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- EMDB-14547: Structure of CRL7FBXW8 reveals coupling with CUL1-RBX1/ROC1 for m... -

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登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-14547
タイトルStructure of CRL7FBXW8 reveals coupling with CUL1-RBX1/ROC1 for multi-cullin-RING E3-catalyzed ubiquitin ligation
マップデータ
試料
  • 複合体: Structure of the CUL7-RBX1-FBXW8-SKP1 cullin-RING ligase complex
    • タンパク質・ペプチド: Cullin-7
    • タンパク質・ペプチド: F-box/WD repeat-containing protein 8
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1
    • タンパク質・ペプチド: S-phase kinase-associated protein 1
  • リガンド: ZINC ION
キーワードCullin-RING Ubiquitin E3 Ligase / LIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


3M complex / F-box domain binding / anaphase-promoting complex / PcG protein complex / XBP1(S) activates chaperone genes / cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase / NEDD8 transferase activity / cullin-RING ubiquitin ligase complex / positive regulation of dendrite morphogenesis / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity ...3M complex / F-box domain binding / anaphase-promoting complex / PcG protein complex / XBP1(S) activates chaperone genes / cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase / NEDD8 transferase activity / cullin-RING ubiquitin ligase complex / positive regulation of dendrite morphogenesis / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / cellular response to chemical stress / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the C-end degron rule pathway / maintenance of protein location in nucleus / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / positive regulation of protein autoubiquitination / RNA polymerase II transcription initiation surveillance / protein neddylation / NEDD8 ligase activity / VCB complex / negative regulation of response to oxidative stress / Cul5-RING ubiquitin ligase complex / labyrinthine layer blood vessel development / SCF ubiquitin ligase complex / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / regulation of mitotic nuclear division / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / negative regulation of type I interferon production / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / negative regulation of mitophagy / Prolactin receptor signaling / Golgi organization / mitotic cytokinesis / cullin family protein binding / cilium assembly / epithelial to mesenchymal transition / protein monoubiquitination / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / vasculogenesis / protein K48-linked ubiquitination / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / transcription-coupled nucleotide-excision repair / regulation of cellular response to insulin stimulus / centriole / positive regulation of TORC1 signaling / post-translational protein modification / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / Vpu mediated degradation of CD4 / T cell activation / Degradation of DVL / placenta development / molecular function activator activity / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Iron uptake and transport / Activation of NF-kappaB in B cells / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Degradation of GLI1 by the proteasome / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / Hedgehog 'on' state / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / DNA Damage Recognition in GG-NER / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / cellular response to amino acid stimulus / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / Evasion by RSV of host interferon responses / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / CLEC7A (Dectin-1) signaling / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / Formation of Incision Complex in GG-NER / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / FCERI mediated NF-kB activation / beta-catenin binding / RING-type E3 ubiquitin transferase / Interleukin-1 signaling / Orc1 removal from chromatin / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Regulation of RAS by GAPs / microtubule cytoskeleton organization / Cyclin D associated events in G1 / Regulation of RUNX2 expression and activity
類似検索 - 分子機能
: / : / : / CUL7/CUL9, N-terminal beta-barrel domain / CUL7/CUL9 ARM repeat domain / CPH domain / Mouse development and cellular proliferation protein Cullin-7 / APC10/DOC domain / Anaphase-promoting complex, subunit 10 (APC10) / DOC domain profile. ...: / : / : / CUL7/CUL9, N-terminal beta-barrel domain / CUL7/CUL9 ARM repeat domain / CPH domain / Mouse development and cellular proliferation protein Cullin-7 / APC10/DOC domain / Anaphase-promoting complex, subunit 10 (APC10) / DOC domain profile. / Anaphase-promoting complex, subunit 10 (APC10) / A Receptor for Ubiquitination Targets / F-box domain profile. / F-box-like / F-box-like domain superfamily / SKP1 component, dimerisation / S-phase kinase-associated protein 1 / SKP1-like, dimerisation domain superfamily / Skp1 family, dimerisation domain / F-box domain / Zinc finger, RING-H2-type / RING-H2 zinc finger domain / : / Cullin protein, neddylation domain / Cullin / Cullin protein neddylation domain / Cullin, N-terminal / Cullin homology domain / Cullin homology domain superfamily / Cullin family / Cullin family profile. / S-phase kinase-associated protein 1-like / SKP1 component, POZ domain / Skp1 family, tetramerisation domain / Found in Skp1 protein family / Quinoprotein alcohol dehydrogenase-like superfamily / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / Galactose-binding-like domain superfamily / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Armadillo-type fold / Ribosomal protein L2, domain 2 / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase RBX1 / S-phase kinase-associated protein 1 / Cullin-7 / F-box/WD repeat-containing protein 8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Hopf LVM / Schulman BA
資金援助European Union, ドイツ, 2件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)789016European Union
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2022
タイトル: Structure of CRL7 reveals coupling with CUL1-RBX1/ROC1 for multi-cullin-RING E3-catalyzed ubiquitin ligation.
著者: Linus V M Hopf / Kheewoong Baek / Maren Klügel / Susanne von Gronau / Yue Xiong / Brenda A Schulman /
要旨: Most cullin-RING ubiquitin ligases (CRLs) form homologous assemblies between a neddylated cullin-RING catalytic module and a variable substrate-binding receptor (for example, an F-box protein). ...Most cullin-RING ubiquitin ligases (CRLs) form homologous assemblies between a neddylated cullin-RING catalytic module and a variable substrate-binding receptor (for example, an F-box protein). However, the vertebrate-specific CRL7 is of interest because it eludes existing models, yet its constituent cullin CUL7 and F-box protein FBXW8 are essential for development, and CUL7 mutations cause 3M syndrome. In this study, cryo-EM and biochemical analyses reveal the CRL7 assembly. CUL7's exclusivity for FBXW8 among all F-box proteins is explained by its unique F-box-independent binding mode. In CRL7, the RBX1 (also known as ROC1) RING domain is constrained in an orientation incompatible with binding E2~NEDD8 or E2~ubiquitin intermediates. Accordingly, purified recombinant CRL7 lacks auto-neddylation and ubiquitination activities. Instead, our data indicate that CRL7 serves as a substrate receptor linked via SKP1-FBXW8 to a neddylated CUL1-RBX1 catalytic module mediating ubiquitination. The structure reveals a distinctive CRL-CRL partnership, and provides a framework for understanding CUL7 assemblies safeguarding human health.
履歴
登録2022年3月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年8月24日-
マップ公開2022年8月24日-
更新2024年7月24日-
現状2024年7月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_14547.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_14547.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

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その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.85 Å/pix.
x 384 pix.
= 326.861 Å		0.85 Å/pix.
x 384 pix.
= 326.861 Å		0.85 Å/pix.
x 384 pix.
= 326.861 Å

表面

投影像

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ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.8512 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0129
最小 - 最大-0.02152804 - 0.06922655
平均 (標準偏差)0.000057327103 (±0.0018496583)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 326.86078 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_14547_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: #1

ファイルemd_14547_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_14547_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_14547_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Structure of the CUL7-RBX1-FBXW8-SKP1 cullin-RING ligase complex

全体名称: Structure of the CUL7-RBX1-FBXW8-SKP1 cullin-RING ligase complex
要素
  • 複合体: Structure of the CUL7-RBX1-FBXW8-SKP1 cullin-RING ligase complex
    • タンパク質・ペプチド: Cullin-7
    • タンパク質・ペプチド: F-box/WD repeat-containing protein 8
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1
    • タンパク質・ペプチド: S-phase kinase-associated protein 1
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: Structure of the CUL7-RBX1-FBXW8-SKP1 cullin-RING ligase complex

超分子名称: Structure of the CUL7-RBX1-FBXW8-SKP1 cullin-RING ligase complex
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Cullin-7

分子名称: Cullin-7 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 191.564359 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: GPMVGELRYR EFRVPLGPGL HAYPDELIRQ RVGHDGHPEY QIRWLILRRG DEGDGGSGQV DCKAEHILLW MSKDEIYANC HKMLGEDGQ VIGPSQESAG EVGALDKSVL EEMETDVKSL IQRALRQLEE CVGTIPPAPL LHTVHVLSAY ASIEPLTGVF K DPRVLDLL ...文字列:
GPMVGELRYR EFRVPLGPGL HAYPDELIRQ RVGHDGHPEY QIRWLILRRG DEGDGGSGQV DCKAEHILLW MSKDEIYANC HKMLGEDGQ VIGPSQESAG EVGALDKSVL EEMETDVKSL IQRALRQLEE CVGTIPPAPL LHTVHVLSAY ASIEPLTGVF K DPRVLDLL MHMLSSPDYQ IRWSAGRMIQ ALSSHDAGTR TQILLSLSQQ EAIEKHLDFD SRCALLALFA QATLSEHPMS FE GIQLPQV PGRVLFSLVK RYLHVTSLLD QLNDSAAEPG AQNTSAPEEL SGERGQLELE FSMAMGTLIS ELVQAMRWDQ ASD RPRSSA RSPGSIFQPQ LADVSPGLPA AQAQPSFRRS RRFRPRSEFA SGNTYALYVR DTLQPGMRVR MLDDYEEISA GDEG EFRQS NNGVPPVQVF WESTGRTYWV HWHMLEILGF EEDIEDMVEA DEYQGAVASR VLGRALPAWR WRPMTELYAV PYVLP EDED TEECEHLTLA EWWELLFFIK KLDGPDHQEV LQILQENLDG EILDDEILAE LAVPIELAQD LLLTLPQRLN DSALRD LIN CHVYKKYGPE ALAGNQAYPS LLEAQEDVLL LDAQAQAKDS EDAAKVEAKE PPSQSPNTPL QRLVEGYGPA GKILLDL EQ ALSSEGTQEN KVKPLLLQLQ RQPQPFLALM QSLDTPETNR TLHLTVLRIL KQLVDFPEAL LLPWHEAVDA CMACLRSP N TDREVLQELI FFLHRLTSVS RDYAVVLNQL GARDAISKAL EKHLGKLELA QELRDMVFKC EKHAHLYRKL ITNILGGCI QMVLGQIEDH RRTHRPINIP FFDVFLRYLC QGSSVEVKED KCWEKVEVSS NPHRASKLTD HNPKTYWESN GSAGSHYITL HMRRGILIR QLTLLVASED SSYMPARVVV CGGDSTSSLH TELNSVNVMP SASRVILLEN LTRFWPIIQI RIKRCQQGGI D TRIRGLEI LGPKPTFWPV FREQLCRHTR LFYMVRAQAW SQDMAEDRRS LLHLSSRLNG ALRQEQNFAD RFLPDDEAAQ AL GKTCWEA LVSPVVQNIT SPDEDGISPL GWLLDQYLEC QEAVFNPQSR GPAFFSRVRR LTHLLVHVEP CEAPPPVVAT PRP KGRNRS HDWSSLATRG LPSSIMRNLT RCWRAVVEKQ VNNFLTSSWR DDDFVPRYCE HFNILQNSSS ELFGPRAAFL LALQ NGCAG ALLKLPFLKA AHVSEQFARH IDQQIQGSRI GGAQEMERLA QLQQCLQAVL IFSGLEIATT FEHYYQHYMA DRLLG VVSS WLEGAVLEQI GPCFPNRLPQ QMLQSLSTSK ELQRQFHVYQ LQQLDQELLK LEDTEKKIQV GLGASGKEHK SEKEEE AGA AAVVDVAEGE EEEEENEDLY YEGAMPEVSV LVLSRHSWPV ASICHTLNPR TCLPSYLRGT LNRYSNFYNK SQSHPAL ER GSQRRLQWTW LGWAELQFGN QTLHVSTVQM WLLLYLNDLK AVSVESLLAF SGLSADMLNQ AIGPLTSSRG PLDLHEQK D IPGGVLKIRD GSKEPRSRWD IVRLIPPQTY LQAEGEDGQN LEKRRNLLNC LIVRILKAHG DEGLHIDQLV CLVLEAWQK GPCPPRGLVS SLGKGSACSS TDVLSCILHL LGKGTLRRHD DRPQVLSYAV PVTVMEPHTE SLNPGSSGPN PPLTFHTLQI RSRGVPYAS CTATQSFSTF R

UniProtKB: Cullin-7

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分子 #2: F-box/WD repeat-containing protein 8

分子名称: F-box/WD repeat-containing protein 8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 67.628852 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: GPMDDYSLDE FRRRWQEELA QAQAPKKRRR PEAAERRARR PEVGSGRGEQ ASGDPALAQR LLEGAGRPPA ARATRAEGQD VASRSRSPL AREGAGGGEQ LVDQLIRDLN EMNDVPFFDI QLPYELAINI FQYLDRKELG RCAQVSKTWK VIAEDEVLWY R LCQQEGHL ...文字列:
GPMDDYSLDE FRRRWQEELA QAQAPKKRRR PEAAERRARR PEVGSGRGEQ ASGDPALAQR LLEGAGRPPA ARATRAEGQD VASRSRSPL AREGAGGGEQ LVDQLIRDLN EMNDVPFFDI QLPYELAINI FQYLDRKELG RCAQVSKTWK VIAEDEVLWY R LCQQEGHL PDSSISDYSC WKLIFQECRA KEHMLRTNWK NRKGAVSELE HVPDTVLCDV HSHDGVVIAG YTSGDVRVWD TR TWDYVAP FLESEDEEDE PGMQPNVSFV RINSSLAVAA YEDGFLNIWD LRTGKYPVHR FEHDARIQAL ALSQDDATVA TAS AFDVVM LSPNEEGYWQ IAAEFEVPKL VQYLEIVPET RRYPVAVAAA GDLMYLLKAE DSARTLLYAH GPPVTCLDVS ANQV AFGVQ GLGWVYEGSK ILVYSLEAGR RLLKLGNVLR DFTCVNLSDS PPNLMVSGNM DGRVRIHDLR SGNIALSLSA HQLRV SAVQ MDDWKIVSGG EEGLVSVWDY RMNQKLWEVY SGHPVQHISF SSHSLITANV PYQTVMRNAD LDSFTTHRRH RGLIRA YEF AVDQLAFQSP LPVCRSSCDA MATHYYDLAL AFPYNHV

UniProtKB: F-box/WD repeat-containing protein 8

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分子 #3: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1

分子名称: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RING-type E3 ubiquitin transferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 12.289977 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
MAAAMDVDTP SGTNSGAGKK RFEVKKWNAV ALWAWDIVVD NCAICRNHIM DLCIECQANQ ASATSEECTV AWGVCNHAFH FHCISRWLK TRQVCPLDNR EWEFQKYGH

UniProtKB: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1

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分子 #4: S-phase kinase-associated protein 1

分子名称: S-phase kinase-associated protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 18.679965 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
MPSIKLQSSD GEIFEVDVEI AKQSVTIKTM LEDLGMDDEG DDDPVPLPNV NAAILKKVIQ WCTHHKDDPP PPEDDENKEK RTDDIPVWD QEFLKVDQGT LFELILAANY LDIKGLLDVT CKTVANMIKG KTPEEIRKTF NIKNDFTEEE EAQVRKENQW C EEK

UniProtKB: S-phase kinase-associated protein 1

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分子 #5: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 3 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.7 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 58.56 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
最大 デフォーカス（公称値）: 2.8000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.7000000000000001 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 355547
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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