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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-15004 | |||||||||
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タイトル | VWF tubules of D1D2 and D'A1A2A3 | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.74 Å | |||||||||
データ登録者 | Javitt G / Fass D | |||||||||
資金援助 | イスラエル, 1件
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引用 | ジャーナル: Blood / 年: 2022 タイトル: Assembly of von Willebrand factor tubules with in vivo helical parameters requires A1 domain insertion. 著者: Gabriel Javitt / Noa Yeshaya / Lev Khmelnitsky / Deborah Fass / 要旨: The von Willebrand factor (VWF) glycoprotein is stored in tubular form in Weibel-Palade bodies (WPBs) before secretion from endothelial cells into the bloodstream. The organization of VWF in the ...The von Willebrand factor (VWF) glycoprotein is stored in tubular form in Weibel-Palade bodies (WPBs) before secretion from endothelial cells into the bloodstream. The organization of VWF in the tubules promotes formation of covalently linked VWF polymers and enables orderly secretion without polymer tangling. Recent studies have described the high-resolution structure of helical tubular cores formed in vitro by the D1D2 and D'D3 amino-terminal protein segments of VWF. Here we show that formation of tubules with the helical geometry observed for VWF in intracellular WPBs requires also the VWA1 (A1) domain. We reconstituted VWF tubules from segments containing the A1 domain and discovered it to be inserted between helical turns of the tubule, altering helical parameters and explaining the increased robustness of tubule formation when A1 is present. The conclusion from this observation is that the A1 domain has a direct role in VWF assembly, along with its known activity in hemostasis after secretion. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_15004.map.gz | 121.1 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-15004-v30.xml emd-15004.xml | 12.7 KB 12.7 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_15004_fsc.xml | 13.2 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_15004.png | 136.4 KB | ||
その他 | emd_15004_half_map_1.map.gz emd_15004_half_map_2.map.gz | 226.2 MB 226.2 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-15004 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-15004 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_15004_validation.pdf.gz | 1004.4 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_15004_full_validation.pdf.gz | 1003.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_15004_validation.xml.gz | 21.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_15004_validation.cif.gz | 27.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-15004 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-15004 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_15004.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.24 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_15004_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_15004_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : VWF tubules of D1D2 and D'D3A1 domains
全体 | 名称: VWF tubules of D1D2 and D'D3A1 domains |
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要素 |
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-超分子 #1: VWF tubules of D1D2 and D'D3A1 domains
超分子 | 名称: VWF tubules of D1D2 and D'D3A1 domains / タイプ: complex / ID: 1 / キメラ: Yes / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2 |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | らせん対称体再構成法 |
試料の集合状態 | helical array |
-試料調製
緩衝液 | pH: 5.9 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均露光時間: 1.5 sec. / 平均電子線量: 41.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm / 倍率(公称値): 105000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |