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- EMDB-14993: Oligomeric structure of SynDLP -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-14993
タイトルOligomeric structure of SynDLP
マップデータ
試料
  • 細胞: filamentous homo-oligomer of SynDLP
    • タンパク質・ペプチド: Slr0869 protein
キーワードBDLP / cyanobacteria / membrane remodeling / LIPID BINDING PROTEIN
機能・相同性Mitofusin family / Dynamin, N-terminal / Dynamin family / GTPase activity / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Slr0869 protein
機能・相同性情報
生物種Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Gewehr L / Junglas B / Jilly R / Franz J / Wenyu EZ / Weidner T / Bonn M / Sachse C / Schneider D
資金援助European Union, 1件
OrganizationGrant number
European Union (EU)European Union
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2023
タイトル: SynDLP is a dynamin-like protein of Synechocystis sp. PCC 6803 with eukaryotic features.
著者: Lucas Gewehr / Benedikt Junglas / Ruven Jilly / Johannes Franz / Wenyu Eva Zhu / Tobias Weidner / Mischa Bonn / Carsten Sachse / Dirk Schneider /
要旨: Dynamin-like proteins are membrane remodeling GTPases with well-understood functions in eukaryotic cells. However, bacterial dynamin-like proteins are still poorly investigated. SynDLP, the dynamin- ...Dynamin-like proteins are membrane remodeling GTPases with well-understood functions in eukaryotic cells. However, bacterial dynamin-like proteins are still poorly investigated. SynDLP, the dynamin-like protein of the cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803, forms ordered oligomers in solution. The 3.7 Å resolution cryo-EM structure of SynDLP oligomers reveals the presence of oligomeric stalk interfaces typical for eukaryotic dynamin-like proteins. The bundle signaling element domain shows distinct features, such as an intramolecular disulfide bridge that affects the GTPase activity, or an expanded intermolecular interface with the GTPase domain. In addition to typical GD-GD contacts, such atypical GTPase domain interfaces might be a GTPase activity regulating tool in oligomerized SynDLP. Furthermore, we show that SynDLP interacts with and intercalates into membranes containing negatively charged thylakoid membrane lipids independent of nucleotides. The structural characteristics of SynDLP oligomers suggest it to be the closest known bacterial ancestor of eukaryotic dynamin.
履歴
登録2022年5月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年4月19日-
マップ公開2023年4月19日-
更新2024年10月23日-
現状2024年10月23日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_14993.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 347.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.87 Å/pix.
x 450 pix.
= 391.05 Å
0.87 Å/pix.
x 450 pix.
= 391.05 Å
0.87 Å/pix.
x 450 pix.
= 391.05 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.869 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.14
最小 - 最大-0.4036487 - 0.7791832
平均 (標準偏差)0.0024141194 (±0.02117513)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ450450450
Spacing450450450
セルA=B=C: 391.05002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_14993_msk_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_14993_half_map_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_14993_half_map_2.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : filamentous homo-oligomer of SynDLP

全体名称: filamentous homo-oligomer of SynDLP
要素
  • 細胞: filamentous homo-oligomer of SynDLP
    • タンパク質・ペプチド: Slr0869 protein

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超分子 #1: filamentous homo-oligomer of SynDLP

超分子名称: filamentous homo-oligomer of SynDLP / タイプ: cell / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア)

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分子 #1: Slr0869 protein

分子名称: Slr0869 protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア) / : PCC 6803 / Kazusa
分子量理論値: 93.705398 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSKIAPQCQN LREQVNQLIE LLRQEPTLRS QQDTSIVETA LGKALSPRFE IVFAGAFSAG KSMLINALLE RELLYSAEGH ATGTECHIE YANANEERVV LTFLSEAEIR QQALILAKYL NVNVGDLNIN QPEAVKVVSQ YCQKIIAEEG GENKSERAKQ A NALHLLLI ...文字列:
MSKIAPQCQN LREQVNQLIE LLRQEPTLRS QQDTSIVETA LGKALSPRFE IVFAGAFSAG KSMLINALLE RELLYSAEGH ATGTECHIE YANANEERVV LTFLSEAEIR QQALILAKYL NVNVGDLNIN QPEAVKVVSQ YCQKIIAEEG GENKSERAKQ A NALHLLLI GFEQNRERIN TVQNSTYSMD QLNFSSLAEA AGYARRGANS AVLKRLDYFC NHSLLKDGNV LVDLPGIDAP VK EDAERAY RKIESPDTSA VICVLKPAAA GDMSAEETQL LERISKNHGI RDRVFYVFNR IDDTWYNTQL RQRLEGLIQS QFR DNSRVY KTSGLLGFYG SQVKQTNSST RFGLDSIFAT TIKGFDGEEE TPQFVSEFNN YCANSGKLLS TAFRVSVNGY ETSN ENYVR ILSEWGIPLV DQLIHDSGIE SFRSGIGLYL AEEKYPELFA TLANDLQPLC IALRQFYLEN YRQLDSQPRE IAAMK AQEL TLLNQEMQNL GIEFKKYMSA QINDVVIGND REFDQDFTKL KARMVARLDE LLKTFSVMNA YKRATESHPR NSTAPF IAV LVEALYYLAN ELEDAFIEAI HELVKNFFQR LGDRLRKVDC YHQVYRLVGN DGGIEQLLRR AEEDITKALV NEARTEC DR YVRESPRFYD EGTFSIYQFR QTLQQTSQGY DAQAIVEAEP AIKELLKLDF EPKVFNTVRK NFRQTVNNTL KTHLLPMA E EQAQIILEQY DVARKYREQT LEQDAEEKIA RNSRLQSEIK QKIDLYQTSI VSINECLKAM QIFEQLPVIT ESDITKQAE IVADADFVEI VELEHHHHHH

UniProtKB: Slr0869 protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度3.0 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称
5.0 mMMgCl2magnesium chloride
7.5 mMKClpotassium chloride
20.0 mMHEPESHEPES
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 293 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: Blotting force -10 Blotting time 3 s.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 8322 / 平均露光時間: 2.0 sec. / 平均電子線量: 26.5 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 4.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 倍率(公称値): 49000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 977199
初期 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-7zw6:
Oligomeric structure of SynDLP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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