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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-15694 | |||||||||
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タイトル | Human adenovirus type 5 lacking core protein V | |||||||||
マップデータ | Human adenovirus type 5 lacking core protein V | |||||||||
試料 |
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キーワード | HAdV-C5 / deltaV / VIRUS | |||||||||
生物種 | Ad5 deltaV (ウイルス) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.4 Å | |||||||||
データ登録者 | Hernando-Perez M / San Martin C / Martin-Gonzalez N / Gomez-Gonzalez A / Bauer M / Greber UF / de Pablo PJ | |||||||||
資金援助 | スペイン, 1件
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引用 | ジャーナル: Sci Adv / 年: 2023 タイトル: Adenovirus core protein V reinforces the capsid and enhances genome release from disrupted particles. 著者: Natalia Martín-González / Alfonso Gómez-González / Mercedes Hernando-Pérez / Michael Bauer / Urs F Greber / Carmen San Martín / Pedro J de Pablo / 要旨: Out of the three core proteins in human adenovirus, protein V is believed to connect the inner capsid surface to the outer genome layer. Here, we explored mechanical properties and in vitro ...Out of the three core proteins in human adenovirus, protein V is believed to connect the inner capsid surface to the outer genome layer. Here, we explored mechanical properties and in vitro disassembly of particles lacking protein V (Ad5-ΔV). Ad5-ΔV particles were softer and less brittle than the wild-type ones (Ad5-wt), but they were more prone to release pentons under mechanical fatigue. In Ad5-ΔV, core components did not readily diffuse out of partially disrupted capsids, and the core appeared more condensed than in Ad5-wt. These observations suggest that instead of condensing the genome, protein V antagonizes the condensing action of the other core proteins. Protein V provides mechanical reinforcement and facilitates genome release by keeping DNA connected to capsid fragments that detach during disruption. This scenario is in line with the location of protein V in the virion and its role in Ad5 cell entry. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_15694.map.gz | 882.1 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-15694-v30.xml emd-15694.xml | 15.7 KB 15.7 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_15694_fsc.xml | 18.7 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_15694.png | 243.8 KB | ||
その他 | emd_15694_half_map_1.map.gz emd_15694_half_map_2.map.gz | 801.5 MB 801.5 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-15694 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-15694 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_15694_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_15694_full_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | emd_15694_validation.xml.gz | 29.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_15694_validation.cif.gz | 40 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-15694 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-15694 | HTTPS FTP |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_15694.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1000 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Human adenovirus type 5 lacking core protein V | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 2.025 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: Half2 map in the same coordinate space as the primary map
ファイル | emd_15694_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Half2 map in the same coordinate space as the primary map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half1 map in the same coordinate space as the primary map
ファイル | emd_15694_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Half1 map in the same coordinate space as the primary map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Ad5 deltaV
全体 | 名称: Ad5 deltaV (ウイルス) |
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要素 |
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-超分子 #1: Ad5 deltaV
超分子 | 名称: Ad5 deltaV / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 詳細: Deletion mutant described in https://doi.org/10.1126/sciadv.abl7150 NCBI-ID: 129951 / 生物種: Ad5 deltaV / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SEROTYPE / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No |
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宿主 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 150 MDa |
ウイルス殻 | Shell ID: 1 / 直径: 950.0 Å / T番号(三角分割数): 25 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 構成要素:
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凍結 | 凍結剤: ETHANE / 装置: LEICA EM CPC |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TALOS ARCTICA |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-50 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2106 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 最大 デフォーカス(補正後): 3.442 µm / 最小 デフォーカス(補正後): 0.483 µm / 倍率(補正後): 73000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm / 倍率(公称値): 73000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |