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万見
- EMDB-15353: structure of the human beta-cardiac myosin folded-back off state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-15353
タイトルstructure of the human beta-cardiac myosin folded-back off state
マップデータdensity map of the IHMof b-cardiac myosin
試料
  • 複合体: human beta-cardiac myosin folded-back off state
    • タンパク質・ペプチド: Myosin-7
    • タンパク質・ペプチド: Myosin light chain 3
    • タンパク質・ペプチド: Myosin regulatory light chain 2, ventricular/cardiac muscle isoform
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: PHOSPHATE ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードCardiac Myosin / Myosin / Human / folded-back off state / CONTRACTILE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


myosin II heavy chain binding / muscle cell fate specification / regulation of slow-twitch skeletal muscle fiber contraction / regulation of the force of skeletal muscle contraction / cardiac myofibril / regulation of striated muscle contraction / cardiac myofibril assembly / muscle myosin complex / muscle filament sliding / transition between fast and slow fiber ...myosin II heavy chain binding / muscle cell fate specification / regulation of slow-twitch skeletal muscle fiber contraction / regulation of the force of skeletal muscle contraction / cardiac myofibril / regulation of striated muscle contraction / cardiac myofibril assembly / muscle myosin complex / muscle filament sliding / transition between fast and slow fiber / regulation of the force of heart contraction / myosin filament / adult heart development / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / positive regulation of ATP-dependent activity / Striated Muscle Contraction / myosin II complex / I band / myosin complex / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / A band / structural constituent of muscle / sarcomere organization / microfilament motor activity / myofibril / heart contraction / myosin heavy chain binding / positive regulation of the force of heart contraction / skeletal muscle contraction / actin monomer binding / ATP metabolic process / cardiac muscle contraction / stress fiber / striated muscle contraction / muscle contraction / regulation of heart rate / sarcomere / negative regulation of cell growth / Z disc / actin filament binding / heart development / cytoskeleton / calmodulin binding / calcium ion binding / ATP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / : / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. ...: / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / : / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / Kinesin motor domain superfamily / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Myosin light chain 3 / Myosin regulatory light chain 2, ventricular/cardiac muscle isoform / Myosin-7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Grinzato A / Kandiah E / Robert-Paganin J / Auguin D / Kikuti C / Nandwani N / Moussaoui D / Pathak D / Ruppel KM / Spudich JA / Houdusse A
資金援助 米国, フランス, 3件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)NIH-RM1GM131981-01 米国
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-21-CE11-0022-01 フランス
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)NIH-R01GM33289 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Cryo-EM structure of the folded-back state of human β-cardiac myosin.
著者: Alessandro Grinzato / Daniel Auguin / Carlos Kikuti / Neha Nandwani / Dihia Moussaoui / Divya Pathak / Eaazhisai Kandiah / Kathleen M Ruppel / James A Spudich / Anne Houdusse / Julien Robert-Paganin /
要旨: To save energy and precisely regulate cardiac contractility, cardiac muscle myosin heads are sequestered in an 'off' state that can be converted to an 'on' state when exertion is increased. The 'off' ...To save energy and precisely regulate cardiac contractility, cardiac muscle myosin heads are sequestered in an 'off' state that can be converted to an 'on' state when exertion is increased. The 'off' state is equated with a folded-back structure known as the interacting-heads motif (IHM), which is a regulatory feature of all class-2 muscle and non-muscle myosins. We report here the human β-cardiac myosin IHM structure determined by cryo-electron microscopy to 3.6 Å resolution, providing details of all the interfaces stabilizing the 'off' state. The structure shows that these interfaces are hot spots of hypertrophic cardiomyopathy mutations that are thought to cause hypercontractility by destabilizing the 'off' state. Importantly, the cardiac and smooth muscle myosin IHM structures dramatically differ, providing structural evidence for the divergent physiological regulation of these muscle types. The cardiac IHM structure will facilitate development of clinically useful new molecules that modulate IHM stability.
履歴
登録2022年7月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年6月7日-
マップ公開2023年6月7日-
更新2023年8月30日-
現状2023年8月30日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_15353.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_15353.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 476.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈density map of the IHMof b-cardiac myosin
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.84 Å/pix.
x 500 pix.
= 420. Å		0.84 Å/pix.
x 500 pix.
= 420. Å		0.84 Å/pix.
x 500 pix.
= 420. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.84 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.25
最小 - 最大-0.35962492 - 1.04705
平均 (標準偏差)-0.00044980226 (±0.023797013)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ500500500
Spacing500500500
セルA=B=C: 420.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_15353_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map A of the IHMof b-cardiac myosin

ファイルemd_15353_half_map_1.map
注釈half map A of the IHMof b-cardiac myosin
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map B of the IHMof b-cardiac myosin

ファイルemd_15353_half_map_2.map
注釈half map B of the IHMof b-cardiac myosin
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : human beta-cardiac myosin folded-back off state

全体名称: human beta-cardiac myosin folded-back off state
要素
  • 複合体: human beta-cardiac myosin folded-back off state
    • タンパク質・ペプチド: Myosin-7
    • タンパク質・ペプチド: Myosin light chain 3
    • タンパク質・ペプチド: Myosin regulatory light chain 2, ventricular/cardiac muscle isoform
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: PHOSPHATE ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: human beta-cardiac myosin folded-back off state

超分子名称: human beta-cardiac myosin folded-back off state / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Myosin-7

分子名称: Myosin-7 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 103.807148 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: DSEMAVFGAA APYLRKSEKE RLEAQTRPFD LKKDVFVPDD KQEFVKAKIV SREGGKVTAE TEYGKTVTVK EDQVMQQNPP KFDKIEDMA MLTFLHEPAV LYNLKDRYGS WMIYTYSGLF CVTVNPY(M3L)WL PVYTPEVVAA YRGKKRSEAP PHIFSIS DN ...文字列:
DSEMAVFGAA APYLRKSEKE RLEAQTRPFD LKKDVFVPDD KQEFVKAKIV SREGGKVTAE TEYGKTVTVK EDQVMQQNPP KFDKIEDMA MLTFLHEPAV LYNLKDRYGS WMIYTYSGLF CVTVNPY(M3L)WL PVYTPEVVAA YRGKKRSEAP PHIFSIS DN AYQYMLTDRE NQSILITGES GAGKTVNTKR VIQYFAVIAA IGDRSKKDQS PGKGTLEDQI IQANPALEAF GNAKTVRN D NSSRFGKFIR IHFGATGKLA SADIETYLLE KSRVIFQLKA ERDYHIFYQI LSNKKPELLD MLLITNNPYD YAFISQGET TVASIDDAEE LMATDNAFDV LGFTSEEKNS MYKLTGAIMH FGNMKFKLKQ REEQAEPDGT EEADKSAYLM GLNSADLLKG LCHPRVKVG NEYVTKGQNV QQVIYATGAL AKAVYERMFN WMVTRINATL ETKQPRQYFI GVLDIAGFEI FDFNSFEQLC I NFTNEKLQ QFFNHHMFVL EQEEYKKEGI EWTFIDFGMD LQACIDLIEK PMGIMSILEE ECMFPKATDM TF(M3L)AKLFD N HLGKSANFQK PRNIKGKPEA HFSLIHYAGI VDYNIIGWLQ KNKDPLNETV VGLYQKSSLK LLSTLFANYA GADAPIEKG KGKAKKGSSF QTVSALHREN LNKLMTNLRS THPHFVRCII PNETKSPGVM DNPLVMHQLR CNGVLEGIRI CRKGFPNRIL YGDFRQRYR ILNPAAIPEG QFIDSRKGAE KLLSSLDIDH NQYKFGHTKV FFKAGLLGLL EEMRDERLSR IITRIQAQSR G VLARMEYK KLLERRDSLL VIQWNIRAFM GVKNWPWMKL YFKIKPLLKS AEREKEMASM KEEFTRLKEA LEKSEARRKE LE EKMVSLL QEKNDLQLQV QAEQDNLADA EERCD

UniProtKB: Myosin-7

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分子 #2: Myosin light chain 3

分子名称: Myosin light chain 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 17.895398 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
ASKIKIEFTP EQIEEFKEAF MLFDRTPKCE MKITYGQCGD VLRALGQNPT QAEVLRVLGK PRQEELNTKM MDFETFLPML QHISKNKDT GTYEDFVEGL RVFDKEGNGT VMGAELRHVL ATLGERLTED EVEKLMAGQE DSNGCINYEA FVKHIMSS

UniProtKB: Myosin light chain 3

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分子 #3: Myosin regulatory light chain 2, ventricular/cardiac muscle isoform

分子名称: Myosin regulatory light chain 2, ventricular/cardiac muscle isoform
タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 16.49058 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
MFEQTQIQEF KEAFTIMDQN RDGFIDKNDL RDTFAALGRV NVKNEEIDEM IKEAPGPINF TVFLTMFGEK LKGADPEETI LNAFKVFDP EGKGVLKADY VREMLTTQAE RFSKEEVDQM FAAFPPDVTG NLDYKNLVHI ITHGE

UniProtKB: Myosin regulatory light chain 2, ventricular/cardiac muscle isoform

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分子 #4: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #5: PHOSPHATE ION

分子名称: PHOSPHATE ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: PO4
分子量理論値: 94.971 Da
Chemical component information

ChemComp-PO4:
PHOSPHATE ION / ホスファ-ト

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分子 #6: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.3 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: The coiled-coil S2 region was fitted from the crystal structure (Blankenfeldt et al., 2006; PDB code 2FXM). The IQ2/RLC region was obtained by homology modeling based on the SmMyo2 IHM ...詳細: The coiled-coil S2 region was fitted from the crystal structure (Blankenfeldt et al., 2006; PDB code 2FXM). The IQ2/RLC region was obtained by homology modeling based on the SmMyo2 IHM (Heissler et al., 2021; PDB code 7MF3).
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 213596
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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