF ATAPCIIEAL NQRLMHGVFG YSRWKNDEFL AAIAHWFSTQ HYTAIDSQT VVYGPSVIYM VSELIRQWSE TGEGVVIHTP AYDAFYKAIE GNQRTVMPVA LEKQADGWFC DMGKLEAVLA K PECKIMLL CSPQNPTGKV WTCDELEIMA DLCERHGVRV ISDEIHMDMV WGEQPHIPWS NVARGDWALL TSGSKSFNIP AL TGAYGII ENSSSRDAYL SALKGRDGLS SPSVLALTAH IAAYQQGAPW LDALRIYLKD NLTYIADKMN AAFPELNWQI PQS TYLAWL DLRPLNIDDN ALQKALIEQE KVAIMPGYTY GEEGRGFVRL NAGCPRSKLE KGVAGLINAI RAVR

UniProtKB: Protein MalY

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分子 #2: HTH-type transcriptional regulator MalT

分子名称: HTH-type transcriptional regulator MalT / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / DH10B
分子量理論値: 47.31868 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MLIPSKLSRP VRLDHTVVRE RLLAKLSGAN NFRLALITSP AGYGKTTLIS QWAAGKNDIG WYSLDEGDNQ QERFASYLIA AVQQATNGH CAICETMAQK RQYASLTSLF AQLFIELAEW HSPLYLVIDD YHLITNPVIH ESMRFFIRHQ PENLTLVVLS R NLPQLGIA ...文字列:
MLIPSKLSRP VRLDHTVVRE RLLAKLSGAN NFRLALITSP AGYGKTTLIS QWAAGKNDIG WYSLDEGDNQ QERFASYLIA AVQQATNGH CAICETMAQK RQYASLTSLF AQLFIELAEW HSPLYLVIDD YHLITNPVIH ESMRFFIRHQ PENLTLVVLS R NLPQLGIA NLRVRDQLLE IGSQQLAFTH QEANEFFDCR LSSPIEAAES SRICDDVSGW ATALQLIALS ARQNTHSAHK SA RRLAGIN ASHLSDYLVD EVLDNVDLAT RHFLLKSAIL RSMNDALITR VTGEENGQMR LEEIERQGLF LQRMDDTGEW FCY HPLFGN FLRQRCQWEL AAELPEIHRA AAESWMAQGF PSEAIHHALA AGDALMLRDI LLNHAWSLFN HSELSLLEES LKAL PWDSL LENPAAAIAI AIIEV

UniProtKB: HTH-type transcriptional regulator MalT

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分子 #3: PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE

分子名称: PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: PLP
分子量理論値: 247.142 Da
Chemical component information

ChemComp-PLP:
PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / ピリドキサ-ル5′-りん酸

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分子 #4: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.94 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 176969
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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