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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-15116 | |||||||||
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タイトル | Structural insights into the binding of bS1 to the ribosome | |||||||||
マップデータ | Sharpened Map | |||||||||
試料 |
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キーワード | bS1 / Ribosome / Cryo-EM / Translation | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 RNA secondary structure unwinding / positive regulation of cytoplasmic translation / negative regulation of cytoplasmic translational initiation / ornithine decarboxylase inhibitor activity / transcription antitermination factor activity, RNA binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity ...RNA secondary structure unwinding / positive regulation of cytoplasmic translation / negative regulation of cytoplasmic translational initiation / ornithine decarboxylase inhibitor activity / transcription antitermination factor activity, RNA binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / RNA-binding transcription regulator activity / positive regulation of ribosome biogenesis / negative regulation of cytoplasmic translation / four-way junction DNA binding / DnaA-L2 complex / translation repressor activity / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / negative regulation of translational initiation / regulation of mRNA stability / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / ribosome assembly / assembly of large subunit precursor of preribosome / positive regulation of RNA splicing / transcription elongation factor complex / cytosolic ribosome assembly / regulation of DNA-templated transcription elongation / DNA endonuclease activity / response to reactive oxygen species / transcription antitermination / regulation of cell growth / translational initiation / DNA-templated transcription termination / maintenance of translational fidelity / response to radiation / mRNA 5'-UTR binding / ribosomal small subunit biogenesis / small ribosomal subunit rRNA binding / large ribosomal subunit / ribosome biogenesis / ribosome binding / regulation of translation / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / transferase activity / cytosolic small ribosomal subunit / ribosomal large subunit assembly / cytoplasmic translation / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / molecular adaptor activity / negative regulation of translation / single-stranded RNA binding / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / response to antibiotic / negative regulation of DNA-templated transcription / mRNA binding / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / membrane / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) / Escherichia coli K-12 (大腸菌) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.42 Å | |||||||||
データ登録者 | D'Urso G / Chat S / Gillet R / Giudice E | |||||||||
資金援助 | フランス, 1件
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引用 | ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2023 タイトル: Structural insights into the binding of bS1 to the ribosome. 著者: Gaetano D'Urso / Sophie Chat / Reynald Gillet / Emmanuel Giudice / 要旨: The multidomain ribosomal protein bS1 is the biggest and the most flexible and dynamic protein in the 30S small subunit. Despite being essential for mRNA recruitment and its primary role in the ...The multidomain ribosomal protein bS1 is the biggest and the most flexible and dynamic protein in the 30S small subunit. Despite being essential for mRNA recruitment and its primary role in the accommodation of the start codon within the decoding centre, there has not yet been a high-resolution description of its structure. Here, we present a 3D atomic model of OB1 and OB2, bS1's first two N-terminal domains, bound to an elongation-competent 70S ribosome. Our structure reveals that, as previously reported, bS1 is anchored both by a π-stacking to the 30S subunit and via a salt bridge with the Zn2+ pocket of bS1. These contacts are further stabilized by other interactions with additional residues on OB1. Our model also shows a new conformation of OB2, interacting with the Shine-Dalgarno portion of the mRNA. This study confirms that OB1 plays an anchoring role, but also highlights a novel function for OB2, which is directly involved in the modulation and support of mRNA binding and accommodation on the ribosome. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_15116.map.gz | 408.3 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-15116-v30.xml emd-15116.xml | 78 KB 78 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_15116.png | 69 KB | ||
マスクデータ | emd_15116_msk_1.map | 512 MB | マスクマップ | |
Filedesc metadata | emd-15116.cif.gz | 15.2 KB | ||
その他 | emd_15116_additional_1.map.gz emd_15116_half_map_1.map.gz emd_15116_half_map_2.map.gz | 412.6 MB 414.5 MB 414.7 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-15116 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-15116 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_15116_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_15116_full_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | |
XML形式データ | emd_15116_validation.xml.gz | 18.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_15116_validation.cif.gz | 22.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-15116 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-15116 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8a3lMC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_15116.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Sharpened Map | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.893 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_15116_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: RELION Map
ファイル | emd_15116_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | RELION Map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: RELION -Half-Map
ファイル | emd_15116_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | RELION -Half-Map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: RELION Half-Map
ファイル | emd_15116_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | RELION Half-Map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : Elongation competent ribosome in complex with bS1
+超分子 #1: Elongation competent ribosome in complex with bS1
+分子 #1: 16S ribosomal RNA
+分子 #22: P-site fMet-tRNA(fMet)
+分子 #23: E-site tRNA
+分子 #24: mRNA
+分子 #26: 23S ribosomal RNA
+分子 #27: 5S ribosomal RNA
+分子 #2: 30S ribosomal protein S2
+分子 #3: 30S ribosomal protein S3
+分子 #4: 30S ribosomal protein S4
+分子 #5: 30S ribosomal protein S5
+分子 #6: 30S ribosomal protein S6
+分子 #7: 30S ribosomal protein S7
+分子 #8: 30S ribosomal protein S8
+分子 #9: 30S ribosomal protein S9
+分子 #10: 30S ribosomal protein S10
+分子 #11: 30S ribosomal protein S11
+分子 #12: 30S ribosomal protein S12
+分子 #13: 30S ribosomal protein S13
+分子 #14: 30S ribosomal protein S14
+分子 #15: 30S ribosomal protein S15
+分子 #16: 30S ribosomal protein S16
+分子 #17: 30S ribosomal protein S17
+分子 #18: 30S ribosomal protein S18
+分子 #19: 30S ribosomal protein S19
+分子 #20: 30S ribosomal protein S20
+分子 #21: 30S ribosomal protein S21
+分子 #25: 30S ribosomal protein S1
+分子 #28: 50S ribosomal protein L2
+分子 #29: 50S ribosomal protein L3
+分子 #30: 50S ribosomal protein L4
+分子 #31: 50S ribosomal protein L5
+分子 #32: 50S ribosomal protein L6
+分子 #33: 50S ribosomal protein L9
+分子 #34: 50S ribosomal protein L13
+分子 #35: 50S ribosomal protein L14
+分子 #36: 50S ribosomal protein L15
+分子 #37: 50S ribosomal protein L16
+分子 #38: 50S ribosomal protein L17
+分子 #39: 50S ribosomal protein L18
+分子 #40: 50S ribosomal protein L19
+分子 #41: 50S ribosomal protein L20
+分子 #42: 50S ribosomal protein L21
+分子 #43: 50S ribosomal protein L22
+分子 #44: 50S ribosomal protein L23
+分子 #45: 50S ribosomal protein L24
+分子 #46: 50S ribosomal protein L25
+分子 #47: 50S ribosomal protein L27
+分子 #48: 50S ribosomal protein L28
+分子 #49: 50S ribosomal protein L29
+分子 #50: 50S ribosomal protein L30
+分子 #51: 50S ribosomal protein L32
+分子 #52: 50S ribosomal protein L33
+分子 #53: 50S ribosomal protein L34
+分子 #54: 50S ribosomal protein L35
+分子 #55: 50S ribosomal protein L36
+分子 #56: 50S ribosomal protein L31
+分子 #57: MAGNESIUM ION
+分子 #58: ZINC ION
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 構成要素:
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グリッド | モデル: Quantifoil R3.5/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 20 sec. | ||||||||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 293.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TALOS ARCTICA |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 6381 / 平均電子線量: 35.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.4 µm / 倍率(公称値): 36000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |