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万見
- EMDB-16087: Structure of the human UBR5 Dimer. -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-16087
タイトルStructure of the human UBR5 Dimer.
マップデータ
試料
  • 細胞器官・細胞要素: UBR5
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase UBR5
  • リガンド: ZINC ION
キーワードUBR5 / E3 Ligase / nuclear / Degradation / Ubiquitin / LIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


heterochromatin boundary formation / protein K29-linked ubiquitination / cytoplasm protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / nuclear protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / protein branched polyubiquitination / HECT-type E3 ubiquitin transferase / cytoplasm protein quality control / protein K11-linked ubiquitination / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / DNA repair-dependent chromatin remodeling ...heterochromatin boundary formation / protein K29-linked ubiquitination / cytoplasm protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / nuclear protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / protein branched polyubiquitination / HECT-type E3 ubiquitin transferase / cytoplasm protein quality control / protein K11-linked ubiquitination / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / DNA repair-dependent chromatin remodeling / protein K48-linked ubiquitination / progesterone receptor signaling pathway / ubiquitin binding / negative regulation of smoothened signaling pathway / positive regulation of protein import into nucleus / protein polyubiquitination / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / DNA repair / DNA damage response / positive regulation of gene expression / chromatin / perinuclear region of cytoplasm / protein-containing complex / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin ligase EDD, ubiquitin-associated domain / : / E3 ubiquitin ligase EDD / Poly(A)-binding protein C-terminal (PABC) domain profile. / C-terminal domain of Poly(A)-binding protein. Present also in Drosophila hyperplastics discs protein. / Polyadenylate-binding protein/Hyperplastic disc protein / PABC (PABP) domain / MLLE domain / Zinc finger, UBR-type / Zinc finger UBR-type profile. ...E3 ubiquitin ligase EDD, ubiquitin-associated domain / : / E3 ubiquitin ligase EDD / Poly(A)-binding protein C-terminal (PABC) domain profile. / C-terminal domain of Poly(A)-binding protein. Present also in Drosophila hyperplastics discs protein. / Polyadenylate-binding protein/Hyperplastic disc protein / PABC (PABP) domain / MLLE domain / Zinc finger, UBR-type / Zinc finger UBR-type profile. / Putative zinc finger in N-recognin, a recognition component of the N-end rule pathway / Regulator of chromosome condensation 1/beta-lactamase-inhibitor protein II / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase UBR5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å
データ登録者Hodakova Z / Grishkovskaya I / Haselbach D
資金援助European Union, 1件
OrganizationGrant number国
H2020 Marie Curie Actions of the European Commission847548European Union
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2023
タイトル: Cryo-EM structure of the chain-elongating E3 ubiquitin ligase UBR5.
著者: Zuzana Hodáková / Irina Grishkovskaya / Hanna L Brunner / Derek L Bolhuis / Katarina Belačić / Alexander Schleiffer / Harald Kotisch / Nicholas G Brown / David Haselbach /
要旨: UBR5 is a nuclear E3 ligase that ubiquitinates a vast range of substrates for proteasomal degradation. This HECT domain-containing ubiquitin ligase has recently been identified as an important ...UBR5 is a nuclear E3 ligase that ubiquitinates a vast range of substrates for proteasomal degradation. This HECT domain-containing ubiquitin ligase has recently been identified as an important regulator of oncogenes, e.g., MYC, but little is known about its structure or mechanisms of substrate engagement and ubiquitination. Here, we present the cryo-EM structure of human UBR5, revealing an α-solenoid scaffold with numerous protein-protein interacting motifs, assembled into an antiparallel dimer that adopts further oligomeric states. Using cryo-EM processing tools, we observe the dynamic nature of the UBR5 catalytic domain, which we postulate is important for its enzymatic activity. We characterise the proteasomal nuclear import factor AKIRIN2 as an interacting protein and propose UBR5 as an efficient ubiquitin chain elongator. This preference for ubiquitinated substrates and several distinct domains for protein-protein interactions may explain how UBR5 is linked to several different signalling pathways and cancers. Together, our data expand on the limited knowledge of the structure and function of HECT E3 ligases.
履歴
登録2022年11月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年7月12日-
マップ公開2023年7月12日-
更新2023年9月6日-
現状2023年9月6日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_16087.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_16087.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

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明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.49 Å/pix.
x 300 pix.
= 446.7 Å		1.49 Å/pix.
x 300 pix.
= 446.7 Å		1.49 Å/pix.
x 300 pix.
= 446.7 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.489 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0632
最小 - 最大-0.018491998 - 1.3302218
平均 (標準偏差)0.0005496162 (±0.012445254)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 446.69998 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: #1

ファイルemd_16087_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Map of UBR5 tetramer

ファイルemd_16087_additional_2.map
注釈Map of UBR5 tetramer
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_16087_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_16087_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : UBR5

全体名称: UBR5
要素
  • 細胞器官・細胞要素: UBR5
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase UBR5
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: UBR5

超分子名称: UBR5 / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 / 詳細: Homodimer
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 310 kDa/nm

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分子 #1: E3 ubiquitin-protein ligase UBR5

分子名称: E3 ubiquitin-protein ligase UBR5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: HECT-type E3 ubiquitin transferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 312.810906 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MTSIHFVVHP LPGTEDQLND RLREVSEKLN KYNLNSHPPL NVLEQATIKQ CVVGPNHAAF LLEDGRVCRI GFSVQPDRLE LGKPDNNDG SKLNSNSGAG RTSRPGRTSD SPWFLSGSET LGRLAGNTLG SRWSSGVGGS GGGSSGRSSA GARDSRRQTR V IRTGRDRG ...文字列:
MTSIHFVVHP LPGTEDQLND RLREVSEKLN KYNLNSHPPL NVLEQATIKQ CVVGPNHAAF LLEDGRVCRI GFSVQPDRLE LGKPDNNDG SKLNSNSGAG RTSRPGRTSD SPWFLSGSET LGRLAGNTLG SRWSSGVGGS GGGSSGRSSA GARDSRRQTR V IRTGRDRG SGLLGSQPQP VIPASVIPEE LISQAQVVLQ GKSRSVIIRE LQRTNLDVNL AVNNLLSRDD EDGDDGDDTA SE SYLPGED LMSLLDADIH SAHPSVIIDA DAMFSEDISY FGYPSFRRSS LSRLGSSRVL LLPLERDSEL LRERESVLRL RER RWLDGA SFDNERGSTS KEGEPNLDKK NTPVQSPVSL GEDLQWWPDK DGTKFICIGA LYSELLAVSS KGELYQWKWS ESEP YRNAQ NPSLHHPRAT FLGLTNEKIV LLSANSIRAT VATENNKVAT WVDETLSSVA SKLEHTAQTY SELQGERIVS LHCCA LYTC AQLENSLYWW GVVPFSQRKK MLEKARAKNK KPKSSAGISS MPNITVGTQV CLRNNPLYHA GAVAFSISAG IPKVGV LME SVWNMNDSCR FQLRSPESLK NMEKASKTTE AKPESKQEPV KTEMGPPPSP ASTCSDASSI ASSASMPYKR RRSTPAP KE EEKVNEEQWS LREVVFVEDV KNVPVGKVLK VDGAYVAVKF PGTSSNTNCQ NSSGPDADPS SLLQDCRLLR IDELQVVK T GGTPKVPDCF QRTPKKLCIP EKTEILAVNV DSKGVHAVLK TGNWVRYCIF DLATGKAEQE NNFPTSSIAF LGQNERNVA IFTAGQESPI ILRDGNGTIY PMAKDCMGGI RDPDWLDLPP ISSLGMGVHS LINLPANSTI KKKAAVIIMA VEKQTLMQHI LRCDYEACR QYLMNLEQAV VLEQNLQMLQ TFISHRCDGN RNILHACVSV CFPTSNKETK EEEEAERSER NTFAERLSAV E AIANAISV VSSNGPGNRA GSSSSRSLRL REMMRRSLRA AGLGRHEAGA SSSDHQDPVS PPIAPPSWVP DPPAMDPDGD ID FILAPAV GSLTTAATGT GQGPSTSTIP GPSTEPSVVE SKDRKANAHF ILKLLCDSVV LQPYLRELLS AKDARGMTPF MSA VSGRAY PAAITILETA QKIAKAEISS SEKEEDVFMG MVCPSGTNPD DSPLYVLCCN DTCSFTWTGA EHINQDIFEC RTCG LLESL CCCTECARVC HKGHDCKLKR TSPTAYCDCW EKCKCKTLIA GQKSARLDLL YRLLTATNLV TLPNSRGEHL LLFLV QTVA RQTVEHCQYR PPRIREDRNR KTASPEDSDM PDHDLEPPRF AQLALERVLQ DWNALKSMIM FGSQENKDPL SASSRI GHL LPEEQVYLNQ QSGTIRLDCF THCLIVKCTA DILLLDTLLG TLVKELQNKY TPGRREEAIA VTMRFLRSVA RVFVILS VE MASSKKKNNF IPQPIGKCKR VFQALLPYAV EELCNVAESL IVPVRMGIAR PTAPFTLAST SIDAMQGSEE LFSVEPLP P RPSSDQSSSS SQSQSSYIIR NPQQRRISQS QPVRGRDEEQ DDIVSADVEE VEVVEGVAGE EDHHDEQEEH GEENAEAEG QHDEHDEDGS DMELDLLAAA ETESDSESNH SNQDNASGRR SVVTAATAGS EAGASSVPAF FSEDDSQSND SSDSDSSSSQ SDDIEQETF MLDEPLERTT NSSHANGAAQ APRSMQWAVR NTQHQRAAST APSSTSTPAA SSAGLIYIDP SNLRRSGTIS T SAAAAAAA LEASNASSYL TSASSLARAY SIVIRQISDL MGLIPKYNHL VYSQIPAAVK LTYQDAVNLQ NYVEEKLIPT WN WMVSIMD STEAQLRYGS ALASAGDPGH PNHPLHASQN SARRERMTAR EEASLRTLEG RRRATLLSAR QGMMSARGDF LNY ALSLMR SHNDEHSDVL PVLDVCSLKH VAYVFQALIY WIKAMNQQTT LDTPQLERKR TRELLELGID NEDSEHENDD DTNQ SATLN DKDDDSLPAE TGQNHPFFRR SDSMTFLGCI PPNPFEVPLA EAIPLADQPH LLQPNARKED LFGRPSQGLY SSSAS SGKC LMEVTVDRNC LEVLPTKMSY AANLKNVMNM QNRQKKEGEE QPVLPEETES SKPGPSAHDL AAQLKSSLLA EIGLTE SEG PPLTSFRPQC SFMGMVISHD MLLGRWRLSL ELFGRVFMED VGAEPGSILT ELGGFEVKES KFRREMEKLR NQQSRDL SL EVDRDRDLLI QQTMRQLNNH FGRRCATTPM AVHRVKVTFK DEPGEGSGVA RSFYTAIAQA FLSNEKLPNL ECIQNANK G THTSLMQRLR NRGERDRERE REREMRRSSG LRAGSRRDRD RDFRRQLSID TRPFRPASEG NPSDDPEPLP AHRQALGER LYPRVQAMQP AFASKITGML LELSPAQLLL LLASEDSLRA RVDEAMELII AHGRENGADS ILDLGLVDSS EKVQQENRKR HGSSRSVVD MDLDDTDDGD DNAPLFYQPG KRGFYTPRPG KNTEARLNCF RNIGRILGLC LLQNELCPIT LNRHVIKVLL G RKVNWHDF AFFDPVMYES LRQLILASQS SDADAVFSAM DLAFAIDLCK EEGGGQVELI PNGVNIPVTP QNVYEYVRKY AE HRMLVVA EQPLHAMRKG LLDVLPKNSL EDLTAEDFRL LVNGCGEVNV QMLISFTSFN DESGENAEKL LQFKRWFWSI VEK MSMTER QDLVYFWTSS PSLPASEEGF QPMPSITIRP PDDQHLPTAN TCISRLYVPL YSSKQILKQK LLLAIKTKNF GFVG SAWSH PQFEKGGGSG GGSGGSAWSH PQFEK

UniProtKB: E3 ubiquitin-protein ligase UBR5

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分子 #2: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 6 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
糖包埋材質: CHAPSO, fOG
詳細: Sample vitrified using a final concentration of 4mM CHAPSO or 0.005% fluorinated octyl beta-maltoside
グリッドモデル: Quantifoil / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 288287
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / 温度因子: 104
得られたモデル

PDB-8bja:
Structure of the human UBR5 Dimer.

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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