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万見
- EMDB-15366: Vairimorpha necatrix 26S proteasome from sporoplasms -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-15366
タイトルVairimorpha necatrix 26S proteasome from sporoplasms
マップデータ
試料
  • 複合体: 26S proteasome
キーワードPeptidase Activity / Reductive Evolution / Bound Peptide / Microsporidia / HYDROLASE
生物種Vairimorpha necatrix (菌類)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.3 Å
データ登録者Jespersen N / Ehrenbolger K / Winiger R / Svedberg D / Vossbrinck CR / Barandun J
資金援助 スウェーデン, European Union, 2件
OrganizationGrant number国
Swedish Research Council2019-02011 スウェーデン
European Research Council (ERC)948655European Union
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Structure of the reduced microsporidian proteasome bound by PI31-like peptides in dormant spores.
著者: Nathan Jespersen / Kai Ehrenbolger / Rahel R Winiger / Dennis Svedberg / Charles R Vossbrinck / Jonas Barandun /
要旨: Proteasomes play an essential role in the life cycle of intracellular pathogens with extracellular stages by ensuring proteostasis in environments with limited resources. In microsporidia, divergent ...Proteasomes play an essential role in the life cycle of intracellular pathogens with extracellular stages by ensuring proteostasis in environments with limited resources. In microsporidia, divergent parasites with extraordinarily streamlined genomes, the proteasome complexity and structure are unknown, which limits our understanding of how these unique pathogens adapt and compact essential eukaryotic complexes. We present cryo-electron microscopy structures of the microsporidian 20S and 26S proteasome isolated from dormant or germinated Vairimorpha necatrix spores. The discovery of PI31-like peptides, known to inhibit proteasome activity, bound simultaneously to all six active sites within the central cavity of the dormant spore proteasome, suggests reduced activity in the environmental stage. In contrast, the absence of the PI31-like peptides and the existence of 26S particles post-germination in the presence of ATP indicates that proteasomes are reactivated in nutrient-rich conditions. Structural and phylogenetic analyses reveal that microsporidian proteasomes have undergone extensive reductive evolution, lost at least two regulatory proteins, and compacted nearly every subunit. The highly derived structure of the microsporidian proteasome, and the minimized version of PI31 presented here, reinforce the feasibility of the development of specific inhibitors and provide insight into the unique evolution and biology of these medically and economically important pathogens.
履歴
登録2022年7月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年11月23日-
マップ公開2022年11月23日-
更新2024年3月27日-
現状2024年3月27日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_15366.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_15366.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.5 Å/pix.
x 400 pix.
= 598. Å		1.5 Å/pix.
x 400 pix.
= 598. Å		1.5 Å/pix.
x 400 pix.
= 598. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.495 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.6
最小 - 最大-0.5319203 - 1.7381142
平均 (標準偏差)0.0070050647 (±0.09603073)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 598.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_15366_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_15366_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : 26S proteasome

全体名称: 26S proteasome
要素
  • 複合体: 26S proteasome

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超分子 #1: 26S proteasome

超分子名称: 26S proteasome / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#14 / 詳細: Purified from sporoplasms
由来(天然)生物種: Vairimorpha necatrix (菌類)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度名称式
50.0 mMTris-HCl
100.0 mMSodium ChlorideNaCl
1.0 mMDTT
10.0 mMMagnesium ChlorideMgCl2
20.0 mMATP
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 平均露光時間: 8.78 sec. / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / In silico モデル: Ab-initio cryoSPARC
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.2) / 使用した粒子像数: 6442
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.2)
最終 3次元分類クラス数: 4 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.2)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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