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- EMDB-1576: Structural analysis of the interaction of human adenovirus 5 with... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1576
タイトルStructural analysis of the interaction of human adenovirus 5 with erythrocytes.
マップデータThis is a map of the adenovirus fivefold vertex interacting directly with the surface of a human red blood cell ghost.
試料
  • 試料: Human adenovirus serotype 5 interacting with the surface of human erythrocyte-derived ghosts.
  • ウイルス: Adenovirus serotype 5
  • 細胞器官・細胞要素: Erythrocyte ghost
キーワードAdenovirus / erythrocyte / complement receptor / coxsackie-adenovirus receptor / penton base
生物種Homo sapiens (ヒト) / Adenovirus serotype 5
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 40.0 Å
データ登録者Carlisle RC / Di Y / Cerny AM / Sonnen AF-P / Sim RB / Green NK / Subr V / Ulbrich K / Gilbert RJC / Fisher KD ...Carlisle RC / Di Y / Cerny AM / Sonnen AF-P / Sim RB / Green NK / Subr V / Ulbrich K / Gilbert RJC / Fisher KD / Finberg RW / Seymour LW
引用ジャーナル: Blood / : 2009
タイトル: Human erythrocytes bind and inactivate type 5 adenovirus by presenting Coxsackie virus-adenovirus receptor and complement receptor 1.
著者: Robert C Carlisle / Ying Di / Anna M Cerny / Andreas F-P Sonnen / Robert B Sim / Nicola K Green / Vladimir Subr / Karel Ulbrich / Robert J C Gilbert / Kerry D Fisher / Robert W Finberg / Leonard W Seymour /
要旨: Type 5 adenovirus (Ad5) is a human pathogen that has been widely developed for therapeutic uses, with only limited success to date. We report here the novel finding that human erythrocytes present ...Type 5 adenovirus (Ad5) is a human pathogen that has been widely developed for therapeutic uses, with only limited success to date. We report here the novel finding that human erythrocytes present Coxsackie virus-adenovirus receptor (CAR) providing an Ad5 sequestration mechanism that protects against systemic infection. Interestingly, erythrocytes from neither mice nor rhesus macaques present CAR. Excess Ad5 fiber protein or anti-CAR antibody inhibits the binding of Ad5 to human erythrocytes and cryo-electron microscopy shows attachment via the fiber protein of Ad5, leading to close juxtaposition with the erythrocyte membrane. Human, but not murine, erythrocytes also present complement receptor (CR1), which binds Ad5 in the presence of antibodies and complement. Transplantation of human erythrocytes into nonobese diabetic/severe combined immunodeficiency mice extends blood circulation of intravenous Ad5 but decreases its extravasation into human xenograft tumors. Ad5 also shows extended circulation in transgenic mice presenting CAR on their erythrocytes, although it clears rapidly in transgenic mice presenting erythrocyte CR1. Hepatic infection is inhibited in both transgenic models. Erythrocytes may therefore restrict Ad5 infection (natural and therapeutic) in humans, independent of antibody status, presenting a formidable challenge to Ad5 therapeutics. "Stealthing" of Ad5 using hydrophilic polymers may enable circumvention of these natural virus traps.
履歴
登録2008年10月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2008年11月5日-
マップ公開2009年6月10日-
更新2009年10月27日-
現状2009年10月27日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 35
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(高さに従い着色)
  • 表面レベル: 35
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1576.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 29.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is a map of the adenovirus fivefold vertex interacting directly with the surface of a human red blood cell ghost.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)X (Row.)Y (Col.)
2.6 Å/pix.
x 200 pix.
= 520. Å
2.6 Å/pix.
x 200 pix.
= 520. Å
2.6 Å/pix.
x 200 pix.
= 520. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.6 Å
密度
表面レベル登録者による: 26.800000000000001 / ムービー #1: 35
最小 - 最大-169.669999999999987 - 172.360000000000014
平均 (標準偏差)4.53112 (±19.277000000000001)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderYXZ
Origin-100-100-99
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 520 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.62.62.6
M x/y/z200200200
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z520.000520.000520.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-100-100-99
NX/NY/NZ200200200
MAP C/R/S213
start NC/NR/NS-100-100-99
NC/NR/NS200200200
D min/max/mean-169.670172.3604.531

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添付データ

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その他

詳細[IMAGE_DETAILS]
First six images are of the interaction, and will be published in the Blood manuscript
with the reconstruction. The last one is an aligned average, showing the virus, membrane
and fibre attaching.
The images are of Ad5 interacting with erythrocyte ghost
membranes via its fibre that projects from the fivefold vertex represent the stage
in virus-membrane interaction prior to the one reconstructed in the deposited map.
The interaction is via the coxsackie-adenovirus receptor (CAR), which binds to the
end of the fibre. The main focus of the manuscript describing this work was the
demonstration that CAR is found on human erythrocytes, along with complement
receptor 1 (CR1) and that this has major implications for the use of Ad5 as a
vector in immunisation.
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試料の構成要素

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全体 : Human adenovirus serotype 5 interacting with the surface of human...

全体名称: Human adenovirus serotype 5 interacting with the surface of human erythrocyte-derived ghosts.
要素
  • 試料: Human adenovirus serotype 5 interacting with the surface of human erythrocyte-derived ghosts.
  • ウイルス: Adenovirus serotype 5
  • 細胞器官・細胞要素: Erythrocyte ghost

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超分子 #1000: Human adenovirus serotype 5 interacting with the surface of human...

超分子名称: Human adenovirus serotype 5 interacting with the surface of human erythrocyte-derived ghosts.
タイプ: sample / ID: 1000
集合状態: One penton vertex binds to the erythrocyte surface
Number unique components: 2

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超分子 #1: Adenovirus serotype 5

超分子名称: Adenovirus serotype 5 / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: Adenovirus
詳細: The adenovirus was mixed with erythrocyte ghosts, to which they bound.
生物種: Adenovirus serotype 5 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SEROTYPE / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes / Syn species name: Adenovirus
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: VERTEBRATES

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超分子 #2: Erythrocyte ghost

超分子名称: Erythrocyte ghost / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 2 / Name.synonym: red blood cell ghost
詳細: The ghosts were prepared from fresh human blood using osmotic shock and sonication.
組換発現: No
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 組織: Blood / 細胞: Erythrocyte / 細胞中の位置: Plasma membrane

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4 / 詳細: PBS
グリッド詳細: 300 mesh copper grid with lacey carbon film
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 詳細: Vitrification instrument: Homemade plunger / 手法: Blot for 1-2 seconds before plunging.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F30
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 4 / ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 5.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm / 倍率(公称値): 27000
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: Per micrograph
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 40.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER
詳細: Final map was calculated using imposed fivefold symmetry orthogonal to the axis of view.
使用した粒子像数: 27
最終 角度割当詳細: Angles around y axis, since viewed perpendicular to fivefold vertex, using Euler convention of SPIDER and XPLOR

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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