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万見
- EMDB-15569: Bunyamwera Virus Gn/Gc Glycoprotein Floor Domain -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-15569
タイトルBunyamwera Virus Gn/Gc Glycoprotein Floor Domain
マップデータ
試料
  • ウイルス: Bunyamwera virus (ブニヤンベラウイルス)
キーワードGlycoprotein / fusion protein / orthobunyavirus / VIRAL PROTEIN
生物種Bunyamwera virus (ブニヤンベラウイルス)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 13.0 Å
データ登録者Hover S / Fontana J
資金援助 英国, フランス, 5件
OrganizationGrant number国
Wellcome TrustSBF002/1029 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/T016159/1 英国
Wellcome Trust108466/Z/15/Z 英国
Wellcome Trust090932/Z/09/Z 英国
Human Frontier Science Program (HFSP)RGP0040/2019 フランス
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Organisation of the orthobunyavirus tripodal spike and the structural changes induced by low pH and K during entry.
著者: Samantha Hover / Frank W Charlton / Jan Hellert / Jessica J Swanson / Jamel Mankouri / John N Barr / Juan Fontana /
要旨: Following endocytosis, enveloped viruses employ the changing environment of maturing endosomes as cues to promote endosomal escape, a process often mediated by viral glycoproteins. We previously ...Following endocytosis, enveloped viruses employ the changing environment of maturing endosomes as cues to promote endosomal escape, a process often mediated by viral glycoproteins. We previously showed that both high [K] and low pH promote entry of Bunyamwera virus (BUNV), the prototypical bunyavirus. Here, we use sub-tomogram averaging and AlphaFold, to generate a pseudo-atomic model of the whole BUNV glycoprotein envelope. We unambiguously locate the Gc fusion domain and its chaperone Gn within the floor domain of the spike. Furthermore, viral incubation at low pH and high [K], reminiscent of endocytic conditions, results in a dramatic rearrangement of the BUNV envelope. Structural and biochemical assays indicate that pH 6.3/K in the absence of a target membrane elicits a fusion-capable triggered intermediate state of BUNV GPs; but the same conditions induce fusion when target membranes are present. Taken together, we provide mechanistic understanding of the requirements for bunyavirus entry.
履歴
登録2022年8月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年7月26日-
マップ公開2023年7月26日-
更新2023年10月4日-
現状2023年10月4日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_15569.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_15569.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 506.8 KB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.72 Å/pix.
x 36 pix.
= 97.92 Å		2.72 Å/pix.
x 60 pix.
= 163.2 Å		2.72 Å/pix.
x 60 pix.
= 163.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.72 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 115.0
最小 - 最大-1320.490199999999959 - 1411.232299999999896
平均 (標準偏差)-6.9712954 (±164.969200000000001)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin001
サイズ606036
Spacing606036
セルA: 163.2 Å / B: 163.2 Å / C: 97.92 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_15569_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_15569_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Bunyamwera virus

全体名称: Bunyamwera virus (ブニヤンベラウイルス)
要素
  • ウイルス: Bunyamwera virus (ブニヤンベラウイルス)

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超分子 #1: Bunyamwera virus

超分子名称: Bunyamwera virus / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / NCBI-ID: 35304 / 生物種: Bunyamwera virus / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: No

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.3
構成要素:
濃度式名称
19.0 mMC4H11NO3Tris
10.0 mMNaClSodium Chloride
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 1.8 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C3 (3回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 13.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF
詳細: Subtomogram averaging was performed focusing on the floor region at the base of the tripod glycoprotein spike.
使用したサブトモグラム数: 16096
抽出トモグラム数: 14 / 使用した粒子像数: 20490
最終 角度割当タイプ: OTHER / 詳細: PEET software used - 3D reference matching
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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