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- EMDB-15413: Architecture of the ESCPE-1 membrane coat -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-15413
タイトルArchitecture of the ESCPE-1 membrane coat
マップデータ
試料
  • 複合体: Endosomal Sorting Complex for Promoting Exit 1 (ESCPE-1)
    • タンパク質・ペプチド: Sorting nexin-1
    • タンパク質・ペプチド: Sorting nexin-5
    • タンパク質・ペプチド: Cation-independent mannose-6-phosphate receptor
キーワードsorting nexins / PX domain / BAR domain / endosomes / retrograde transport / endocytic recycling / cargo recognition / protein coat / membrane recruitment / membrane deformation / membrane tubules. / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


retromer, tubulation complex / lamellipodium morphogenesis / epidermal growth factor catabolic process / pinocytosis / cytoplasmic side of early endosome membrane / leptin receptor binding / tubular endosome / macropinocytic cup / early endosome to Golgi transport / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network ...retromer, tubulation complex / lamellipodium morphogenesis / epidermal growth factor catabolic process / pinocytosis / cytoplasmic side of early endosome membrane / leptin receptor binding / tubular endosome / macropinocytic cup / early endosome to Golgi transport / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / clathrin coat / retromer complex binding / response to tetrachloromethane / insulin-like growth factor receptor activity / retromer complex / insulin-like growth factor binding / phosphatidylinositol-5-phosphate binding / transferrin receptor binding / insulin-like growth factor II binding / trans-Golgi network transport vesicle / positive regulation by host of viral process / retinoic acid binding / retrograde transport, endosome to Golgi / phosphatidylinositol-4-phosphate binding / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / lysosomal transport / epidermal growth factor receptor binding / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / nuclear envelope lumen / D-mannose binding / brush border / dynactin binding / phagocytic cup / endocytic vesicle / G-protein alpha-subunit binding / D1 dopamine receptor binding / regulation of macroautophagy / animal organ regeneration / response to retinoic acid / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / transport vesicle / ruffle / negative regulation of blood pressure / phosphatidylinositol binding / receptor-mediated endocytosis / secretory granule membrane / post-embryonic development / trans-Golgi network membrane / liver development / phosphoprotein binding / intracellular protein transport / insulin receptor binding / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / trans-Golgi network / receptor internalization / cytoplasmic side of plasma membrane / late endosome / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / lamellipodium / Clathrin-mediated endocytosis / signaling receptor activity / early endosome membrane / spermatogenesis / vesicle / early endosome / lysosome / endosome membrane / endosome / cadherin binding / positive regulation of apoptotic process / G protein-coupled receptor signaling pathway / protein heterodimerization activity / Golgi membrane / intracellular membrane-bounded organelle / focal adhesion / Neutrophil degranulation / perinuclear region of cytoplasm / positive regulation of DNA-templated transcription / Golgi apparatus / enzyme binding / cell surface / signal transduction / protein homodimerization activity / protein-containing complex / extracellular exosome / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Sorting nexin, N-terminal / Sorting nexin-1 / Sorting Nexin 1, PX domain / Sorting nexin, N-terminal domain / SNX5, PX domain / Sorting nexin-5 / Sorting nexin-5/6/32 / Sorting nexin Vps5-like, C-terminal / Vps5 C terminal like / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat ...Sorting nexin, N-terminal / Sorting nexin-1 / Sorting Nexin 1, PX domain / Sorting nexin, N-terminal domain / SNX5, PX domain / Sorting nexin-5 / Sorting nexin-5/6/32 / Sorting nexin Vps5-like, C-terminal / Vps5 C terminal like / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / MRH domain / MRH domain profile. / Mannose-6-phosphate receptor binding domain superfamily / PhoX homologous domain, present in p47phox and p40phox. / PX domain profile. / PX domain / Phox homology / PX domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / AH/BAR domain superfamily / Kringle-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Cation-independent mannose-6-phosphate receptor / Sorting nexin-1 / Sorting nexin-5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10.0 Å
データ登録者Lopez-Robles C / Scaramuzza S / Astorga-Simon E / Ishida M / Williamsom CD / Banos-Mateos S / Gil-Carton D / Romero M / Vidaurrazaga A / Fernandez-Recio J ...Lopez-Robles C / Scaramuzza S / Astorga-Simon E / Ishida M / Williamsom CD / Banos-Mateos S / Gil-Carton D / Romero M / Vidaurrazaga A / Fernandez-Recio J / Rojas AL / Bonifacino JS / Castano-Diez D / Hierro A
資金援助 スペイン, 1件
OrganizationGrant number国
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesPID2020-119132GB-100 スペイン
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2023
タイトル: Architecture of the ESCPE-1 membrane coat.
著者: Carlos Lopez-Robles / Stefano Scaramuzza / Elsa N Astorga-Simon / Morié Ishida / Chad D Williamson / Soledad Baños-Mateos / David Gil-Carton / Miguel Romero-Durana / Ander Vidaurrazaga / ...著者: Carlos Lopez-Robles / Stefano Scaramuzza / Elsa N Astorga-Simon / Morié Ishida / Chad D Williamson / Soledad Baños-Mateos / David Gil-Carton / Miguel Romero-Durana / Ander Vidaurrazaga / Juan Fernandez-Recio / Adriana L Rojas / Juan S Bonifacino / Daniel Castaño-Díez / Aitor Hierro /
要旨: Recycling of membrane proteins enables the reuse of receptors, ion channels and transporters. A key component of the recycling machinery is the endosomal sorting complex for promoting exit 1 (ESCPE-1) ...Recycling of membrane proteins enables the reuse of receptors, ion channels and transporters. A key component of the recycling machinery is the endosomal sorting complex for promoting exit 1 (ESCPE-1), which rescues transmembrane proteins from the endolysosomal pathway for transport to the trans-Golgi network and the plasma membrane. This rescue entails the formation of recycling tubules through ESCPE-1 recruitment, cargo capture, coat assembly and membrane sculpting by mechanisms that remain largely unknown. Herein, we show that ESCPE-1 has a single-layer coat organization and suggest how synergistic interactions between ESCPE-1 protomers, phosphoinositides and cargo molecules result in a global arrangement of amphipathic helices to drive tubule formation. Our results thus define a key process of tubule-based endosomal sorting.
履歴
登録2022年7月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年6月21日-
マップ公開2023年6月21日-
更新2024年7月24日-
現状2024年7月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_15413.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_15413.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 3.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.73 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.8
最小 - 最大-8.233516 - 7.2678957
平均 (標準偏差)-0.030197147 (±0.63029784)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ969696
Spacing969696
セルA=B=C: 262.08002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_15413_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_15413_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Endosomal Sorting Complex for Promoting Exit 1 (ESCPE-1)

全体名称: Endosomal Sorting Complex for Promoting Exit 1 (ESCPE-1)
要素
  • 複合体: Endosomal Sorting Complex for Promoting Exit 1 (ESCPE-1)
    • タンパク質・ペプチド: Sorting nexin-1
    • タンパク質・ペプチド: Sorting nexin-5
    • タンパク質・ペプチド: Cation-independent mannose-6-phosphate receptor

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超分子 #1: Endosomal Sorting Complex for Promoting Exit 1 (ESCPE-1)

超分子名称: Endosomal Sorting Complex for Promoting Exit 1 (ESCPE-1)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 110 KDa

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分子 #1: Sorting nexin-1

分子名称: Sorting nexin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 59.14434 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MASGGGGCSA SERLPPPFPG LEPESEGAAG GSEPEAGDSD TEGEDIFTGA AVVSKHQSPK ITTSLLPINN GSKENGIHEE QDQEPQDLF ADATVELSLD STQNNQKKVL AKTLISLPPQ EATNSSKPQP TYEELEEEEQ EDQFDLTVGI TDPEKIGDGM N AYVAYKVT ...文字列:
MASGGGGCSA SERLPPPFPG LEPESEGAAG GSEPEAGDSD TEGEDIFTGA AVVSKHQSPK ITTSLLPINN GSKENGIHEE QDQEPQDLF ADATVELSLD STQNNQKKVL AKTLISLPPQ EATNSSKPQP TYEELEEEEQ EDQFDLTVGI TDPEKIGDGM N AYVAYKVT TQTSLPLFRS KQFAVKRRFS DFLGLYEKLS EKHSQNGFIV PPPPEKSLIG MTKVKVGKED SSSAEFLEKR RA ALERYLQ RIVNHPTMLQ DPDVREFLEK EELPRAVGTQ TLSGAGLLKM FNKATDAVSK MTIKMNESDI WFEEKLQEVE CEE QRLRKL HAVVETLVNH RKELALNTAQ FAKSLAMLGS SEDNTALSRA LSQLAEVEEK IEQLHQEQAN NDFFLLAELL SDYI RLLAI VRAAFDQRMK TWQRWQDAQA TLQKKREAEA RLLWANKPDK LQQAKDEILE WESRVTQYER DFERISTVVR KEVIR FEKE KSKDFKNHVI KYLETLLYSQ QQLAKYWEAF LPEAKAIS

UniProtKB: Sorting nexin-1

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分子 #2: Sorting nexin-5

分子名称: Sorting nexin-5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 46.891504 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MAAVPELLQQ QEEDRSKLRS VSVDLNVDPS LQIDIPDALS ERDKVKFTVH TKTTLPTFQS PEFSVTRQHE DFVWLHDTLI ETTDYAGLI IPPAPTKPDF DGPREKMQKL GEGEGSMTKE EFAKMKQELE AEYLAVFKKT VSSHEVFLQR LSSHPVLSKD R NFHVFLEY ...文字列:
MAAVPELLQQ QEEDRSKLRS VSVDLNVDPS LQIDIPDALS ERDKVKFTVH TKTTLPTFQS PEFSVTRQHE DFVWLHDTLI ETTDYAGLI IPPAPTKPDF DGPREKMQKL GEGEGSMTKE EFAKMKQELE AEYLAVFKKT VSSHEVFLQR LSSHPVLSKD R NFHVFLEY DQDLSVRRKN TKEMFGGFFK SVVKSADEVL FTGVKEVDDF FEQEKNFLIN YYNRIKDSCV KADKMTRSHK NV ADDYIHT AACLHSLALE EPTVIKKYLL KVAELFEKLR KVEGRVSSDE DLKLTELLRY YMLNIEAAKD LLYRRTKALI DYE NSNKAL DKARLKSKDV KLAEAHQQEC CQKFEQLSES AKEELINFKR KRVAAFRKNL IEMSELEIKH ARNNVSLLQS CIDL FKNN

UniProtKB: Sorting nexin-5

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分子 #3: Cation-independent mannose-6-phosphate receptor

分子名称: Cation-independent mannose-6-phosphate receptor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 3.766033 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SNVSYKYSKV NKEEETDENE TEWLMEEIQL P

UniProtKB: Cation-independent mannose-6-phosphate receptor

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度3.0 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 282 K / 装置: FEI VITROBOT MARK II / 詳細: Incubation time 30s Blotting time 2s.

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 平均電子線量: 2.8 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 10.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用したサブトモグラム数: 15116
抽出トモグラム数: 57 / 使用した粒子像数: 77436
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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