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万見
- EMDB-1593: Electron crystallographic reconstruction of human copper transpor... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1593
タイトルElectron crystallographic reconstruction of human copper transporter (hCTR1).
マップデータVolume map of human copper transporter (hCTR1) metal free.
試料
  • 試料: human copper transporter hCTR1
  • タンパク質・ペプチド: hCTR1
キーワードCryo-EM / electron crystallography / 2D-crystal / membrane protein / copper
機能・相同性
機能・相同性情報


silver ion transmembrane transporter activity / plasma membrane copper ion transport / silver ion transmembrane transport / Metal ion SLC transporters / copper ion import / copper ion transmembrane transporter activity / vascular endothelial growth factor receptor-2 signaling pathway / copper ion transport / xenobiotic transport / protein complex oligomerization ...silver ion transmembrane transporter activity / plasma membrane copper ion transport / silver ion transmembrane transport / Metal ion SLC transporters / copper ion import / copper ion transmembrane transporter activity / vascular endothelial growth factor receptor-2 signaling pathway / copper ion transport / xenobiotic transport / protein complex oligomerization / xenobiotic transmembrane transporter activity / intercalated disc / intracellular copper ion homeostasis / establishment of localization in cell / recycling endosome membrane / late endosome membrane / early endosome membrane / angiogenesis / basolateral plasma membrane / apical plasma membrane / copper ion binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ctr copper transporter / Ctr copper transporter family
類似検索 - ドメイン・相同性
High affinity copper uptake protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 7.0 Å
データ登録者DeFeo CJ / Aller SG / Siluvai GS / Blackburn NJ / Unger VM
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2009
タイトル: Three-dimensional structure of the human copper transporter hCTR1.
著者: Christopher J De Feo / Stephen G Aller / Gnana S Siluvai / Ninian J Blackburn / Vinzenz M Unger /
要旨: Copper uptake proteins (CTRs), mediate cellular acquisition of the essential metal copper in all eukaryotes. Here, we report the structure of the human CTR1 protein solved by electron crystallography ...Copper uptake proteins (CTRs), mediate cellular acquisition of the essential metal copper in all eukaryotes. Here, we report the structure of the human CTR1 protein solved by electron crystallography to an in plane resolution of 7 A. Reminiscent of the design of traditional ion channels, trimeric hCTR1 creates a pore that stretches across the membrane bilayer at the interface between the subunits. Assignment of the helices identifies the second transmembrane helix as the key element lining the pore, and reveals how functionally important residues on this helix could participate in Cu(I)-coordination during transport. Aligned with and sealing both ends of the pore, extracellular and intracellular domains of hCTR1 appear to provide additional metal binding sites. Consistent with the existence of distinct metal binding sites, we demonstrate that hCTR1 stably binds 2 Cu(I)-ions through 3-coordinate Cu-S bonds, and that mutations in one of these putative binding sites results in a change of coordination chemistry.
履歴
登録2009年1月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2009年2月25日-
マップ公開2009年4月1日-
更新2013年9月25日-
現状2013年9月25日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 70
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 70
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  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 95
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1593.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1593.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 22.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Volume map of human copper transporter (hCTR1) metal free.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)X (Row.)Y (Col.)
1 Å/pix.
x 401 pix.
= 400. Å		1.01 Å/pix.
x 123 pix.
= 89. Å		1.01 Å/pix.
x 123 pix.
= 89. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX: 1.01136 Å / Y: 1.01136 Å / Z: 1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベルBy EMDB: 75.0 / ムービー #1: 70
最小 - 最大-211.531204220000006 - 250.0
平均 (標準偏差)-2.75661373 (±31.055322650000001)
対称性空間群: 177
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderYXZ
Origin-17-17-200
サイズ123123401
Spacing8888400
セルA: 88.99969 Å / B: 88.99969 Å / C: 400.0 Å
α: 90.0 ° / β: 90.0 ° / γ: 120.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.01136363636361.01136363636361
M x/y/z8888400
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z89.00089.000400.000
α/β/γ90.00090.000120.000
start NX/NY/NZ-17-17-200
NX/NY/NZ123123401
MAP C/R/S213
start NC/NR/NS-17-17-200
NC/NR/NS123123401
D min/max/mean-211.531250.000-2.757

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : human copper transporter hCTR1

全体名称: human copper transporter hCTR1
要素
  • 試料: human copper transporter hCTR1
  • タンパク質・ペプチド: hCTR1

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超分子 #1000: human copper transporter hCTR1

超分子名称: human copper transporter hCTR1 / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: trimer / Number unique components: 1
分子量理論値: 66 KDa

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分子 #1: hCTR1

分子名称: hCTR1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: copper transporter / コピー数: 3 / 集合状態: trimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 細胞中の位置: Plasma Membrane
分子量理論値: 66 KDa
組換発現生物種: Komagataella pastoris (菌類) / 組換プラスミド: pPic3.5
配列UniProtKB: High affinity copper uptake protein 1

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析電子線結晶学
試料の集合状態2D array

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試料調製

濃度0.37 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 10mM MOPS, 280mM NaCl, 2.0 mM EDTA
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: none
グリッド詳細: 300 mesh molybdenum grids
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 93 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER
詳細: Vitrification instrument: Home built plunger. no special treatment
手法: Blot for 5 seconds before plunging
詳細grown by dialysis
結晶化詳細: grown by dialysis

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
温度最低: 93 K / 最高: 93 K / 平均: 93 K
アライメント法Legacy - 非点収差: 230,000 times magnification
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7.0 µm / 実像数: 58 / 平均電子線量: 10 e/Å2 / ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.4 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: Gatan Side Entry / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / Tilt angle min: 1.2 / Tilt angle max: 46.2 / Tilt series - Axis1 - Min angle: 1.2 ° / Tilt series - Axis1 - Max angle: 46.2 °
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: MRC
結晶パラメータ単位格子 - A: 89 Å / 単位格子 - B: 89 Å / 単位格子 - C: 400 Å / 単位格子 - γ: 120 ° / 単位格子 - α: 90 ° / 単位格子 - β: 90 ° / 面群: P 6 2 2
CTF補正詳細: Each image

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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