[日本語] English
万見
- EMDB-14558: Structure of the CUL7-RBX1-FBXW8-SKP1-CUL1 N-terminal region form... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-14558
タイトルStructure of the CUL7-RBX1-FBXW8-SKP1-CUL1 N-terminal region forming multi cullin-RING ligase complex
マップデータ
試料
  • 複合体: Structure of the CUL7-RBX1-FBXW8-SKP1-CUL1 N-terminal region forming multi cullin-RING ligase complex
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.4 Å
データ登録者Hopf LVM / Schulman BA
資金援助European Union, ドイツ, 2件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)789016European Union
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2022
タイトル: Structure of CRL7 reveals coupling with CUL1-RBX1/ROC1 for multi-cullin-RING E3-catalyzed ubiquitin ligation.
著者: Linus V M Hopf / Kheewoong Baek / Maren Klügel / Susanne von Gronau / Yue Xiong / Brenda A Schulman /
要旨: Most cullin-RING ubiquitin ligases (CRLs) form homologous assemblies between a neddylated cullin-RING catalytic module and a variable substrate-binding receptor (for example, an F-box protein). ...Most cullin-RING ubiquitin ligases (CRLs) form homologous assemblies between a neddylated cullin-RING catalytic module and a variable substrate-binding receptor (for example, an F-box protein). However, the vertebrate-specific CRL7 is of interest because it eludes existing models, yet its constituent cullin CUL7 and F-box protein FBXW8 are essential for development, and CUL7 mutations cause 3M syndrome. In this study, cryo-EM and biochemical analyses reveal the CRL7 assembly. CUL7's exclusivity for FBXW8 among all F-box proteins is explained by its unique F-box-independent binding mode. In CRL7, the RBX1 (also known as ROC1) RING domain is constrained in an orientation incompatible with binding E2~NEDD8 or E2~ubiquitin intermediates. Accordingly, purified recombinant CRL7 lacks auto-neddylation and ubiquitination activities. Instead, our data indicate that CRL7 serves as a substrate receptor linked via SKP1-FBXW8 to a neddylated CUL1-RBX1 catalytic module mediating ubiquitination. The structure reveals a distinctive CRL-CRL partnership, and provides a framework for understanding CUL7 assemblies safeguarding human health.
履歴
登録2022年3月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年8月24日-
マップ公開2022年8月24日-
更新2022年10月5日-
現状2022年10月5日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_14558.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_14558.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 27 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.89 Å/pix.
x 192 pix.
= 361.92 Å		1.89 Å/pix.
x 192 pix.
= 361.92 Å		1.89 Å/pix.
x 192 pix.
= 361.92 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.885 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.037
最小 - 最大-0.036283594 - 0.097893044
平均 (標準偏差)0.00011348178 (±0.00384765)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ192192192
Spacing192192192
セルA=B=C: 361.91998 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_14558_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_14558_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_14558_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Structure of the CUL7-RBX1-FBXW8-SKP1-CUL1 N-terminal region form...

全体名称: Structure of the CUL7-RBX1-FBXW8-SKP1-CUL1 N-terminal region forming multi cullin-RING ligase complex
要素
  • 複合体: Structure of the CUL7-RBX1-FBXW8-SKP1-CUL1 N-terminal region forming multi cullin-RING ligase complex

-
超分子 #1: Structure of the CUL7-RBX1-FBXW8-SKP1-CUL1 N-terminal region form...

超分子名称: Structure of the CUL7-RBX1-FBXW8-SKP1-CUL1 N-terminal region forming multi cullin-RING ligase complex
タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度1.3 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 58.56 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
最大 デフォーカス（公称値）: 3.3000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm

-
画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 363067
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る