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- EMDB-15055: In situ cryo-electron tomogram of a T. kivui cell 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-15055
タイトルIn situ cryo-electron tomogram of a T. kivui cell 1
マップデータCryo-electron tomogram of a T. kivui cell showing HDCR filament bundles. Tomogram was denoised using CRYO-CARE.
試料
  • 細胞: T. kivui cell
生物種Thermoanaerobacter kivui (バクテリア)
手法電子線トモグラフィー法 / クライオ電子顕微鏡法
データ登録者Dietrich HM / Righetto RD / Kumar A / Wietrzynski W / Schuller SK / Trischler R / Wagner J / Schwarz FM / Engel BD / Mueller V / Schuller JM
資金援助 ドイツ, European Union, 5件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)SCHU 3364/1-1 ドイツ
European Research Council (ERC)741791European Union
German Research Foundation (DFG)FOR 2092 ドイツ
Alexander von Humboldt Foundation ドイツ
German Research Foundation (DFG)20016/446 ドイツ
引用ジャーナル: Nature / 年: 2022
タイトル: Membrane-anchored HDCR nanowires drive hydrogen-powered CO fixation.
著者: Helge M Dietrich / Ricardo D Righetto / Anuj Kumar / Wojciech Wietrzynski / Raphael Trischler / Sandra K Schuller / Jonathan Wagner / Fabian M Schwarz / Benjamin D Engel / Volker Müller / Jan M Schuller /
要旨: Filamentous enzymes have been found in all domains of life, but the advantage of filamentation is often elusive. Some anaerobic, autotrophic bacteria have an unusual filamentous enzyme for CO ...Filamentous enzymes have been found in all domains of life, but the advantage of filamentation is often elusive. Some anaerobic, autotrophic bacteria have an unusual filamentous enzyme for CO fixation-hydrogen-dependent CO reductase (HDCR)-which directly converts H and CO into formic acid. HDCR reduces CO with a higher activity than any other known biological or chemical catalyst, and it has therefore gained considerable interest in two areas of global relevance: hydrogen storage and combating climate change by capturing atmospheric CO. However, the mechanistic basis of the high catalytic turnover rate of HDCR has remained unknown. Here we use cryo-electron microscopy to reveal the structure of a short HDCR filament from the acetogenic bacterium Thermoanaerobacter kivui. The minimum repeating unit is a hexamer that consists of a formate dehydrogenase (FdhF) and two hydrogenases (HydA2) bound around a central core of hydrogenase Fe-S subunits, one HycB3 and two HycB4. These small bacterial polyferredoxin-like proteins oligomerize through their C-terminal helices to form the backbone of the filament. By combining structure-directed mutagenesis with enzymatic analysis, we show that filamentation and rapid electron transfer through the filament enhance the activity of HDCR. To investigate the structure of HDCR in situ, we imaged T. kivui cells with cryo-electron tomography and found that HDCR filaments bundle into large ring-shaped superstructures attached to the plasma membrane. This supramolecular organization may further enhance the stability and connectivity of HDCR to form a specialized metabolic subcompartment within the cell.
履歴
登録2022年5月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年7月6日-
マップ公開2022年7月6日-
更新2022年8月10日-
現状2022年8月10日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_15055.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_15055.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.5 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-electron tomogram of a T. kivui cell showing HDCR filament bundles. Tomogram was denoised using CRYO-CARE.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
14.08 Å/pix.
x 464 pix.
= 6533.12 Å		14.08 Å/pix.
x 928 pix.
= 13066.24 Å		14.08 Å/pix.
x 928 pix.
= 13066.24 Å

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 14.08 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
最小 - 最大-4.6845036 - 3.222155
平均 (標準偏差)-0.0007850708 (±0.087000154)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ928928464
Spacing928928464
セルA: 13066.24 Å / B: 13066.24 Å / C: 6533.12 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Cryo-electron tomogram of a T. kivui cell showing...

ファイルemd_15055_additional_1.map
注釈Cryo-electron tomogram of a T. kivui cell showing HDCR filament bundles. Original reconstruction from IMOD.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : T. kivui cell

全体名称: T. kivui cell
要素
  • 細胞: T. kivui cell

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超分子 #1: T. kivui cell

超分子名称: T. kivui cell / タイプ: cell / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Thermoanaerobacter kivui (バクテリア)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析電子線トモグラフィー法
試料の集合状態cell

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試料調製

緩衝液pH: 7
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
切片作成集束イオンビーム - 装置: OTHER / 集束イオンビーム - イオン: OTHER / 集束イオンビーム - 電圧: 30 kV / 集束イオンビーム - 電流: 0.03 nA / 集束イオンビーム - 時間: 1800 sec. / 集束イオンビーム - 温度: 91 K / 集束イオンビーム - Initial thickness: 2000 nm / 集束イオンビーム - 最終 厚さ: 150 nm
集束イオンビーム - 詳細: See https://bio-protocol.org/e1575 for detailed procedure.. The value given for _emd_sectioning_focused_ion_beam.instrument is FEI Aquilos FIB. This is not in a ...集束イオンビーム - 詳細: See https://bio-protocol.org/e1575 for detailed procedure.. The value given for _emd_sectioning_focused_ion_beam.instrument is FEI Aquilos FIB. This is not in a list of allowed values {'DB235', 'OTHER'} so OTHER is written into the XML file.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
詳細Dose-symmetric tilt-series were acquired (Hagen et al., 2017), starting at +10 degrees to match the pre-tilt of the lamella (i.e. from -50 to +70 degrees).
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 1.2 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 倍率（公称値）: 42000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成アルゴリズム: BACK PROJECTION / ソフトウェア - 名称: IMOD / 使用した粒子像数: 60
CTF補正ソフトウェア: (名称: CTFFIND (ver. 4), IMOD, NOVACTF)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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