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- EMDB-15485: Structure of the human DDB1-DCAF12 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-15485
タイトルStructure of the human DDB1-DCAF12 complex
マップデータLocally sharpened map (LocScale).
試料
  • 複合体: Complex of DDB1-DCAF12
    • タンパク質・ペプチド: DNA damage-binding protein 1
    • タンパク質・ペプチド: DDB1- and CUL4-associated factor 12
キーワードubiquitin / E3 / TRiC / chaperonin / LIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the C-end degron rule pathway / spindle assembly involved in female meiosis / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont / regulation of mitotic cell cycle phase transition / WD40-repeat domain binding / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex ...positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the C-end degron rule pathway / spindle assembly involved in female meiosis / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont / regulation of mitotic cell cycle phase transition / WD40-repeat domain binding / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / cullin family protein binding / viral release from host cell / ectopic germ cell programmed cell death / positive regulation of viral genome replication / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / proteasomal protein catabolic process / positive regulation of gluconeogenesis / T cell activation / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / DNA Damage Recognition in GG-NER / nucleotide-excision repair / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Formation of Incision Complex in GG-NER / regulation of circadian rhythm / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Wnt signaling pathway / positive regulation of protein catabolic process / cellular response to UV / rhythmic process / site of double-strand break / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / damaged DNA binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / chromosome, telomeric region / protein ubiquitination / regulation of autophagy / DNA repair / apoptotic process / centrosome / DNA damage response / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex binding / nucleolus / protein-containing complex / extracellular space / DNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / DDB1- and CUL4-associated factor 12 beta propeller / RSE1/DDB1/CPSF1 second beta-propeller / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / : / CPSF A subunit region / RSE1/DDB1/CPSF1 first beta-propeller / WD40 repeat, conserved site ...: / : / DDB1- and CUL4-associated factor 12 beta propeller / RSE1/DDB1/CPSF1 second beta-propeller / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / : / CPSF A subunit region / RSE1/DDB1/CPSF1 first beta-propeller / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA damage-binding protein 1 / DDB1- and CUL4-associated factor 12
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å
データ登録者Pla-Prats C / Cavadini S / Kempf G / Thoma NH
資金援助European Union, 1件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)European Union
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2023
タイトル: Recognition of the CCT5 di-Glu degron by CRL4 is dependent on TRiC assembly.
著者: Carlos Pla-Prats / Simone Cavadini / Georg Kempf / Nicolas H Thomä /
要旨: Assembly Quality Control (AQC) E3 ubiquitin ligases target incomplete or incorrectly assembled protein complexes for degradation. The CUL4-RBX1-DDB1-DCAF12 (CRL4 ) E3 ligase preferentially ...Assembly Quality Control (AQC) E3 ubiquitin ligases target incomplete or incorrectly assembled protein complexes for degradation. The CUL4-RBX1-DDB1-DCAF12 (CRL4 ) E3 ligase preferentially ubiquitinates proteins that carry a C-terminal double glutamate (di-Glu) motif. Reported CRL4 di-Glu-containing substrates include CCT5, a subunit of the TRiC chaperonin. How DCAF12 engages its substrates and the functional relationship between CRL4 and CCT5/TRiC is currently unknown. Here, we present the cryo-EM structure of the DDB1-DCAF12-CCT5 complex at 2.8 Å resolution. DCAF12 serves as a canonical WD40 DCAF substrate receptor and uses a positively charged pocket at the center of the β-propeller to bind the C-terminus of CCT5. DCAF12 specifically reads out the CCT5 di-Glu side chains, and contacts other visible degron amino acids through Van der Waals interactions. The CCT5 C-terminus is inaccessible in an assembled TRiC complex, and functional assays demonstrate that DCAF12 binds and ubiquitinates monomeric CCT5, but not CCT5 assembled into TRiC. Our biochemical and structural results suggest a previously unknown role for the CRL4 E3 ligase in overseeing the assembly of a key cellular complex.
履歴
登録2022年7月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年11月9日-
マップ公開2022年11月9日-
更新2024年10月16日-
現状2024年10月16日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_15485.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_15485.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Locally sharpened map (LocScale).
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.85 Å/pix.
x 360 pix.
= 304.2 Å		0.85 Å/pix.
x 360 pix.
= 304.2 Å		0.85 Å/pix.
x 360 pix.
= 304.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.845 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-0.15890203 - 0.67017674
平均 (標準偏差)0.0010420822 (±0.013839088)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 304.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Full map.

ファイルemd_15485_additional_1.map
注釈Full map.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_15485_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_15485_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex of DDB1-DCAF12

全体名称: Complex of DDB1-DCAF12
要素
  • 複合体: Complex of DDB1-DCAF12
    • タンパク質・ペプチド: DNA damage-binding protein 1
    • タンパク質・ペプチド: DDB1- and CUL4-associated factor 12

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超分子 #1: Complex of DDB1-DCAF12

超分子名称: Complex of DDB1-DCAF12 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: DNA damage-binding protein 1

分子名称: DNA damage-binding protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 129.784258 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MGSSHHHHHH SAVDENLYFQ GGGRMSYNYV VTAQKPTAVN GCVTGHFTSA EDLNLLIAKN TRLEIYVVTA EGLRPVKEVG MYGKIAVME LFRPKGESKD LLFILTAKYN ACILEYKQSG ESIDIITRAH GNVQDRIGRP SETGIIGIID PECRMIGLRL Y DGLFKVIP ...文字列:
MGSSHHHHHH SAVDENLYFQ GGGRMSYNYV VTAQKPTAVN GCVTGHFTSA EDLNLLIAKN TRLEIYVVTA EGLRPVKEVG MYGKIAVME LFRPKGESKD LLFILTAKYN ACILEYKQSG ESIDIITRAH GNVQDRIGRP SETGIIGIID PECRMIGLRL Y DGLFKVIP LDRDNKELKA FNIRLEELHV IDVKFLYGCQ APTICFVYQD PQGRHVKTYE VSLREKEFNK GPWKQENVEA EA SMVIAVP EPFGGAIIIG QESITYHNGD KYLAIAPPII KQSTIVCHNR VDPNGSRYLL GDMEGRLFML LLEKEEQMDG TVT LKDLRV ELLGETSIAE CLTYLDNGVV FVGSRLGDSQ LVKLNVDSNE QGSYVVAMET FTNLGPIVDM CVVDLERQGQ GQLV TCSGA FKEGSLRIIR NGIGIHEHAS IDLPGIKGLW PLRSDPNRET DDTLVLSFVG QTRVLMLNGE EVEETELMGF VDDQQ TFFC GNVAHQQLIQ ITSASVRLVS QEPKALVSEW KEPQAKNISV ASCNSSQVVV AVGRALYYLQ IHPQELRQIS HTEMEH EVA CLDITPLGDS NGLSPLCAIG LWTDISARIL KLPSFELLHK EMLGGEIIPR SILMTTFESS HYLLCALGDG ALFYFGL NI ETGLLSDRKK VTLGTQPTVL RTFRSLSTTN VFACSDRPTV IYSSNHKLVF SNVNLKEVNY MCPLNSDGYP DSLALANN S TLTIGTIDEI QKLHIRTVPL YESPRKICYQ EVSQCFGVLS SRIEVQDTSG GTTALRPSAS TQALSSSVSS SKLFSSSTA PHETSFGEEV EVHNLLIIDQ HTFEVLHAHQ FLQNEYALSL VSCKLGKDPN TYFIVGTAMV YPEEAEPKQG RIVVFQYSDG KLQTVAEKE VKGAVYSMVE FNGKLLASIN STVRLYEWTT EKELRTECNH YNNIMALYLK TKGDFILVGD LMRSVLLLAY K PMEGNFEE IARDFNPNWM SAVEILDDDN FLGAENAFNL FVCQKDSAAT TDEERQHLQE VGLFHLGEFV NVFCHGSLVM QN LGETSTP TQGSVLFGTV NGMIGLVTSL SESWYNLLLD MQNRLNKVIK SVGKIEHSFW RSFHTERKTE PATGFIDGDL IES FLDISR PKMQEVVANL QYDDGSGMKR EATADDLIKV VEELTRIH

UniProtKB: DNA damage-binding protein 1

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分子 #2: DDB1- and CUL4-associated factor 12

分子名称: DDB1- and CUL4-associated factor 12 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 53.373191 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MDWSHPQFEK SAVDENLYFQ GGGRMARKVV SRKRKAPASP GAGSDAQGPQ FGWDHSLHKR KRLPPVKRSL VYYLKNREVR LQNETSYSR VLHGYAAQQL PSLLKEREFH LGTLNKVFAS QWLNHRQVVC GTKCNTLFVV DVQTSQITKI PILKDREPGG V TQQGCGIH ...文字列:
MDWSHPQFEK SAVDENLYFQ GGGRMARKVV SRKRKAPASP GAGSDAQGPQ FGWDHSLHKR KRLPPVKRSL VYYLKNREVR LQNETSYSR VLHGYAAQQL PSLLKEREFH LGTLNKVFAS QWLNHRQVVC GTKCNTLFVV DVQTSQITKI PILKDREPGG V TQQGCGIH AIELNPSRTL LATGGDNPNS LAIYRLPTLD PVCVGDDGHK DWIFSIAWIS DTMAVSGSRD GSMGLWEVTD DV LTKSDAR HNVSRVPVYA HITHKALKDI PKEDTNPDNC KVRALAFNNK NKELGAVSLD GYFHLWKAEN TLSKLLSTKL PYC RENVCL AYGSEWSVYA VGSQAHVSFL DPRQPSYNVK SVCSRERGSG IRSVSFYEHI ITVGTGQGSL LFYDIRAQRF LEER LSACY GSKPRLAGEN LKLTTGKGWL NHDETWRNYF SDIDFFPNAV YTHCYDSSGT KLFVAGGPLP SGLHGNYAGL WS

UniProtKB: DDB1- and CUL4-associated factor 12

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 431000
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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