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万見
- EMDB-1601: Motor mechanism for protein threading through Hsp104 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1601
タイトルMotor mechanism for protein threading through Hsp104
マップデータYeast Hsp104 N728A 3D density map. Hexamer formed in the presence of ATP. Reconstruction without imposed symmetry.
試料
  • 試料: S. cerevisiae Hsp104 N728A ATP, asymmetric reconstruction
  • タンパク質・ペプチド: Hsp104 N728A
キーワードClp/Hsp100 / AAA+ / protein remodeling / disaggregation / molecular machines / heat shock protein / Hsp104 / ClpB / yeast prions
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 14.1 Å
データ登録者Wendler P / Shorter J / Snead D / Plisson C / Clare DK / Lindquist S / Saibil H
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2009
タイトル: Motor mechanism for protein threading through Hsp104.
著者: Petra Wendler / James Shorter / David Snead / Celia Plisson / Daniel K Clare / Susan Lindquist / Helen R Saibil /
要旨: The protein-remodeling machine Hsp104 dissolves amorphous aggregates as well as ordered amyloid assemblies such as yeast prions. Force generation originates from a tandem AAA+ (ATPases associated ...The protein-remodeling machine Hsp104 dissolves amorphous aggregates as well as ordered amyloid assemblies such as yeast prions. Force generation originates from a tandem AAA+ (ATPases associated with various cellular activities) cassette, but the mechanism and allostery of this action remain to be established. Our cryoelectron microscopy maps of Hsp104 hexamers reveal substantial domain movements upon ATP binding and hydrolysis in the first nucleotide-binding domain (NBD1). Fitting atomic models of Hsp104 domains to the EM density maps plus supporting biochemical measurements show how the domain movements displace sites bearing the substrate-binding tyrosine loops. This provides the structural basis for N- to C-terminal substrate threading through the central cavity, enabling a clockwise handover of substrate in the NBD1 ring and coordinated substrate binding between NBD1 and NBD2. Asymmetric reconstructions of Hsp104 in the presence of ATPgammaS or ATP support sequential rather than concerted ATP hydrolysis in the NBD1 ring.
履歴
登録2009年2月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2009年2月18日-
マップ公開2009年4月21日-
更新2012年10月24日-
現状2012年10月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.12
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.12
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1601.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1601.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Yeast Hsp104 N728A 3D density map. Hexamer formed in the presence of ATP. Reconstruction without imposed symmetry.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.8 Å/pix.
x 128 pix.
= 358.4 Å		2.8 Å/pix.
x 128 pix.
= 358.4 Å		2.8 Å/pix.
x 128 pix.
= 358.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.8 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.1 / ムービー #1: 0.12
最小 - 最大-1.99803 - 10.0
平均 (標準偏差)0.025259 (±0.317221)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-64-63-64
サイズ128128128
Spacing128128128
セルA=B=C: 358.4 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.82.82.8
M x/y/z128128128
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z358.400358.400358.400
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-17-17-200
NX/NY/NZ123123401
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-63-64-64
NC/NR/NS128128128
D min/max/mean-1.99810.0000.025

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : S. cerevisiae Hsp104 N728A ATP, asymmetric reconstruction

全体名称: S. cerevisiae Hsp104 N728A ATP, asymmetric reconstruction
要素
  • 試料: S. cerevisiae Hsp104 N728A ATP, asymmetric reconstruction
  • タンパク質・ペプチド: Hsp104 N728A

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超分子 #1000: S. cerevisiae Hsp104 N728A ATP, asymmetric reconstruction

超分子名称: S. cerevisiae Hsp104 N728A ATP, asymmetric reconstruction
タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: hexamer / Number unique components: 2
分子量理論値: 612 KDa

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分子 #1: Hsp104 N728A

分子名称: Hsp104 N728A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Hsp104 N728A / 詳細: Hexamer formation in the presence of 2-5 mM ATP / コピー数: 6 / 集合状態: hexamer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Baker's yeast / 細胞中の位置: cytoplasm, nucleus
分子量理論値: 102 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.3 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
詳細: 20 mM HEPES pH 7.5, 20 mM NaCl, 10 mM MgCl2, 1 mM DTT, 2-5mM ATP
グリッド詳細: 300 mesh copper grid- holey carbon film
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 詳細: Vitrification instrument: home made
手法: The grids were blotted for 2-3 sec and immediately plunged into liquid ethane

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
温度最低: 77 K / 最高: 85 K / 平均: 77 K
アライメント法Legacy - 非点収差: corrected for at specimen level
日付2004年1月28日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 43 / 平均電子線量: 15 e/Å2 / Od range: 1 / ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 50000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: single tilt cryo / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: phase flipping, each particle
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 14.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: IMAGIC SPIDER MRC / 詳細: asymmetric reconstruction / 使用した粒子像数: 11128

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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