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- EMDB-15603: Cryo-EM structure of human CtBP1/RAI2(303-362) delta(331-341) filament -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-15603
タイトルCryo-EM structure of human CtBP1/RAI2(303-362) delta(331-341) filament
マップデータ
試料
  • 複合体: Complex of hCtBP1 with hRAI2
    • タンパク質・ペプチド: C-terminal-binding protein 1
    • タンパク質・ペプチド: Retinoic acid-induced protein 2
  • リガンド: NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE
キーワードComplex / Tumor suppressor / oncogenic / filament assembly / ANTITUMOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Signaling by TCF7L2 mutants / Repression of WNT target genes / animal organ development / synaptic vesicle clustering / presynaptic active zone cytoplasmic component / 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる / embryo development ending in birth or egg hatching / oxidoreductase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor / synaptic vesicle endocytosis / white fat cell differentiation ...Signaling by TCF7L2 mutants / Repression of WNT target genes / animal organ development / synaptic vesicle clustering / presynaptic active zone cytoplasmic component / 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる / embryo development ending in birth or egg hatching / oxidoreductase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor / synaptic vesicle endocytosis / white fat cell differentiation / GABA-ergic synapse / transcription repressor complex / viral genome replication / transcription corepressor binding / SUMOylation of transcription cofactors / transcription coregulator binding / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / transcription corepressor activity / NAD binding / DNA-binding transcription factor binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / regulation of cell cycle / protein domain specific binding / negative regulation of cell population proliferation / protein phosphorylation / negative regulation of DNA-templated transcription / glutamatergic synapse / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Retinoic acid-induced protein 2/sine oculis-binding protein homologue / Sine oculis-binding protein / C-terminal binding protein / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain ...Retinoic acid-induced protein 2/sine oculis-binding protein homologue / Sine oculis-binding protein / C-terminal binding protein / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
C-terminal-binding protein 1 / Retinoic acid-induced protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å
データ登録者Goradia N / Mullapudi E / Wilmanns M
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)218826742 ドイツ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cryo-EM structure of human CtBP1/RAI2(303-362) delta(331-341) filament
著者: Goradia N / Mullapudi E / Wilmanns M
履歴
登録2022年8月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年8月23日-
マップ公開2023年8月23日-
更新2023年8月23日-
現状2023年8月23日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_15603.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_15603.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 536.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.87 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.13
最小 - 最大-0.37503293 - 1.2275692
平均 (標準偏差)-0.000019628655 (±0.034995906)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ520520520
Spacing520520520
セルA=B=C: 452.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_15603_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_15603_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex of hCtBP1 with hRAI2

全体名称: Complex of hCtBP1 with hRAI2
要素
  • 複合体: Complex of hCtBP1 with hRAI2
    • タンパク質・ペプチド: C-terminal-binding protein 1
    • タンパク質・ペプチド: Retinoic acid-induced protein 2
  • リガンド: NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE

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超分子 #1: Complex of hCtBP1 with hRAI2

超分子名称: Complex of hCtBP1 with hRAI2 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 1.0 MDa

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分子 #1: C-terminal-binding protein 1

分子名称: C-terminal-binding protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 24 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 49.525348 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: HHHHHHSAGL EVLFQGPMGS SHLLNKGLPL GVRPPIMNGP LHPRPLVALL DGRDCTVEMP ILKDVATVAF CDAQSTQEIH EKVLNEAVG ALMYHTITLT REDLEKFKAL RIIVRIGSGF DNIDIKSAGD LGIAVCNVPA ASVEETADST LCHILNLYRR A TWLHQALR ...文字列:
HHHHHHSAGL EVLFQGPMGS SHLLNKGLPL GVRPPIMNGP LHPRPLVALL DGRDCTVEMP ILKDVATVAF CDAQSTQEIH EKVLNEAVG ALMYHTITLT REDLEKFKAL RIIVRIGSGF DNIDIKSAGD LGIAVCNVPA ASVEETADST LCHILNLYRR A TWLHQALR EGTRVQSVEQ IREVASGAAR IRGETLGIIG LGRVGQAVAL RAKAFGFNVL FYDPYLSDGV ERALGLQRVS TL QDLLFHS DCVTLHCGLN EHNHHLINDF TVKQMRQGAF LVNTARGGLV DEKALAQALK EGRIRGAALD VHESEPFSFS QGP LKDAPN LICTPHAAWY SEQASIEMRE EAAREIRRAI TGRIPDSLKN CVNKDHLTAA THWASMDPAV VHPELNGAAY RYPP GVVGV APTGIPAAVE GIVPSAMSLS HGLPPVAHPP HAPSPGQTVK PEADRDHASD QL

UniProtKB: C-terminal-binding protein 1

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分子 #2: Retinoic acid-induced protein 2

分子名称: Retinoic acid-induced protein 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 14.252756 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
HHHHHHPMKQ YKLILNGKTL KGETTTEAVD AATAEKVFKQ YANDNGVDGE WTYDDATKTF TVTEGSGSGS ENLYFQGAMD SRHTVIKMG SENEALDLSM KSVPWLKAGA LDLSVAAHRK SEPPPETLYD

UniProtKB: Retinoic acid-induced protein 2

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分子 #3: NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE

分子名称: NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 24 / 式: NAD
分子量理論値: 663.425 Da
Chemical component information

ChemComp-NAD:
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / NAD*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.2
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec.
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 42.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.75 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.75 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: D2 (2回x2回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 189823
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6cdf

得られたモデル

PDB-8ari:
Cryo-EM structure of human CtBP1/RAI2(303-362) delta(331-341) filament

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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