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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-15043 | ||||||||||||||||||
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タイトル | Infectious mouse-adapted ME7 scrapie prion fibril purified from terminally-infected mouse brains | ||||||||||||||||||
マップデータ | |||||||||||||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / lamin binding / regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / glycosaminoglycan binding / ATP-dependent protein binding / regulation of potassium ion transmembrane transport / negative regulation of interleukin-17 production ...Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / lamin binding / regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / glycosaminoglycan binding / ATP-dependent protein binding / regulation of potassium ion transmembrane transport / negative regulation of interleukin-17 production / negative regulation of dendritic spine maintenance / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / cupric ion binding / nucleobase-containing compound metabolic process / response to copper ion / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / negative regulation of interleukin-2 production / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / activation of protein kinase activity / cuprous ion binding / negative regulation of amyloid-beta formation / negative regulation of activated T cell proliferation / response to amyloid-beta / : / negative regulation of type II interferon production / negative regulation of long-term synaptic potentiation / intracellular copper ion homeostasis / positive regulation of protein targeting to membrane / side of membrane / response to cadmium ion / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / inclusion body / cellular response to copper ion / neuron projection maintenance / negative regulation of protein phosphorylation / molecular condensate scaffold activity / molecular function activator activity / positive regulation of protein localization to plasma membrane / protein destabilization / protein homooligomerization / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / terminal bouton / cellular response to amyloid-beta / regulation of protein localization / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of neuron apoptotic process / cellular response to xenobiotic stimulus / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / protein-folding chaperone binding / microtubule binding / nuclear membrane / protease binding / response to oxidative stress / transmembrane transporter binding / molecular adaptor activity / postsynaptic density / learning or memory / membrane raft / copper ion binding / dendrite / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / Golgi apparatus / cell surface / endoplasmic reticulum / identical protein binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||
生物種 | Mus musculus (ハツカネズミ) / house mouse (ハツカネズミ) | ||||||||||||||||||
手法 | らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.6 Å | ||||||||||||||||||
データ登録者 | Manka SW / Wenborn A / Betts J / Joiner S / Saibil HR / Collinge J / Wadsworth JDF | ||||||||||||||||||
資金援助 | 英国, 5件
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引用 | ジャーナル: Nat Chem Biol / 年: 2023 タイトル: A structural basis for prion strain diversity. 著者: Szymon W Manka / Adam Wenborn / Jemma Betts / Susan Joiner / Helen R Saibil / John Collinge / Jonathan D F Wadsworth / 要旨: Recent cryogenic electron microscopy (cryo-EM) studies of infectious, ex vivo, prion fibrils from hamster 263K and mouse RML prion strains revealed a similar, parallel in-register intermolecular β- ...Recent cryogenic electron microscopy (cryo-EM) studies of infectious, ex vivo, prion fibrils from hamster 263K and mouse RML prion strains revealed a similar, parallel in-register intermolecular β-sheet (PIRIBS) amyloid architecture. Rungs of the fibrils are composed of individual prion protein (PrP) monomers that fold to create distinct N-terminal and C-terminal lobes. However, disparity in the hamster/mouse PrP sequence precludes understanding of how divergent prion strains emerge from an identical PrP substrate. In this study, we determined the near-atomic resolution cryo-EM structure of infectious, ex vivo mouse prion fibrils from the ME7 prion strain and compared this with the RML fibril structure. This structural comparison of two biologically distinct mouse-adapted prion strains suggests defined folding subdomains of PrP rungs and the way in which they are interrelated, providing a structural definition of intra-species prion strain-specific conformations. #1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2023 タイトル: A structural basis for prion strain diversity 著者: Manka SW / Wenborn A / Betts J / Joiner S / Saibil HR / Collinge J / Wadsworth JDF | ||||||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_15043.map.gz | 19.5 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-15043-v30.xml emd-15043.xml | 15.8 KB 15.8 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_15043_fsc.xml | 17 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_15043.png | 109.2 KB | ||
その他 | emd_15043_half_map_1.map.gz emd_15043_half_map_2.map.gz | 337.6 MB 337.5 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-15043 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-15043 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_15043_validation.pdf.gz | 801 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_15043_full_validation.pdf.gz | 800.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_15043_validation.xml.gz | 24.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_15043_validation.cif.gz | 32.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-15043 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-15043 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8a00MC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_15043.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 421.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.828 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_15043_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_15043_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : amyloid fibril of prion protein
全体 | 名称: amyloid fibril of prion protein |
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要素 |
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-超分子 #1: amyloid fibril of prion protein
超分子 | 名称: amyloid fibril of prion protein / タイプ: complex / ID: 1 / キメラ: Yes / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) |
-分子 #1: Major prion protein
分子 | 名称: Major prion protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: house mouse (ハツカネズミ) |
分子量 | 理論値: 15.77663 KDa |
配列 | 文字列: THNQWNKPSK PKTNLKHVAG AAAAGAVVGG LGGYMLGSAM SRPMIHFGND WEDRYYRENM YRYPNQVYYR PVDQYSNQNN FVHDCVNIT IKQHTVTTTT KGENFTETDV KMMERVVEQM CVTQYQKESQ AYYDGRR |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | らせん対称体再構成法 |
試料の集合状態 | filament |
-試料調製
緩衝液 | pH: 6.8 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 49.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 5.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT |
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得られたモデル | PDB-8a00: |